Являются гликопротеинами витамины или антитела

Гликопротеины

Гликопротеи́ны (устар. гликопротеиды) — это сложные белки, в которых белковая (пептидная) часть молекулы ковалентно соединена с одной или несколькими группами гетероолигосахаридов. Кроме гликопротеинов существуют также протеогликаны и гликозаминогликаны.

Моносахариды, связанные с конкретным белком, могут быть разными: это может быть глюкоза, фукоза, манноза, глюкозамин, галактозамин, ксилоза, сиаловая кислота, галактоза и др.

Те или иные моносахариды, связанные с белком, изменяют биохимические и иммунологические свойства белка, его пространственную конфигурацию и др. Важным частным случаем является связывание белков с сиаловой кислотой, приводящее к формированию сиалогликопротеинов. В типичных случаях именно связывание с сиаловой кислотой предопределяет увеличение T1/2 белка в плазме крови.

Гликопротеины являются важным структурным компонентом клеточных мембран животных и растительных организмов. К гликопротеинам относятся большинство белковых гормонов. Гликопротеины мембран эритроцитов, специфически гликозилированные теми или иными углеводными остатками, но имеющие гомологичную белковую часть, предопределяют группу крови у человека. Также гликопротеинами являются все антитела, интерфероны, компоненты комплемента, белки плазмы крови, молока, рецепторные белки и др.

См. также

Wikimedia Foundation . 2010 .

Смотреть что такое «Гликопротеины» в других словарях:

гликопротеины — – сложные белки, простетическая группа которых представлена углеводами … Краткий словарь биохимических терминов

гликопротеины — Сложный белок, содержащий углеводный компонент (от долей % до 80 %; как правило, около 4 %), присутствуют во всех тканях практически всех организмов; Г. трансферрин, фибриноген, иммуноглобулины immunoglobulins, некоторые гормоны и ферменты.… … Справочник технического переводчика

ГЛИКОПРОТЕИНЫ — (гликопротеиды), соед., в молекулах к рых остатки олиго или полисахаридов ковалентно связаны (О или N гликозидными связями) с полипептидными цепями белка. Г. широко распространены в природе. К ним относятся важные компоненты сыворотки крови… … Химическая энциклопедия

гликопротеины — glycoproteins гликопротеины. Cложный белок, содержащий углеводный компонент (от долей % до 80%; как правило, около 4%), присутствуют во всех тканях практически всех организмов; Г. трансферрин , фибриноген, иммуноглобулины… … Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

гликопротеины — см. Гликопротеиды … Большой медицинский словарь

Гликопротеины — – сложные белки содержат углеводный ком понент, входят в состав всех тканей организма, а также ферментов, гормонов, иммуноглобулинов … Словарь терминов по физиологии сельскохозяйственных животных

вариабельные поверхностные гликопротеины — variable surface glycoproteins, VSG вариабельные поверхностные гликопротеины. Bысокоизменчивая группа белков Trypanosoma brucei, кодируемых мультигенным семейством; на поверхности клетки содержится 5 10 млн. молекул В.п.г., структура которых… … Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

вариабельные поверхностные гликопротеины — Bысокоизменчивая группа белков Trypanosoma brucei, кодируемых мультигенным семейством; на поверхности клетки содержится 5 10 млн. молекул В.п.г., структура которых меняется на протяжении жизни паразита, что позволяет ему избегать нейтрализующего… … Справочник технического переводчика

Гликоконъюга́ты — углеводсодержащие биополимеры, молекулы которых наряду с моносахаридами после полного гидролиза распадаются на соединения других классов аминокислоты, жирные кислоты, спирты и др. Гликоконъюгатами являются ферменты, гормоны, группоспецифические… … Медицинская энциклопедия

биополимеры — Термин биополимеры Термин на английском biopolymers Синонимы Аббревиатуры Связанные термины активный центр катализатора, антитело, белки, биоинженерия, биологическая мембрана, биосенсор, доставка лекарственных средств Определение… … Энциклопедический словарь нанотехнологий

Источник

Являются гликопротеинами витамины или антитела

Детерминанты вирионных белков, к которым прикрепляются нейтрализующие антитела, называют нейтрализующими антигенными участками. Нейтрализующий антигенный участок может быть представлен несколькими нейтрализующими эпитопами, различающимися между собой. Например, модель антигенной структуры парамиксовирусов птиц выглядит следующим образом: каждый вирион содержит определенное число идентичных молекул HN, каждая молекула HN содержит 2 домена НА и NA, каждый домен содержит идентичные или отличные друг от друга антигенные детерминанты (эпитопы).

