Витамины. Биологические катализаторы

Витамины. Биологические катализаторы — раздел Биология, Клетка как биологическая система Витамины (От Лат. Vita – Жизнь) – Биоорганические Соединения, Которые .

Витамины (от лат. vita – жизнь) – биоорганические соединения, которые обозначают буквами латинского алфавита. Различают жирорастворимые витамины (A, Д, Е, К) и водорастворимые (В, С, РР и др.). Суточная потребность человека в витаминах составляет несколько микрограммов (1 мкг = 10 -6 г), только витамин С нужен в количестве 100 мг в сутки. Недостаток витаминов в организме является причиной заболеваний – авитаминозов.

Витамины участвуют во всех биохимических и физиологических процессах, они являются регуляторами жизнедеятельности, оказывают влияние на рост, развитие, обмен веществ.

Витамины и их роль в организме:

Катализаторы – вещества, изменяющие скорость химических реакций. Ферменты – это биокатализаторы, вещества, которые ускоряют биохимические реакции в десятки и сотни тысяч раз. В живой клетке биохимические реакции протекали бы очень медленно или не проходили бы совсем без участия ферментов. В настоящее время известны тысячи ферментов.

— они специфичны, ускоряют только определенные реакции;

— функционируют при определенных условиях.

Пример: в желудочном соке содержатся ферменты – пепсин, липаза. Пепсин расщепляет сложные белки на простые, этот фермент действует только в кислой среде (в желудке соляная кислота). Липаза расщепляет только эмульгированный жир молока.

Механизм действия ферментов. Молекулы ферментов имеют активный центр – участок, на котором идет реакция. Форма и строение активного центра соответствуют только определенным молекулам (они комплементарны друг другу). На заключительном этапе биохимической реакции комплекс «фермент – вещество» распадается на свободный фермент и конечные продукты данной реакции.

Все процессы в живом организме прямо или косвенно осуществляются с участием ферментов. Например, под их действием составные компоненты пищи (белки, углеводы, липиды и др.) расщепляются до более простых соединений, а из них уже затем синтезируются новые, свойственные данному виду макромолекулы. Поэтому нарушения образования и активности ферментов нередко ведут к возникновению тяжелых болезней.

Скорость ферментативных реакций зависит от многих факторов: природы и концентрации фермента и субстрата, температуры, давления, кислотности среды, наличия ингибиторов и т. д. Например, при температурах, близких к нулю, скорость биохимических реакций замедляется до минимума. Это свойство широко используется в различных отраслях народного хозяйства, особенно в сельском хозяйстве и медицине. В частности, консервация различных органов (почек, сердца, селезенки, печени) перед их пересадкой больному происходит при охлаждении с целью снижения интенсивности биохимических реакций и продления времени жизни органов. Быстрое замораживание пищевых продуктов предотвращает рост и размножение микроорганизмов (бактерий, грибов и др.), а также инактивирует их пищеварительные ферменты, так что они оказываются уже не в состоянии вызвать разложение пищевых продуктов.

Источник

Витамины. Биологические катализаторы

Витамины (от лат. vita – жизнь) – биоорганические соединения, которые обозначают буквами латинского алфавита. Различают жирорастворимые витамины (A, Д, Е, К) и водорастворимые (В, С, РР и др.). Суточная потребность человека в витаминах составляет несколько микрограммов (1 мкг = 10 -6 г), только витамин С нужен в количестве 100 мг в сутки. Недостаток витаминов в организме является причиной заболеваний – авитаминозов.

Витамины участвуют во всех биохимических и физиологических процессах, они являются регуляторами жизнедеятельности, оказывают влияние на рост, развитие, обмен веществ.

Витамины и их роль в организме:

Катализаторы – вещества, изменяющие скорость химических реакций. Ферменты – это биокатализаторы, вещества, которые ускоряют биохимические реакции в десятки и сотни тысяч раз. В живой клетке биохимические реакции протекали бы очень медленно или не проходили бы совсем без участия ферментов. В настоящее время известны тысячи ферментов.

— они специфичны, ускоряют только определенные реакции;

— функционируют при определенных условиях.

Пример: в желудочном соке содержатся ферменты – пепсин, липаза. Пепсин расщепляет сложные белки на простые, этот фермент действует только в кислой среде (в желудке соляная кислота). Липаза расщепляет только эмульгированный жир молока.

Механизм действия ферментов. Молекулы ферментов имеют активный центр – участок, на котором идет реакция. Форма и строение активного центра соответствуют только определенным молекулам (они комплементарны друг другу). На заключительном этапе биохимической реакции комплекс «фермент – вещество» распадается на свободный фермент и конечные продукты данной реакции.

Все процессы в живом организме прямо или косвенно осуществляются с участием ферментов. Например, под их действием составные компоненты пищи (белки, углеводы, липиды и др.) расщепляются до более простых соединений, а из них уже затем синтезируются новые, свойственные данному виду макромолекулы. Поэтому нарушения образования и активности ферментов нередко ведут к возникновению тяжелых болезней.

