Витамины катализаторы белковой природы ускоряющие биохимические процессы
Установите соответствие между характеристикой химического вещества и веществом в организме человека.
| ФУНКЦИИ ВЕЩЕСТВ | ХИМИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА |
Запишите в ответ цифры, расположив их в порядке, соответствующем буквам:
| A | Б | В | Г | Д | Е |
Ферменты — это белки, катализирующие химические реакции. Ферменты — глобулярные белки, синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни ферментов. Они помогают осуществлять биохимические реакции, действуя как катализаторы. Без них реакции в клетке протекали бы слишком медленно и не могли бы поддерживать жизнь.
Гормоны — это вещества белковой и жировой природы, выделяются только в кровь. Гормоны биологически активные вещества, вырабатываемые эндокринными железами и выделяемые ими непосредственно в кровь. Гормоны влияют на жизнедеятельность органов, для которых они предназначены, изменяя биохимические реакции путем активации или торможения ферментативных процессов.
Витамины — в основном поступают с пищей, входят в состав ферментов и необходимы для нормального обмена веществ. Витамины — сложные органические вещества, содержащиеся в продуктах питания в очень малых количествах. Они не служат источником энергии, но абсолютно необходимы для нормальной жизнедеятельности организма. Недостаточность того или иного витамина приводит к нарушению обмена веществ; данное состояние называется авитаминозом.
Примечание к пункту Г.
Понятно, что все эти биологически активные вещества необходимы для нормальной жизнедеятельности. Но витамины часто представляют собой активные небелковые части ферментов — коферменты, то есть без витаминов и ферменты не будут работать. Без витаминов жизнь невозможна, необходимо постоянное их поступление в организм, в котором они подвергаются быстрому распаду.
Источник
Ферменты – биологические катализаторы.
Глава 1. Что такое ферменты?
1.1. Ферменты – биологические катализаторы…….…………………….2-3
1.2. Типы ферментов……………………………………………………..…3
1.3. Структура ферментов………………………………………………..…3
1.4. Специфичность ферментов и условия их активности. ………….… 4
Глава 2. Значение ферментов в живых организмах.
2.1. Роль ферментов в организме ……………………………………. 4-5
2.2. Местонахождение ферментов в организме . 5
Глава 3. Исследовательская работа.
3.1. Химические результаты исследования ………………………. 5-6
3.2. Механизм работы ферментов…………. ………………………………6
3.3. Исследовательский опрос…………………………………………. 6-7
Глава 4. Заключение.
4.1. Получение ферментов………………………………………………. 7-9
4.2 Болезни и ферменты . …………………………..……………………9-10
4.3. Медицинское значение ферментов…………….……………….……10
4.4. Применение ферментов……………………………………………10-12
Актуальность: Известно, ферменты играют важнейшую роль в регуляции химических превращений обмена веществ. Ферменты обнаружены у всех живых существ, начиная от самых примитивных микроорганизмов. Получено около 600 ферментов. Ферменты способны управлять сложнейшими процессами разрушения и сотворения новых веществ в организме. В настоящее время знания о работе ферментов человек поставил себе на службу в медицине, промышленности, сельском хозяйстве и других сферах жизни.
Цель проекта: Провести исследование по обнаружению ферментов в живых организмах, рассмотреть их значение.
Что такое ферменты?
Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, ускоряющие химические реакции в живых организмах и вне их.
Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах. К 2013 году было описано более 5000 разных ферментов. Они играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.
Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду.
Например, одна молекула фермента ренина, содержащегося в слизистой оболочке желудка телёнка, створаживает около 106 молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37 ° C .
При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов — ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы — в сотни и тысячи раз.
Все ферменты разделяются на три основных группы: амилаза , липаза и протеаза .
Фермент амилаза необходим для переработки углеводов. Под воздействием амилазы углеводы разрушаются и легко всасываются в кровь. Амилаза присутствует как в слюне, так и в кишечнике. Амилаза тоже бывает разной. Для каждого вида сахаров существует собственный вид этого фермента.
Липаза – это ферменты, которые присутствуют в желудочном соке и вырабатываются поджелудочной железой. Липаза необходима для усвоения организмом жиров.
Протеаза – это группа ферментов, которые присутствуют в желудочном соке и тоже вырабатываются поджелудочной железой. Кроме этого, протеаза присутствует и в кишечнике. Протеаза необходима для расщепления белков.
Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой.
Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.
Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность). Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности (образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер), региоселективности (образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата) и хемоселективности (катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий). Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной. Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина, если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами.
Влияние условий среды на активность ферментов
Активность ферментов зависит от условий в клетке или организме — давления, кислотности среды, температуры, концентрации растворённых солей (ионной силы раствора) и др.
