Витамин с роль обмена веществ

Витамин C

Какую роль играет витамин C (аскорбиновая кислота) в организме. В каких продуктах больше всего. Рекомендуемая суточная потребность. Как восполнить недостаток. Взаимодействие с другими витаминами.

Витамин C

Разрушается при длительном хранении и термической обработке пищи.

Содержание:

Как усваивается и какую роль играет в организме

Всасывается в тонком кишечнике; в крови и в клетках образует комплексные соединения с белками.

Роль в организме:

1. Обмен веществ: участвует в синтезе коллагена (главного белка основы организ­ма — соединительной ткани), нормализует углеводный обмен, способствует синтезу и активации гормонов надпочечников (адреналина и норадреналина), стероидных гормонов.
2. Защита клеток: сильный антиоксидант, защищающий клеточные мембраны от разрушения вследствие окисления кислородными радикалами; предохраняет от разрушения жирорастворимые витамины А и Е.
3. Детоксикация организма: очищает организм от ядов (сигаретного дыма, окиси угле- рода, змеиного яда и т. д.).
4. Пищеварение: способствует защите клеток печени и накоплению в ней гликогена, улучшает желчеотделение, активизирует деятельность поджелудочной железы, при­нимает участие во внутритканевом дыхании и способствует общему укреплению организма.
5. Кроветворение: содействует поддержанию высокого уровня гемоглобина в крови (участвует в обмене железа и фолиевой кислоты), регулирует свертываемость крови, нормализует проницаемость капилляров.
6. Иммунная система: оказывает противовоспалительное и противоаллергическое дей­ствие за счет стимуляции функций лейкоцитов, увеличивает устойчивость организма к инфекциям, уменьшает эффекты воздействия различных аллергенов.
7. Нервная система: нейтрализует последствия стресса путем выведения токсинов, образующихся в результате стрессовых реакций организма; участвует в синтезе нейромедиаторов; необходим для нормального функционирования головного мозга.
8. Общее оздоровление: улучшает способность организма усваивать кальций и желе­зо, выводить токсичные медь, свинец и ртуть, увеличивает устойчивость витаминов В1, В₂, А, Е, пантотеновой и фолиевой кислот.
9. Сердечно-сосудистая система: предохраняет «хороший» холестерин от окисления и отложения на стенках сосудов.
10. Эндокринная система: поддерживает в норме функционирование щитовидной же­лезы, надпочечников.

Противоопухолевая активность: снижает развитие рака желудка и кишечника.

Потребность в витамине С увеличивается при острых инфекционных заболеваниях, отравлениях, тяжелых физических нагрузках, в стрессовых ситуациях, у курильщиков. Рекомендуется не превышать дозу 2 г (2 000 мг) витамина в сутки.

Гипевитаминоз встречается очень редко; при приеме высоких доз препаратов витамина C, характеризуется диареей

Содержание витамина C в некоторых продуктах питания

Рекомендуемая суточная потребность (в мг.)

Как восполнить недостаток витамина

Источники:

• продукты животного происхож­дения: печень ;
• продукты растительного происхождения:свежий шиповник, перец красный сладкий, чер­ная смородина, облепиха, перец сладкий и горь­кий, петрушка, все виды капусты, укроп, апель­сины, земляника, хрен, чеснок, лимоны, салат, молодая хвоя, помидоры, чеснок, крапива, карто­фель молодой.
  .

Как проявляется недостаточность витамина

Причины

1. Недостаточное количество витамина, поступающее с продуктами питания.
2. Наличие факторов, препятствующих усвоению или способствующих выведению из организма витамина С.
3. Затяжной стресс, тяжелые инфекционные заболевания, лихорадка.
4. Курение.

Признаки

1. Набухание межзубных сосочков, контактная кровоточивость десен, выпадение зубов.
2. Сыпь на коже в виде красноватых пузырьков (папул) с кровяным венчиком.
3. Частые кровотечения (носовые, маточные и др.), при тяжелой цинге могут развиться внутричерепные кровоизлияния с летальным исходом.
4. Частые простудные заболевания.
5. Анемия.
6. Бледность, сухость и синюшность губ, сухость кожи.
7. Пониженная температура тела.
8. Слабость, утомляемость, снижение работоспособности.
9. У детей — деформация грудной клетки, искривление длинных трубчатых костей ног (болезнь Меллера-Барлоу).

Последствия

1. Нарушение окислительно-восстановительных процессов в организме.
2. Угнетение иммунитета.
3. Тяжелые формы гипо- и авитаминоза — цинга у взрослых и болезнь Меллера-Барлоу у детей.

Взаимодействие с другими витаминами, микроэлементами, лекарственными средствами

При совместном приеме витамина С с антибиотиками ряда пенициллина и тетра­циклина увеличивает их концентрацию в крови.