Скорость ферментативных реакций зависит от многих факторов: природы и концентрации фермента и субстрата, температуры, давления, кислотности среды, наличия ингибиторов и т. д. Например, при температурах, близких к нулю, скорость биохимических реакций замедляется до минимума. Это свойство широко используется в различных отраслях народного хозяйства, особенно в сельском хозяйстве и медицине. В частности, консервация различных органов (почек, сердца, селезенки, печени) перед их пересадкой больному происходит при охлаждении с целью снижения интенсивности биохимических реакций и продления времени жизни органов. Быстрое замораживание пищевых продуктов предотвращает рост и размножение микроорганизмов (бактерий, грибов и др.), а также инактивирует их пищеварительные ферменты, так что они оказываются уже не в состоянии вызвать разложение пищевых продуктов.

Дата добавления: 2017-06-02 ; просмотров: 956 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Источник

Биокатализ. Ферменты как биологические катализаторы, их роль в процессах обмена веществ

Описание: Витамины и их классификация и участие в обменных процессах. Коферментами могут быть металлы витамины и другие небелковые низкомолекулярные вещества. Большинство коферментов в своем составе содержат витамины. Витамины и их классификация и участие в обменных процессах.

Дата добавления: 2014-06-18

Размер файла: 152.2 KB

Работу скачали: 78 чел.

Поделитесь работой в социальных сетях

Если эта работа Вам не подошла внизу страницы есть список похожих работ. Так же Вы можете воспользоваться кнопкой поиск

PAGE \* MERGEFORMAT 1

Лекция 2. Тема: Биокатализ

Вопросы:

1. Ферменты как биологические катализаторы, их роль в процессах обмена веществ.
2. Свойства ферментов как биокатализаторов.
3. Общие представления о классификации ферментов.
4. Витамины и их классификация и участие в обменных процессах.

1. Ферменты как биологические катализаторы, их роль в процессах обмена веществ.

Биокатализ

Все химические реакции, происходящие в клетке, протекают под действием биологических катализаторов, ферментов (энзимов). Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы, преимущественно белковой природы. Подавляющее большинство ферментов имеют белковую природу. Термин фермент (от лат. fermentum – закваска) был предложен в начале 17 века голландским ученым Ван Гельмонтом для обозначения веществ, способствующих протеканию спиртового брожения. В 1878 году Кюне предложил термин энзим (от греч. en – внутри, zyme – закваска). Таким образом, оба эти названия обозначали вещества, вызывающие процессы брожения. Природа этих веществ в то время была фактически не известна.

Энзимология – раздел биохимии, изучающий ферменты.

И ферменты, и неорганические катализаторы, подчиняются одним и тем же законам катализа:

— катализируют только энергетически возможные реакции;

— не расходуются в процессе реакции;

— не участвуют в образовании продуктов реакции

— не изменяют направление протекания реакции.

Однако по ряду признаков ферменты отличаются от неорганических катализаторов.

Во-первых, как мы уже отмечали выше, подавляющее большинство ферментов имеют белковую природу и, следовательно, являются высокомолекулярными соединениями. Во-вторых, в отличие от неорганических катализаторов ферменты действуют в «мягких» условиях: при атмосферном давлении, нейтральных значениях рН, при температурах 30–40°С. Кроме того, скорость ферментативного катализа во много сотен раз выше, чем неорганического. Одна единственная молекула фермента может за 1 минуту катализировать до миллиона химических реакций. Ферменты обладают высочайшей специфичностью по отношению к субстрату, то есть они осуществляют катализ одной единственной строго определенной реакции или группы однотипных реакций. При этом ферментативный катализ в большинстве случаев стериоспецифичен, ферменты способны «различать» молекулы, различающиеся только положением химических групп в пространстве, что абсолютно не свойственно неорганическим катализаторам.

В отличие от неорганических катализаторов ферменты являются катализаторами с регулируемой активностью. Они могут взаимодействовать с различными факторами внешней и внутриклеточной среды, и изменять под действием этих факторов свои ферментативные свойства. Таким образом, скорость протекания ферментативных процессов в клетке может ускоряться или замедляться под действием различных условий, что обеспечивает приспособление организма к условиям среды на молекулярном уровне.

Ферменты необходимы для осуществления биохимических реакций в организме. Они д е лятся на пищевые и метаболические. Каждый фермент активизирует только один биох и мический процесс.

Роль ферментов в жизнедеятельности организма заключается в:

1. стимуляции процесс переваривания и всасывания пищи;
2. регуляции осмотическое давление, нормализации значений рН различных сред;
3. активизации метаболизма и выведения умерших клеток из организма;
4. обеспечении обмена веществ, формировании повашенной резистентности (способность организма противостоять воспалительным процессам;
5. детоксикации организма (очищают лимфу и кровь);
6. повышении иммунитета и способности организма к самовосстановлению и саморегуляции.

Ферменты или энзимы – это белки, выполняющие в организме каталитические функции. Катализ предусматривает, как ускорение, так и замедление химических реакций.

Ферменты практически всегда ускоряют химические реакции в организме, причем, ускоряют в десятки и сотни раз. У иных реакций, проходящих под контролем ферментов, скорость в их отсутствие падает практически до нуля.