Роль ферментов в организме
Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ, в реализации генетической информации. Переваривание и усвоение пищевых веществ, синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов и других соединений в клетках и тканях всех организмов — все эти процессы невозможны без участия ферментов. Любое проявление функций живого организма — дыхание, мышечное сокращение, нервно-психическая деятельность, размножение и др. — обеспечивается действием ферментов. Индивидуальные особенности клеток, выполняющих определенные функции, в значительной мере определяются уникальным набором ферментов, производство которых генетически запрограммировано. Отсутствие даже одного фермента или какой-нибудь его дефект могут привести к серьезным отрицательным последствиям для организма.
Местонахождение ферментов в организме
В клетке часть ферментов находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с определенными клеточными структурами, где и проявляют свое действие. В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию — синтез ДНК(ДНК-полимеразы), за ее транскрипцию — образование РНК (РНК-полимеразы). В митохондриях присутствуют ферменты, ответственные за накопление энергии, в лизосомах — большинство гидролитических ферментов, участвующих в распаде нуклеиновых кислот и белков.
Химические результаты исследования
Нами был проведен опыт по изучению механизма действия ферментов на примере вареного куриного филе и сырого.
В результате добавления в пробирки с перекисью водорода образцов продуктов животного происхождения наблюдается результат каталитической функции белков. Каталитическая функция белков играет исключительно важную роль для нашего организма. Все биологические катализаторы — ферменты — вещества белковой природы. Их функция заключается в ускорении химической реакции, протекающих в клетке, в десятки и сотни тысяч раз.
1. Активность фермента проявилась в пробирке с живыми тканями и не проявилась в пробирке с мёртвыми тканями, потому что в результате денатурации белка, нарушается структура молекулы фермента, её активность снижается, затем прекращается.
2. Измельчение ткани влияет на активность фермента из-за увеличения площади прикосновения, таким образом скорость протекания реакции увеличивается.
3. Каталаза — фермент, имеющийся практически во всех клетках, разрушает пероксид водорода с невероятной скоростью (более 5-ти миллионов молекул в минуту).
Важные отличия ферментов и неорганических катализаторов в том, что реакции с участием неорганических катализаторов протекают, как правило, при высоких давлениях, а ферменты работают при нормальном давлении. Самое главное отличие в том, что скорости реакций, катализируемых ферментами, во много раз больше.
При биологическом окислении в клетках растений и животных ядовитое вещество — перекись водорода, которая под действием ферментов каталазы или пероксиды расщепляется до воды и кислорода.
Механизм работы ферментов
Фермент, соединяясь с субстратом, образует фермент — субстратный комплекс. В таком комплексе шансы на то, что реакция произойдёт, значительно возрастают. По завершению реакции фермент (субстратный комплекс) распадается на продукты и фермент. Результаты исследования показали, что молекулы большинства ферментов во много раз больше, чем молекулы тех субстратов, которые атакуют данный фермент, и что в контакте с субстратом находится лишь небольшая часть молекулы фермента (от 3 до 12 аминокислотных остатков). Эту часть называют активным центром фермента. Роль остальных аминокислотных остатков состоит в том, чтобы обеспечить молекуле фермента правильную глобулярную форму, чтобы активный центр мог работать наиболее активно.
Мы провели опрос, среди учащихся МАОУ СШ №55 «Лингвист» по следующим вопросам:
Что такое ферменты?
Какова их роль в организме?
Что влияет на активность ферментов?
Какова химическая природа ферментов?
Чьи работы положили начало ферментологии, как самостоятельному разделу биологической химии?
Из 20 человек лишь 3 ответили правильно на все вопросы. 4 и 5 вопросы оказались самыми трудными для ребят.
Ферменты являются посредниками между организмом и окружающей средой, обеспечивают адаптацию организма к изменяющимся условиям (авторегуляторы).
Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ, в реализации генетической информации. Переваривание и усвоение пищевых веществ, синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов и других соединений в клетках и тканях всех организмов — все эти процессы невозможны без участия ферментов. Любое проявление функций живого организма — дыхание, мышечное сокращение, нервно-психическая деятельность, размножение и др. — обеспечивается действием ферментов. Индивидуальные особенности клеток, выполняющих определенные функции, в значительной мере определяются уникальным набором ферментов, производство которых генетически запрограммировано. Отсутствие даже одного фермента или какой-нибудь его дефект могут привести к серьезным отрицательным последствиям для организма.