На молекуле гемагглютинина (НА) вируса гриппа находятся два типа нейтрализующих антигенных детерминант: непрерывный (линейный) антигенный участок и конформационная детерминанта. Антигемагглютинирующая активность и способность к нейтрализации инфекционности не обязательно связаны с одним и тем же типом моноклональных антител, но способность защищать мышей от смертельной инфекции флавивирусами обнаружена только у нейтрализующих антител. Различные белки одного и того же вируса различаются по антигенной активности, например, гликопротеин HN вируса парагриппа-3 вызывал более выраженный гуморальный ответ, чем гликопротеин F.

При некоторых вирусных инфекциях иммунитет связан, главным образом, с сенсибилизированными цитотоксическими Т-лимфоцитами. Мишенями для таких клеток чаще всего являются вирионные гликопротеины, а также ранние неструктурные белки, экспрессируемые на поверхности инфицированных клеток. Иммунизация неструктурным белком вызывала развитие протективного иммунитета.

Гликопротеины оболочечных вирусов выполняют ряд важных функций в инфекционном процессе. Они определяют клеточный тропизм (прикрепление к чувствительным клеткам), слияние вирусной и клеточной мембран (проникновение в клетку вирусного генома), участвуют в сборке и почковании дочерних вирионов и, наконец, являются основными детерминантами иммунного ответа в случае инфицирования или вакцинации. Взаимодействие между компонентами иммунной системы и вирусными гликопротеинами сложное и является, скорее всего, определяющим фактором исхода инфекции. Формируя пепломеры на поверхности оболочечных вирусов, гликопротеины являются важнейшими, если не единственными антигенами вирионов, отвечающими за образование нейтрализующих антител.

А так как гуморальный иммунитет при инфекциях, вызываемых оболочечными вирусами, как правило, является решающим фактором невосприимчивости, их роли придается большое значение. Информация о полипептидном скелете гликопротеинов закодирована в вирусных генах. Эти белки после синтеза экстенсивно гликозилируются клеточными ферментами (гликозилтрансферазами). Композицию углеводных остатков контролируют как клетки хозяина так и вирусный белок, т. е., в конечном счете, вирус. Гликопротеины, в отличие от внутренних белков оболочечных вирусов, обогащены Cys-остатками, обусловливающими образование дисульфидных мостиков и стабилизацию конформационной структуры.

Гликопротеины оболочечных вирусов относятся к обширному классу так называемых трансмембранных белков эукариот, объединяемых на основе формального признака специфической асимметрической ориентации, при которой часть молекулы погружена в липидный биослой. В структуре вирусных гликопротеинов различают три домена: экто-, трансмембранный и цитоплазматический. Большая часть молекул гликопротеина (примерно около 90% длины, N-концевая область) формирует пепломеры, расположенные на внешней стороне билипидного слоя (эктодомен). Небольшая часть молекулы (С-конец) расположена под липидным слоем и взаимодействует с нуклеокапсидом (цитоплазматический домен).

Часть молекулы, примыкающая к С-концу и представленная приблизительно 20-25 гидрофобными аминокислотами, пронизывает липидный бислой и обеспечивает якорный эффект (трансмембранный домен). Различные структурные домены обладают специфическими функциями. Эктодомен связан с рецептор ной и фузогенной функциями, с взаимодействием субъединиц и антител, нейтрализацией вируса. Трансмембранный домен обеспечивает взаимодействие с мембраной, а цитоплазматический — с нуклеокапсидом. Такова структура и организация гемагглютинина вируса гриппа, гликопротеинов G-вирусов везикулярного стоматита, бешенства, обоих гликопротеинов альфавирусов, гликопротеина В-вируса герпеса и многих других вирусных белков.

Однако имеются исключения из общего правила, например, полипептиды нейраминидазы вируса гриппа и белок HN парамиксовирусов «заякориваются» в липидном бислое N-концевыми (также короткими) доменами. Кроме того, в эту модель также не вписываются такие белки, как EI коронавирусов и интенсивно О-гликозилированные гликопротеины.