Участок фермента, который непосредственно участвует в катализе, называется активным центом (АЦ). АЦ – это уникальная для каждого фермента совокупность функциональных групп аминокислотных остатков, строго ориентированных в пространстве за счет третичной или четвертичной структуры фермента. Он может быть по-разному организован у ферментов, имеющих только третичную и четвертичную структуру. У сложных белков в образовании активного цента участвуют, как правило, все субъединицы, а также их простетические группы.

В активном центре выделяют два участка – адсорбционный и каталитический.

Адсорбционный участок – это центр связывания. Он по своему строению соответствует структуре реагирующих веществ, называемых в биохимии субстратами. Раньше считали, что субстраты и адсорбционный центр фермента совпадает как ключ и замок. Сейчас считается, что точного соответствия между ферментом и субстратом нет, оно возникает в процессе взаимодействия фермента с субстратом (теория вынужденного соответствия).

Второй участок в АЦ – каталитический. Он обуславливает специфичность действия фермента, т.е. тип ускоряемой реакции.

У большинства ферментов один активный центр, но бывают ферменты, имеющие несколько активных центров.

Надо сказать, что в ферментативной реакции принимает участи не только активный центр фермента, но и другие его части. Общая конформация фермента играет важную роль в его активности. Поэтому, изменение даже одной аминокислоты в части молекулы, которая не имеет отношения непосредственно к активному центру, может сильно повлиять на активность фермента и даже свести её к нулю. Благодаря изменению конформации фермента происходит «приспособление» его активного центра к структуре субстратов, участвующих в ускоряемой ферментом реакции.

По строению все ферменты можно разделить на однокомпонентные (простые, или ферменты-протеины) и двухкомпонентные (сложные, или ферменты-протеиды). Ферменты-протеины построены по типу простых белков – состоят только из аминокислот. Ферменты-протеиды состоят из белковой части – апофермента и небелковой части – кофермента. Апофермент обуславливает субстратную специфичность, т.е. играет роль субстратного участка АЦ, а кофермент играет роль каталитического участка АЦ, т.е. обуславливает специфичность действия. Коферментами могут быть металлы, витамины и другие небелковые низкомолекулярные вещества .

Некоторые ферменты, имеющие четвертичную структуру помимо АЦ могут иметь аллостерический центр. Он служит для регуляции активности ферментов.

Механизм действия ферментов. Специфичность.

Надо помнить, что при осуществлении каталитической функции, сам катализатор не меняет своей химической природы. Это утверждение справедливо и для ферментов.

В любой каталитической реакции, осуществляемой ферментами, различают три стадии.

1. Образование фермент-субстратного комплекса. На этой стадии активный центр фермента, связывается с субстратами за счет слабых связей, обычно водородных. Особенностью этого этапа является полная обратимость, так как фермент-субстратный комплекс легко может распадаться на фермент и субстраты. На этой стадии возникает благоприятная ориентация молекул субстратов, что способствует ускорению их взаимодействия.
2. Эта стадия проходит с участием каталитического участка активного центра. Сущность этого этапа состоит в снижении энергии активации и ускорении реакции между субстратами. Результатом этого этапа является образование нового продукта.
3. На этой стадии происходит отделение готового продукта от активного центра с освобождением фермента, который вновь готов для осуществления своей функции.

В клетке ферменты, катализирующие многостадийные процессы часто объединяются в комплексы, называемые мультиферментными системами. Чаще всего эти комплексы встроены в биомембраны или связаны с органоидами клеток. Такое объединение ферментов делает их работу более эффективной.

В некоторых случаях белки-ферменты содержат небелковый компоненты, участвующие в катализе. Такие небелковые элементы называются коферментами. Большинство коферментов в своем составе содержат витамины.

Важнейшим свойством ферментов является их высокая специфичность. В биохимии существует правило: одна реакция – один фермент. Различают два вида специфичности: специфичность действия и специфичность субстратная.

Специфичность действия — это способность фермента катализировать только один определенный тип химической реакции. Если субстрат может вступать в различные реакции, то для каждой реакции нужен свой фермент.

Субстратная специфичность – это способность фермента действовать только на определенные субстраты.

Субстратная специфичность бывает абсолютная и относительная.

При абсолютной специфичности фермент катализирует превращения только одного субстрата.

При относительной — может быть группа похожих субстратов.

1. Свойства ферментов как биокатализаторов.

В основе химических реакций лежит энергия активации. Если энергия активации высокая, то вещества не могут вступить в реакцию или скорость их взаимодействия будет низкой. Ферменты снижают порог энергии активации.

Скорость ферментативных реакция существенно зависит от многих факторов. К ним относятся концентрации веществ участников ферментативной реакции, а также условия среды, в которых протекает реакция.

Показано, что чем выше концентрация фермента, тем выше скорость реакции. Это объясняется тем, что концентрация фермента намного ниже концентрации субстрата.

При низких концентрациях субстрата скорость прохождения реакции прямо пропорциональна концентрации субстратов. Однако по мере возрастания концентрации субстрата она начинает замедляться и, наконец, достигнув максимальной скорости, перестает расти. Это связано с тем, что по мере увеличения концентрации субстрата количество свободных активных центов становится ограничивающим фактором.