Обычно ферменты выделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.). Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии. Из исходных материалов ферменты экстрагируют солевыми растворами. Затем их разделяют на фракции, осаждая солями [обычно (NH 4 ) 2 SO 4 ] или, реже, органическими растворителями, и очищают методами гельпроникающей и ионообменной хроматографии. На заключительных этапах очистки часто используют методы аффинной хроматографии. Контроль за ходом очистки ферментов и характеристику чистых препаратов осуществляют, измеряя каталитическую активность ферментов с применением специфических (обычно дающих цветные реакции) субстратов. За единицу количества фермента принимают такое его количество, которое катализирует превращение 1 мк моля субстрата в 1 мин в стандартных условиях. Число единиц фермента, отнесенное к 1 мг белка, называется удельной активностью.
Получение ферментов с помощью микроорганизмов более выгодно, чем из растительных и животных источников. Микробные клетки продуцируют более 2 тысяч ферментов, катализирующих биохимические реакции, связанные с ростом, дыханием и образованием продуктов. Многие из этих ферментов могут быть выделены и проявляют свою активность независимо от клетки. Для получения ферментных препаратов используют как микроскопические грибы, так и бактерии и дрожжи. Иногда получение технического ферментного препарата кончается проведением процесса ферментации, однако активность ферментов в культуральной жидкости быстро снижается. Поэтому широко практикуют получение сухих технических ферментных препаратов.
В мире производится около 20 ферментов в объеме 65 тыс. тонн (а существует, как предполагают 25000 ферментов). Например, промышленным способом производят такие ферменты как амилаза, глюкоамилаза, протеаза, инвертаза, пектиназа, каталаза, стрептокиназа, целлюлаза и другие.
Амилазы и протеазы используют в текстильной, хлебопекарной и кожевенной промышленности. Пектолитические ферменты могут быть использованы для мацерации тканей при переработке растительного сырья, например при получении льноволокна. Щелочные протеазы, особенно иммобилизованные, очень эффективно используются в составе моющих средств. Кроме протеолитических ферментов в состав моющих средств вводят липазу, целлюлазу, оксидазу и амилазу для удаления загрязнений крахмального происхождения. Использование иммобилизованной глюкозоизомеразы для непрерывного получения глюкозы является наиболее крупным процессом такого рода в мире.
Микробные ферменты активно используют в клинической диагностике при определении уровня холестерина в крови и мочевой кислоты. Ферменты предлагают использовать для очистки канализационных и водопроводных труб и т.д. и т.п. Ферменты для медицинских или аналитических целей должны быть высокоочищенными.
В биологических объектах ферменты обычно находятся в фиксированном состоянии на поверхности различных клеточных структур — наиболее часто на мембранах. Благодаря этому ферменты сохраняют свою активность длительное время. В технологии долгое время применялись препараты свободных ферментов; в таком состоянии срок их использования был коротким — один производственный цикл. Для повышения стабильности выделенных ферментов используют технику иммобилизации, т.е. связывания ферментов на поверхности нерастворимого в воде носителя, например, органических полимеров, стекла, минеральных солей, силикатов и т.п. Иммобилизованные ферменты можно длительное время использовать в биохимических реакторах в условиях непрерывного процесса.
Иммобилизация и получение связанных ферментных препаратов стало возможным благодаря детальному изучению строения многих ферментов. Раскрыт аминокислотный состав ряда ферментных белков, их пространственная конфигурация, выявлены активные центры, значение различных функциональных групп в проявлении каталитической активности фермента и так далее.
Примеры использования иммобилизованных ферментов — изомеризация глюкозы во фруктозу, гидролиз белков, трансформация стероидов, гормонов и т.д. Новая область применения иммобилизованных ферментов — создание на их основе бессеребряных фотоматериалов. На основе действия ферментов построены биолюминесцентные и иммуноферментные методы анализа, отличительной чертой которых является высокая чувствительность и абсолютная специфичность.
Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов
Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента (нередко и избыточная активность) у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма. Так, передаваемое по наследству заболевание детей — галактоземия (приводит к умственной отсталости) — развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозыв легко усваиваемую глюкозу. Причиной другого наследственного заболевания — фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланинав тирозин. Определение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.
Если происходит мутация в гене, кодирующем определенный фермент, может измениться аминокислотная последовательность фермента. При этом в результате большинства мутаций его каталитическая активность снижается или полностью пропадает. Если организм получает два таких мутантных гена (по одному от каждого из родителей), в организме перестает идти химическая реакция, которую катализирует данный фермент. Например, появление альбиносов связано с прекращением выработки фермента тирозиназы, отвечающего за одну из стадий синтеза темного пигмента меланина. Фенилкетонурия связана с пониженной или отсутствующей активностью фермента фенилаланин-4-гидроксилазы в печени.
В настоящее время известны сотни наследственных заболеваний, связанные с дефектами ферментов. Разработаны методы лечения и профилактики многих из таких болезней.