Относительно роли углеводного компонента в антигенности и иммуногенности вирусных гликопротеинов нет единого мнения. Гликопротеины S и М вируса леса Семлики как в гликозилированной, так и в негликозилированной формах равным образом защищали мышей от летальной инфекции при последующем заражении вирулентным штаммом гомологичного вируса. Дегликозилирование gpl герпесвируса типа 1 КРС сказывалось отрицательным образом на его антигенной активности, тогда как дегликозилирование gpIV того же вируса существенно не влияло на способность индуцировать синтез ВН-антител и антителозависимую цититоксичность. Корректное гликозилирование рекомбинантного белка Е1 вируса краснухи не являлось непременным условием его антигенности.

Введение такого антигена кроликам вызывало образование нейтрализующих антител, которые не подавляли гемагглютинацию вируса. Рекомбинантный аналог gpl20 вируса иммунодефицита человека, экспрессированный в Е. coli, не содержал углеводов, но индуцировал синтез антител, подавляющих репликацию гомологичного штамма вируса. Из этих данных следует, что гликозилирование этого белка не является необходимым для протективного иммунного ответа. В опытах с коронавирусом трансмиссивного гастроэнтерита свиней не установлено разницы в индукции ВН-антител и выраженности протективного иммунитета при использовании вируса с выраженной ГА-активностью и без нее, полученного в результате репродукции в различных клеточных системах. Возможно, что первичное (котрансляционное) гликозилирование вносит больший вклад в формирование конформационных антигенных сайтов гликопротеинов, чем вторичное гликозилирование.

Источник

Гликопротеин — Glycoprotein

Гликопротеины — это белки, которые содержат олигосахаридные цепи ( гликаны ), ковалентно связанные с боковыми цепями аминокислот . Углевод присоединяется к белку путем котрансляционной или посттрансляционной модификации . Этот процесс известен как гликозилирование . Секретируемые внеклеточные белки часто гликозилированы. Углеводы присоединяются к некоторым белкам с образованием гликопротеинов.

В белках, которые имеют сегменты, простирающиеся вне клетки, внеклеточные сегменты также часто гликозилированы. Гликопротеины также часто являются важными интегральными мембранными белками , где они играют роль в межклеточных взаимодействиях. Важно отличать гликозилирование секреторной системы на основе эндоплазматического ретикулума от обратимого цитозольно-ядерного гликозилирования. Гликопротеины цитозоля и ядра можно модифицировать посредством обратимого добавления одного остатка GlcNAc, который считается реципрокным фосфорилированию, и их функции, вероятно, будут дополнительным регуляторным механизмом, который контролирует передачу сигналов на основе фосфорилирования. Напротив, классическое секреторное гликозилирование может быть структурно важным. Например, ингибирование аспарагин-связанного, то есть N-связанного, гликозилирования может препятствовать правильной укладке гликопротеина, а полное ингибирование может быть токсичным для отдельной клетки. Напротив, нарушение процессинга гликанов (ферментативное удаление / добавление остатков углеводов к гликану), которое происходит как в эндоплазматическом ретикулуме, так и в аппарате Гольджи , является незаменимым для изолированных клеток (о чем свидетельствует выживание с ингибиторами гликозидов), но может привести к человеческому заболевание (врожденные нарушения гликозилирования) и может быть летальным в моделях на животных. Следовательно, вероятно, что тонкий процессинг гликанов важен для эндогенных функций, таких как перенос клеток, но это, вероятно, было вторичным по отношению к его роли во взаимодействиях хозяин-патоген. Знаменитым примером этого последнего эффекта является система групп крови ABO .

Также известно, что гликозилирование происходит на нуклеоцитоплазматических белках в форме O -GlcNAc .

СОДЕРЖАНИЕ

Типы гликозилирования

Существует несколько типов гликозилирования, хотя первые два являются наиболее распространенными.

• При N-гликозилировании сахара присоединяются к азоту, обычно к амидной боковой цепи аспарагина .
• При О-гликозилировании сахара присоединяются к кислороду, обычно к серину или треонину , но также к тирозину или неканоническим аминокислотам, таким как гидроксилизин и гидроксипролин .
• При P-гликозилировании сахара присоединяются к фосфору на фосфосерине .
• При C-гликозилировании сахара присоединяются непосредственно к углероду, например, при добавлении маннозы к триптофану .
• При S-гликозилировании бета- GlcNAc присоединяется к атому серы остатка цистеина .
• В glypiation , A ГПИ гликолипид присоединен к С-концу в виде полипептида , выступающей в качестве мембранного якоря.
• При гликировании , также известном как неферментативное гликозилирование, сахара ковалентно связываются с молекулой белка или липида без контролирующего действия фермента, но посредством реакции Майяра .