Температура влияет на ферментативные реакции своеобразно. Дело в том, что ферменты – это белки, а это значит, что при высоких температурах (выше 80 градусов), они полностью теряют активность. Поэтому для ферментативных реакций существует понятие температурного оптимума . Таким оптимумом для большинства ферментов является температура тела 37 – 40 градусов. При низких температурах ферменты также неактивны.

Еще одним фактором, определяющим активность ферментов, является рН среды. Здесь для каждого фермента существует свой рН-оптимум. Например ферменты желудочного сока имеют рН-оптимум в кислой среде (рН – 1,0 до 2,0), а ферменты поджелудочной железы предпочитают щелочную среду (рН – 9,0 – 10,0).

Помимо указанных выше факторов на скорость ферментативных реакций оказывают различные вещества – ингибиторы и активаторы.

Ингибиторы – это, чаще всего, низкомолекулярные вещества, тормозящие скорость реакции. Ингибитор связывается с ферментом, мешая ему осуществлять свою функцию.

Активаторы – вещества, избирательно повышающие скорость ферментативных реакций.

Как те, так и другие делятся на специфические и неспецифические . К специфическим активаторам относятся соли желчных кислот (для липазы поджелудочной железы); соляная кислота (для пепсина); ионы хлора (для альфа-амилазы). К неспецифическим активаторам относятся ионы магния, которые активируют фосфатазы и киназы. К специфическим ингибиторам относятся концевые пептиды в проферментах . Проферменты – это неактивные формы ферментов, которые активируются в результате отщепления концевых пептидов под действием активаторов. Для каждого профермента свой концевой пептид. Например, трипсин вырабатывается в неактивном виде — в виде трипсиногена. В нем АЦ закрыт концевым гексапептидом, выполняющим роль специфического ингибитора для трипсина. При активации происходит отщепление этого гексапептида и АЦ трипсина становится открытым, фермент активен. К неспецифическим ингибиторам относятся соли тяжелых металлов, например, сульфат меди. Они вызывают денатурацию ферментов.

Аллостерическая регуляция активности ферментов. У некоторых ферментов, имеющих четвертичную структуру, кроме АЦ имеется аллостерический центр. Если с ним связывается аллостерический активатор, то активность фермента увеличивается. Если с аллостерическим центром связывается аллостерический ингибитор, активность фермента снижается. Например, гуанилатциклаза и аденилатциклаза являются ферментами с аллостерическим типом регуляции.

Конкурентное ингибирование – это явление, когда наблюдается структурное сходство между субстратом и ингибитором, они конкурируют за связь с АЦ фермента. Если ингибитора больше, чем субстрата, то образуется комплекс фермент-ингибитор. Если добавить субстрат, то он вытеснит ингибитор. Например, для сукцинатдегидрогеназы сукцинат – это субстрат, а малонат или оксалоацетат – конкурентные ингибиторы. К этому типу ингибирования относится также ингибирование продуктами реакции. Часто продукты реакции похожи на субстраты. Например, для глюкозо-6-фосфатазы субстратом является глюкозо-6-фосфат, а продуктом глюкоза.

Неконкурентное ингибирование – это явление, когда между субстратом и ингибитором нет структурного сходства. Субстрат и ингибитор могут одновременно связаться с ферментом. При этом образуется комплекс фермент-субстрат-ингибитор . Ингибитор связывается с каталитическим участком АЦ и блокирует его. Например, для фермента цитохромоксидазы субстратом является кислород, а ингибиторами соли синильной кислоты.

Гормоны могут выступать и активаторами, и ингибиторами ферментов.

Скорость ферментативных реакций зависит и от ряда других факторов:

• изменения скорости синтеза ферментов;
• модификации ферментов;
• изменение конформации фермента.

Предполагалось, что ферменты адсорбируют на своей поверхности реагирующие молекулы, в результате чего на участках сорбции концентрация молекул субстрата увеличивается, и это повышает вероятность протекания реакции между ними. Постепенно сложилось мнение, что фермент не сорбирует субстрат на своей поверхности, а вступает с ним во взаимодействие, причём это взаимодействие на первом этапе состоит в образовании непрочного соединения- комплекса между ферментом и субстратом. С каждой молекулой фермента ( а точнее, с каждым его каталитическим центром) реагирует одна молекула субстрата, причём реакция носит необратимый характер. Если фермент обозначить буквой Е , а субстрат буквой S , то реакцию можно написать в виде уравнения:

Совершенно очевидно, что ферментативный процесс в целом не может зако н читься образованием фермент- субстратного комплекса. Этот комплекс предста в ляет собой лишь промежуточное соединение, которое подвергается дальнейшим преобразованиям. В простейшем случае- это химическое превращение комплекса, в результате которого субстрат (S) распадается на продукты ( обозначим их буквой Р), а фермент выходит из реакции в неизменном виде. В целом уравнение будет в ы глядеть так::

E+S ES E+P

Именно таким образом представляли себе протекание ферментативной реакции немецкие учёные Л. Михаэлис и его сотрудница М. Ментен, которые ещё в 1913 году развили общую теорию ферментативного действия, основанную на идее образования промежуточного фермент- субстратного комплекса как первой стадии реакций. Чаще всего распаду комплекса предшествует его химическое преобразование( активирование), которое составляет ещё одну промежуточную стадию и снова усложняет уравнение реакции:

Здесь активный комплекс обозначен ES* (Смотри приложение 5)

Изоферменты , или изоэнзимы — это различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента , существующие в одном организме , но, как правило, в разных его клетках , тканях или органах .