На сегодняшний день в различных отраслях хозяйства применение ферментов является передовым достижением. Особое значение ферменты нашли в пищевой промышленности. Ведь именно из-за наличия ферментов в тесте происходит его поднятие и разбухание. Как известно, разбухание теста происходит под действием углекислого газа CO 2 , который в свою очередь образуется в результате разложения крахмала под действием фермента амилазы , которая уже содержится в муке. Но в муке этого фермента не достаточно, его, обычно, добавляют. Ещё один фермент протеазы , придающий тесту клейковину, способствует удержанию углекислого газа в тесте.
Изготовление алкогольных напитков также не обходится без участия ферментов. В этом случае широко применяются ферменты, которые находятся в дрожжах. Разнообразие сортов пива получают именно различными комбинациями комплексных соединений ферментов. Ферменты, также участвуют в растворении осадков в спиртных напитках, например, чтобы в пиве не появлялся осадок в него добавляют протеазы (папаин, пепсин), которые растворяют выпадающие в осадок белковые соединения.
Производство кисломолочных продуктов, например, простокваши, основана на химическом превращении лактозы (то есть молочного сахара) в молочную кислоту. Кефир производят подобным образом, но производственной особенностью является то, что берут не только кисломолочные бактерии, но и дрожжи. В результата переработки лактозы образуется не только молочная кислоты, но ещё и этиловый спирт. При получении кефира происходит ещё одна достаточно полезная для организма человека реакция – это гидролиз белков, что в последствии употребления человеком кефира способствует его лучшему усвоению.
Производство сыра тоже связано с ферментами . Молоко содержит белок — казеин, который в процессе химической реакции под действием протеаз изменяется, и в результате реакции выпадает в осадок.
Протеазы широко используют для обработки кожевельного сырья. Его способность производить гидролиз белков (расщепление белков) широко применяют для выведения стойких пятен от шоколада, соусов, крови и т.д. Фермент целлюлаза — используется в стиральных порошках. Он способен удалять «катышки» с поверхности тканей. Важной особенностью стирки с порошками, содержащими целые комплексы ферментов, является то, что стирка в должна выполняться в тёплой, но не горячей воде, так как горячая вода для ферментов является губительной.
Применение ферментов в медицине связано с их способностью заживлять раны, растворять образующиеся тромбы. Иногда ферменты умышленно вводят в организм для их активизации, а иногда из-за излишней активности ферментов, могут вводить вещества, которые действуют как ингибиторы (вещества, замедляющие протекание химических реакций). Например, под действием отдельных ингибиторов, бактерии теряют способность размножаться и расти.
Применение ферментов в медицине также связано с проведением различных анализов по определению заболеваний. В этом случае ферменты играют роль веществ, вступающих в химическое взаимодействие или способствующие химическим превращениям в физиологических жидкостях организма. В результате получаются определённые продукты химических реакций, по которым в лабораториях распознают наличие того или иного возбудителя заболевания. Среди таких ферментов и их применения наиболее известен фермент глюкозооксидаза, который позволяет определить наличие сахара в моче или крови человека. Кроме того, наравне с отмеченным, существуют ферменты, которые способны определять наличие алкоголя в крови. Этот фермент называется алкогольдегидрогеназа
1. Тарханов И. Р., Ферменты, в физиологии // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона: В 86 томах (82 т. и 4 доп.). — СПб., 1890—1907.
2. Энзимы // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона: В 86 томах (82 т. и 4 доп.).
3. Фершт Э. Структура и механизм действия ферментов. М., 1980.
4. Страйер Л. Биохимия. М., 1984-1985. Т. 1. С. 104-131. O . 2. С. 23-94.
5. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохомия человека. Т. 1. М., 1993.
6. Ферменты и нуклеиновые кислоты. — СПб.: Изд-во С.-Петерб. ун-та, 1997.
7. Молекулярная динамика ферментов. — М.: Изд-во Моск. ун-та, 2000.
8. Кислухина О. В. Ферменты в производстве пищи и кормов. — М.: ДеЛи принт, 2002.
9. Федоренко Б. Н. Ферменты и мембраны: научные основы взаимодействия. — М.: МГУПП, 2002.
10. Ферменты микроорганизмов. — Казань: Унипресс, 1998.
11. Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: «Высшая школа», 1998, с.53-58, 70-73, 78, 81-83. 12. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: «Медицина», 1990, с. 92-93, 95-97, 105-108, 112-115, 126-128, 131-132.
13. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: «Медицина», 2004, с. 114-116, 118-120, 129-134, 139-143, 159-163, 165-168.
14. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. М.: М. Медицина, 1983, раб 24 (п. 1), 25.
15. Учебник Химии 11 класс, Кузнецова Н.Е., Литвинова Т.Н., Лёвкин А.Н. с.132.
Источник