Моносахариды

Моносахариды, обычно обнаруживаемые в гликопротеинах эукариот, включают:

Группа (группы) сахаров может способствовать сворачиванию белков , улучшать стабильность белков и участвовать в передаче сигналов в клетке.

Примеры

Одним из примеров гликопротеинов, обнаруженных в организме, являются муцины , которые секретируются слизью дыхательных и пищеварительных трактов. Сахара, присоединенные к муцинам, придают им значительную водоудерживающую способность, а также делают их устойчивыми к протеолизу пищеварительными ферментами.

Гликопротеины важны для распознавания лейкоцитов . Примеры гликопротеинов в иммунной системе :

• молекулы, такие как антитела (иммуноглобулины), которые напрямую взаимодействуют с антигенами .
• молекулы главного комплекса гистосовместимости (или MHC), которые экспрессируются на поверхности клеток и взаимодействуют с Т-клетками как часть адаптивного иммунного ответа.
• сиалиловый антиген Льюиса X на поверхности лейкоцитов.

H антиген антигенов совместимости крови ABO. Другие примеры гликопротеинов включают:

• гонадотропины (лютеинизирующий гормон фолликулостимулирующий гормон)
• гликопротеин IIb / IIIa , интегрин, обнаруженный на тромбоцитах, который необходим для нормальной агрегации тромбоцитов и прикрепления к эндотелию .
• компоненты пеллюцида , которая окружает яйцеклетку , и имеет важное значение для спермы взаимодействия -egg.
• структурные гликопротеины, которые встречаются в соединительной ткани . Они помогают связывать воедино волокна, клетки и основное вещество соединительной ткани . Они также могут помочь компонентам ткани связываться с неорганическими веществами, такими как кальций в костях .
• Гликопротеин-41 ( gp41 ) и гликопротеин-120 ( gp120 ) являются белками оболочки вируса ВИЧ.

Растворимые гликопротеины часто имеют высокую вязкость , например, в яичном белке и плазме крови .

• Миракулин , представляет собой гликопротеин , извлеченный из магического фрукта с ягодой , который изменяет рецепторы языка человека распознавать кислые продукты , как сладкие.

Различные поверхностные гликопротеины позволяют паразиту трипаносомы сонной болезни избежать иммунного ответа хозяина.

Спайк вируса иммунодефицита человека сильно гликозилирован. Примерно половина массы спайка приходится на гликозилирование, и гликаны действуют, ограничивая распознавание антител, поскольку гликаны собираются клеткой-хозяином и поэтому в значительной степени являются «самими». Со временем у некоторых пациентов могут развиваться антитела для распознавания гликанов ВИЧ, и почти все так называемые «широко нейтрализующие антитела» (bnAbs) распознают некоторые гликаны. Это возможно главным образом потому, что необычно высокая плотность гликанов препятствует нормальному созреванию гликанов, и поэтому они оказываются в ловушке преждевременного, высокоманнозного состояния. Это дает окно для иммунного распознавания. Кроме того, поскольку эти гликаны гораздо менее изменчивы, чем лежащий в их основе белок, они стали многообещающими мишенями для разработки вакцины.

Гормоны

Гормоны , являющиеся гликопротеинами, включают:

Различие между гликопротеинами и протеогликанами

Цитата из рекомендаций ИЮПАК:

Гликопротеин — это соединение, содержащее углевод (или гликан), ковалентно связанный с белком. Углевод может быть в форме моносахарида, дисахарида (ов). олигосахарид (ы), полисахарид (ы) или их производные (например, сульфо- или фосфозамещенные). Могут присутствовать одна, несколько или много углеводных единиц. Протеогликаны представляют собой подкласс гликопротеинов, в которых углеводные единицы представляют собой полисахариды, содержащие аминосахара. Такие полисахариды также известны как гликозаминогликаны.

Функции

Анализ

Для обнаружения, очистки и структурного анализа гликопротеинов используются различные методы.

Источник