Изоферменты, как правило, высоко гомологичны по аминокислотной последовательности и/или подобны по пространственной конфигурации. Особенно консервативны в сохранении строения активные центры молекул изоферментов. Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию, но могут значительно различаться по степени каталитической активности, по особенностям регуляции или другим свойствам.

Примером фермента, имеющего изоферменты, является гексокиназа , имеющая четыре изотипа, обозначаемых римскими цифрами от I до IV. При этом один из изотипов гексокиназы, а именно гексокиназа IV, экспрессируется почти исключительно в печени и обладает особыми физиологическими свойствами, в частности её активность не угнетается продуктом её реакции глюкозо-6-фосфатом.

Ещё одним примером фермента, имеющего изоферменты, является амилаза — панкреатическая амилаза отличается по аминокислотной последовательности и свойствам от амилазы слюнных желёз, кишечника и других органов. Это послужило основой для разработки и применения более надёжного метода диагностики острого панкреатита путём определения не общей амилазы плазмы крови , а именно панкреатической изоамилазы.

Третьим примером фермента, имеющего изоферменты, является креатинфосфокиназа — изотип этого фермента, экспрессируемый в сердце , отличается по аминокислотной последовательности от креатинфосфокиназы скелетных мышц. Это позволяет дифференцировать повреждения миокарда (например, при инфаркте миокарда ) от других причин повышения активности КФК, определяя миокардиальный изотип КФК в крови.

1. Общие представления о классификации ферментов.

Классификация и номенклатура ферментов.

Сначала ферментам давали произвольные названия – пепсин, трипсин и т.п. когда количество ферментов возросло возникла необходимость классифицировать эти вещества. В 1896 году Дюкло предложил называть ферменты по субстрату, на который они действуют с прибавлением окончания –аза, например, сахараза и т.п. В последующем было отмечено, что ферменты могут действовать на одно вещество, но ускорять разные реакции. Поэтому в 1961 году на Международном Биохимическом съезде была принята классификация ферментов, которая используется по настоящее время.

Современная классификация ферментов базируется на характеристике химической реакции, катализируемой ферментом. Различают шесть основных классов ферментов.

1. Оксидоредуктазы – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции (ОВР). Схематично это выглядит так:

1. Трансферазы – ферменты, катализирующие перенос химических группировок с одной молекулы на другую

3. Гидролазы – ферменты, ускоряющие расщепление сложных веществ до простых путем присоединения воды (т.е. путем гидролиза);

АВ + Н 2 О → А – Н + В – ОН

4. Лиазы – ферменты ускоряют реакции распада веществ без участия воды или способствуют присоединению групп атомов по месту разрыва двойных связей;

5. Изомеразы – ферменты, катализирующие изомерные превращения, то есть перенос отдельных химических групп в пределах одной молекулы:

6. Синтетазы (или Лигазы) – ферменты катализирующие реакции синтеза (т.е. соединяют молекул между собой), происходящие за счет энергии АТФ:

АТФ + Н 2 О → АДФ + H 3 PO 4

Номенклатура ферментов . Каждый класс в свою очередь делится на подклассы (от 4-13), а те на подподклассы.

Для каждого фермента существует шифр, состоящий из 4 цифр – первая показывает номер класса, вторая – номер подкласса, третья – номер подподкласса, четвертая цифра указывает порядковый номер фермента в его подподклассе. Например, шифр для липазы поджелудочной железы (п/ж) – 3.1.1.3., это означает, что липаза п/ж относится к гидролазам, (третий класс, т.е. ускоряет гидролиз), к первому подклассу – эстеразам (т.е. ускоряет гидролиз сложно-эфирных связей), к первому подподклассу (т.е. ускоряет гидролиз сложно-эфирных связей, образованных карбоновыми кислотами), место в подподклассе – третье.

Название фермента, как правило состоит из двух частей. Первая часть отражает название субстрата, превращения которого катализируется данным ферментом. Вторая часть названия имеет окончание «-аза», указывает на природу реакции. Например, фермент, отщепляющий от молочной кислоты (лактата) атомы водорода, называется лактатдегидрогеназа. А фермент, катализирующий изомеризацию глюкозо-6-фосфата в фруктозо-6-фосфат называется глюкозофосфатизомераза. Фермент, участвующий в синтезе гликогена называется гликогенсинтетаза.

4. Витамины и их классификация и участие в обменных процессах.

Общая характеристика витаминов.

Витамины – низкомолекулярные органические вещества разнообразного строения, которые не синтезируются в организме но являются жизненно необходимыми и поэтому должны обязательно поступать в организм с пищей, хотя и в очень небольших количествах. Некоторые витамины вырабатываются в ограниченном количестве микрофлорой кишечника.

Биологическая роль большинства известных витаминов состоит в том. что они входят в состав коферментов и простетических групп ферментов.

Напомню, что кофермент это небелковое органическое соединение, присутствующее в ферменте и играющее важную роль в протекании реакций, которые катализируются этим ферментом.

Кофермент — это витаминоподобное вещество небелковой природы, который необходим для работы ферментов, вырабатывающих энергию клетки и накапливающих ее в виде аденазилтрифосфорной кислоты (АТФ).

При длительном и почти полном отсутствии витаминов в питании развиваются патологические состояния, называемые авитаминозами . Нарушение функционального характера, наступающие при неполной, частичной недостаточности витаминов в питании, называются гиповитаминозами . Недостаточность нескольких витаминов это полиавитоминоз . С расширением профилактического и особенно лечебного применения витаминов появились случаи интоксикации этими веществами, получившие название гипервитаминозов (вследствие неправильной дозировки и длительности курсов лечения).

По физико-химическим свойствам витамины делятся на две группы: водорастворимые и жирорастворимые.

Водорастворимые витамины – это витамины группы В, витамины С, Р, РР.

Жирорастворимые – витамины А, D , Е, К.

Недостаток витамина в организме называется гиповитаминоз, а избыток витамина – гипервитаминоз. И то и другое состояние может перерасти в заболевание.

Дадим краткую характеристику отдельным витаминам.

Витамин В 1 (тиамин антиневритный) – тиамин – влияет на обмен углеводов и жиров. При его отсутствии нарушается тканевое дыхание. Тиамин необходим для нормального протекания процессов роста и развития и помогает поддерживать надлежащую работу сердца, нервной и пищеварительной систем. Системный дефицит тиамина является причинным фактором развития ряда тяжёлых расстройств, ведущее место в которых занимают поражения нервной системы. Комплекс последствий недостаточности тиамина известен под названием болезни бери-бери . При бери-бери наблюдаются слабость, потеря веса, атрофия мышц, невриты, нарушения интеллекта, расстройства со стороны пищеварительной и сердечно-сосудистой системы, развитие парезов и параличей. Животные и человек не могут синтезировать тиамин и получают его вместе с пищей.

Основные количества тиамина человек получает с растительной пищей. Богаты тиамином такие растительные продукты, как пшеничный хлеб из муки грубого помола, соя , фасоль , горох , шпинат . Меньше содержание тиамина в картофеле , моркови , капусте . Из животных продуктов содержанием тиамина выделяются печень , почки , мозг , свинина , говядина , также он содержится в дрожжах . В молоке его содержится около 0,5 мг/кг. [5] Витамин B 1 синтезируется некоторыми видами бактерий, составляющих микрофлору толстого кишечника.

Структурная формула тиамина. C 12 H 17 N 4 OS

Витамин В 2 (рибофлавин) – входит в состав флавиноых ферментов. При его отсутствии нарушается энергетический обмен. Биологическая роль рибофлавина определяется вхождением его производных флавинмононуклеотида ( FMN ) и флавинадениндинуклеотида ( FAD ) в состав большого числа важнейших окислительно-восстановительных ферментов в качестве коферментов .

Флавиновые ферменты принимают участие в окислении жирных , янтарной и других кислот; инактивируют и окисляют высокотоксичные альдегиды , расщепляют в организме чужеродные D-изомеры аминокислот , образующиеся в результате жизнедеятельности бактерий ; участвуют в синтезе коферментных форм витамина B6 и фолацина ; поддерживают в восстановленном состоянии глутатион и гемоглобин .

Структурная формула рибофлавина. C 17 H 20 N 4 O 6

Витамин РР (витамин В3, никотиновая кислота, ниацин, никотинамид, редко употребляется неверное обозначение — витамин B 5 ) –входит в состав НАД и НАДФ. НАД – никотинамидадениндинуклеотид, сложное органическое соединение, кофермент. В живых клетках участвует в ферментативных реакциях окисления. НАДФ (NADP) – Никотинамидадениндинуклеотидфосфа́т широко распространённый в природе кофермент некоторых дегидрогеназ – ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в живых клетках. Основными представителями витамина РР являются никотиновая кислота и никотинамид. В животных продуктах ниацин содержится в виде никотинамида, а в растительных — в виде никотиновой кислоты . При отсутствии нарушаются многие реакции катаболизма и анаболизма. Гиповитаминоз РР приводит к пеллагре — заболеванию, симптомами которого являются дерматит , диарея , деменция .

Белый кристаллический порошок без запаха, слабокислого вкуса. Трудно растворим в холодной воде (1:70), лучше в горячей (1:15), мало растворим в этаноле, очень мало — в эфире. [2]

Содержится в ржаном хлебе , ананасе , гречке , фасоли , мясе , грибах , печени , почках . В пищевой промышленности используется в качестве пищевой добавки E375 (на территории России с 1 августа 2008 года исключена из списка разрешённых добавок). Суточная потребность взрослого человека 15—20 мг.

Никотиновая кислота (Nicotinic acid) С 6 H 5 NO 2

Витамин В 6 – собирательное название производных 3-гидрокси-2-метилпиридинов. На самом деле представляет собой группу витаминов : пиридоксин, пиридоксаль и пиридоксамин, которые тесно связаны между собой и действуют совместно. В форме кофермента — пиридоксальфосфата (ПАЛФ) входит в состав т. н. пиридоксалевых ферментов, катализирующих переаминирование, декарбоксилирование и др. превращения аминокислот в организмах, а также в состав фос-форилазы гликогена. Синтезируются микроорганизмами, зелёными растениями, у жвачных и человека – кишечной микрофлорой. Недостаток B6 вызывает анемию, дерматит и судороги.

Структурная формула витамина В 6

R : пиридоксин (пиридоксол, адермин, I ), пиридоксаль ( II ) и пиридоксамин ( III )

Витамин Н (биотин, витамин B7, кофермент R) ( C 10 H 16 N 2 O 3 ) – входит в состав ферментов, ответственных за обмен азотсодержащих и фосфорсодержащих веществ. При его отсутствии нарушается обмен нуклеиновых кислот и мочевины. Молекула биотина состоит из тетрагидро имидазольного и тетрагидро тиофенового кольца, в тетрагидротиофеновом кольце один из атомов водорода замещен на валериановую кислоту . Биотин является кофактором в метаболизме жирных кислот , лейцина и в процессе глюконеогенеза .

C 10 H 16 N 2 O 3

Структурная формула биотина C 10 H 16 N 2 O 3

Витамин B9 (фолиевая кислота, фолацин, витамин Bс) . Фолиевая кислота названа так в соответствии с латинским словом folium лист, поскольку впервые она была выделена в лаборатории из листьев шпината. Витамин легко разрушается при кулинарной обработке и на свету.Пищевые источники: пивные дрожжи, печень, зеленые овощные листья.

Необходим организму для продуцирования новых клеток кожи, клеток волос, иммунных белых кровяных клеток, красных кровяных клеток и т д. Фолиевая кислота также участвует и в удалении жира, депонированного в печени, и в превращении одной аминокислоты в другую для ресинтеза белков организма, поскольку аминокислоты являются строительными блоками белка.

Недостаток фолиевой кислоты может вызвать мегалобластную анемию (злока́чественное малокро́вие) у взрослых, а при беременности повышает риск развития дефектов нервной трубки . М егалобластные анемии обусловлены недостатком витамина В12 или фолиевой кислоты (реже дефицит обоих витаминов), что приводит к нарушению синтеза ДНК и РНК в клетках эритроидного ряда.

Структурная формула фолиевой кислоты C 19 H 19 N 7 O 6

Витаминами B 12 – называют группу кобальтсодержащих биологически активных веществ, называемых кобаламинами . К ним относят собственно цианокобаламин , гидроксикобаламин и две коферментные формы витамина B 12 : метилкобаламин и 5-дезоксиаденозилкобаламин .

В более узком смысле витамином B 12 называют цианокобаламин , так как именно в этой форме в организм человека поступает основное количество витамина B 12 , не упуская из вида то, что он не синоним с B 12 , и несколько других соединений также обладают B 12 -витаминной активностью. Цианокобаламин — лишь один из них. Следовательно, цианокобаламин всегда витамин B 12 , но не всегда витамин B 12 является цианокобаламином.

Дефицит витамина B 12 является причиной некоторых видов анемий. Обычно дефицит витамина B 12 лечат внутримышечными инъекциями препарата цианокобаламина.

Это единственный витамин, синтезируемый почти исключительно микроорганизмами: бактериями, актиномицетами и сине-зелёными водорослями. Из животных тканей наиболее богаты витамином В 12 печень и почки. Этот витамин вырабатывается микроорганизмами в пищеварительном тракте любого животного, включая человека, как продукт деятельности микрофлоры. В пищевой промышленности многих стран витамин добавляют в такие продукты, как сухие завтраки, шоколадные батончики, энергетические напитки.

Цианокобаламин. C 63 H 88 CoN 14 O 14 P

Витамин С (Аскорбиновая кислота, дегидр о аскорбиновая кислота) ( C 6 H 8 O 6) связан с
синтезом коллагена, стероидных гормонов, гемоглобина, адреналина. Молодой организм лучше усваивает витамин С , чем пожилой, поэтому у лиц пожилого возраста потребность в витамине С несколько повышается. Курящим, алкоголикам и даже просто любителям выпить, больным диабетом, всем, кто в больших количествах принимает ацетилсалициловую кислоту (аспирин), антибиотики, любителям колбас, копченостей, то есть мясных продуктов, содержащих соединения азота, — всем им особенно необходим витамин C. Соединения азота (селитра) используются для сохранения свежего вида копченых и колбасных изделий и в определенных условиях могут образовать в наших желудках нитразмины — канцерогенные вещества. Сейчас витамин С часто добавляют непосредственно в копчености, чтобы в какой-то степени уменьшить вредное действие нитрозаминов . Большое количество витамина С требуется людям, употребляющим воду из проржавевших трубопроводов, и тем, кто живет около автострад с большим движением, где воздух отравлен выхлопными газами, а тишина разрушена постоянным гулом и звуками от машин. Те, кто принимает противозачаточные таблетки, также нуждаются в повышенной дозе витамина C. Любой шок, стрессы , хронические заболевания и постоянный прием лекарств также увеличивают потребность организма в витамине C. Каждому, кто выкуривает пачку сигарет в день (20 штук), необходимо увеличивать на 20% прием витамина С по сравнению с обычной нормой, а уж тем, кто выкуривает больше пачки, — 40%. Как выяснилось, курящие хуже усваивают витамин С.

Больному сердцу требуется очень много витамина C: оно забирает почти все, что есть в организме, и тем самым вызывает состояние, близкое к цинге.

Аскорбиновая кислота (Acidum ascorbinicum) – гамма-лактон 2,3-дегидро-L-гулоновой кислоты C 6 H 8 O 6

Витамин Р – (рутин, цитрин, катехины, гесперидин и др.) это комплекс соединений, н а зываемых биофлавоноидами. Совместно с аскорбиновой кислотой P-витамины участвуют в окислительно-восстановительных процессах, а также тормозят действие гиалуронидазы . Повышается концентрация гиалуроновой кислоты , которая увеличивает эластичность к а пилляров и снижает их проницаемость. Кроме того, они обладают антиоксидантными свойствами и, в частности, предохраняют от окисления аскорбиновую кислоту и адреналин . Снижают свёртывание крови и повышают эластичность эритроцитов .

Флавоноиды из группы витамина Р содержатся в виде гликозидов во многих растениях, особенно много их в плодах шиповника , лимонах и других цитрусовых , незрелых грецких орехах , ягодах чёрной смородины , рябины красной и черноплодной , в зелёном чае [1] . Содержатся также в гречке , капусте , салате , помидорах , винограде , малине .

Флавоноиды — это группа природных биологически активных фенольных соединений, содержащихся в высших растениях. Большинство Ф. (известно свыше 1000) принадлежит к производным флавана (катехины, лейкоантоцианы), флавона. В организме человека и животных не образуются. Ф лавоноиды, в частности кверцитин, препятствуют «прилипанию» холестерина к внутренним стенкам сосудов.

ЖИРОРАСТВОРИМЫЕ ВИТАМИНЫ – А, D , Е, К

Витамин А – ретинол (истинный витамин A, транс-9,13-Диметил-7-(1,1,5-триметилциклогексен-5-ил-6)-нонатетраен-7,9,11,13-ол) антиоксидант . В чистом виде нестабилен, встречается как в растительных продуктах, так и в животных источниках. Поэтому производится и используется в виде ретинола ацетата и ретинола пальмитата. – входит в состав родопсина, обусловливающего сумеречное зрение, изменяет проницаемость мембран клеток. В организме синтезируется из бета-каротина . Необходим для зрения и роста костей, здоровья кожи и волос, нормальной работы иммунной системы и т.д. В высоких дозах оказывает тератогенное действие (способен вызывать врожденные дефекты развития плода). Тератогенное действие высоких доз ретинола сохраняется и некоторое время после его отмены.

Ретинол является жирорастворимым, поэтому для его усваивания пищевым трактом требуются жиры , а также минеральные вещества. В организме его запасы остаются достаточно долго, чтобы не пополнять его запасы каждый день. Существует две формы этого витамина: это готовый витамин А (ретинол) и провитамин А ( каротин ), который в организме человека превращается в витамин A, поэтому его можно считать растительной формой витамина A.При недостатке витамина А на коже образуются трещины , секутся волосы и слоятся ногти. Витамин A имеет бледно-желтый цвет, который образуется из красного растительного пигмента бета-каротина.

Структурная формула витамина А

Витамин Д – группа биологически активных веществ (в том числе холекальциферол и эргокальциферол ). Холекальциферол синтезируется под действием ультрафиолетовых лучей в коже и поступает в организм человека с пищей. Эргокальциферол может поступать только с пищей.

Главной функцией витамина D является обеспечение всасывания кальция из продуктов питания в тонком кишечнике (преимущественно в двенадцатиперстной кишке ). Также ряд клинических исследований заставляет предполагать следующие дополнительные функции витамина D: участие в регуляции размножения клеток, обменных процессов, стимуляция синтеза ряда гормонов.

Долговременный дефицит витамина D может приводить к увеличению заболеваемости раком, увеличивает вероятность развития остеопороза. Гиповитаминоз D играет основную роль в развитии рахита у детей.

 Синтез в организме: предшественник холекальциферола — превитамин D3 образуется в эпидермисе кожи под воздействием ультрафиолетовых лучей солнечного света из провитамина D3. Превитамин D3 превращается в холекальциферол путем термической изомеризации (при температуре тела). В эпидермисе холекальциферол связывается с витамин-D-связывающим белком и в таком виде поступает в кровь и переносится в печень.

 Животные: жирные сорта рыбы, рыбий жир ; в значительно меньшей степени сливочное масло , сыр и другие жирные молочные продукты, яичный желток, икра

 Растительные: эргокальциферол образуется в клетках грибов из эргостерола. Основным источником эргокальциферола для человека являются некоторые виды грибов

Источник