Улучшает всасывание в кишечнике препаратов железа.

Снижает эффективность препаратов, понижающих свертываемость крови. Снижают всасывание в кишечнике и усвоение витамина организмом ацетилсали­циловая кислота (аспирин), оральные контрацептивы, свежие соки, щелочная мине­ральная вода (вода с высоким содержанием гидрокарбонатов).

При совместном употреблении с сульфаниламидными препаратами повышает риск отложения кислых солей в почках.

Употребление стероидных гормонов и снотворных препаратов (барбитуратов) рез­ко снижает концентрацию аскорбиновой кислоты в организме.

Аскорбиновая кислота уменьшает терапевтическое действие антидепрессантов. Увеличивают способность организма усваивать и удерживать витамин С (примерно на 35%) биофлавоноиды (витаминоподобные вещества, присутствующие в кожуре цитрусовых фруктов).

Витамин С способствует всасыванию алюминия в кишечнике, его не следует прини­мать вместе с препаратами, содержащими алюминий (алюминий в высоких дозах может быть токсичен).

Читайте про витамины:

Источник: Витамины и минералы из продуктов питания (Медицинская академия для всей семьи) — Шапаренко Е.Ю.

Источник

Роль витамина С в обмене веществ

1. участвует в реакциях гидроксилирования (ЛИЗ→ОЛИ, ПРО→ОПР), что требуется для «сшивок» молекул коллагена в соединительной ткани;

2. участвует в триптофана и диоксиметила с образованием нейромедиаторов (норадреналин и др.);

3. необходим для синтеза кортикостероидов;

4. необходим для образования нейромедиаторов.

Гиповитаминоз С проявляется поражением соединительной ткани – повышенная хрупкость сосудов, пипехии (точечные кровоизлияния на коже), кровоточивость десен.

Авитаминоз С – цинга (скорбут): кровоизлияния во внутренние органы, более выраженные повреждения соединительной ткани.

Суточная потребность витамина С 100-150мг. Она возрастает при инфекционных заболеваниях, стрессовых состояниях, лактации, беременности – до 300 мг/сут.

Источники витамина С: овощи, фрукты, зеленые растения; главные – черная смородина, шиповник, грецкий орех, цитрусовые. В России основным источником его является картофель (10 мг/100 г) и квашенная капуста.

Причины гиповитаминоза С:

1. витамин С неустойчив;

2. он необходим в относительно больших количествах;

3. в организме отсутствуют запасы витамина С.

Витамин Р

Витамеры: рутин, катехины, цитрин.

Это витамин-спутник витамина С.

Гиповитаминоз Р: поражение сосудов, нарушение их проницаемости.

Роль в обмене веществ

Витамин Р тормозит активность гиалуронидазы, чем сохраняет соединительную ткань. А также участвует в окислительно-восстановительных реакциях.

Потребность в витамине Р не установлена.

34 Коферменты, характеристика, связь с витаминами.

Коферменты — это органические вещества, как правило, аминокислотной природы, непосредственно участвующие в катализе в составе фермента. Простые, относятся обычно к классу гидролаз, практически все гидролитические ферменты состоят только из

аминокислот, т.е. являются простыми белками. Кроме того, некоторые лиазы, а вот все остальные классы ферментов в основном явл. сложными белками, т.е. для каталитической активности многих ферментов кроме белковой части необходим второй компонент получивший название кофактор. Есть каталитически активный фермент вместе с

кофактором получил название холофермент. Это каталитически активный фермент, состоящий из белковой и небелковой части кофактора. Белковая часть холофермента получила название апофермент.

Характерной особенностью холофермента или сложных ферментов протеидов является, то, что ни белковая часть апофермента, ни кофактор в отдельности не обладают заметной каталитической активностью. Какую же роль выполняют тот и другой?

Оказывается апофермент резко повышает каталитическую активность кофактора, а кофактор в свою очередь стабилизирует белковую часть, делает ее более устойчивой и менее уязвимой к денатурирующим агентам. Поэтому встает вопрос, что и какие вещества явл. кофакторами?

Роль кофакторов, как выяснилось, играют большинство витаминов или соединений построенных с их участием, но не только витамины выступают в роли кофакторов. Кроме того, это некоторые полипептиды, группы нуклеотидов и их производные и, наконец, ионы некоторых металлов. Последние годы в соответствии с химической природой кофакторов появилась классификация: 1) Кофакторы жирного ряда (глютатион, липоевая кислота, долихол фосфат). 2 Кофакторы алифатического ряда (убихинон или коэнзим Q).

3) Кофакторы гетероциклического ряда а) содержащие витамины (B1) тиоминлирофосфат (В6) перидоксальфосфат (В7) биоцетин (В9) тетрогидрофолат содержащий фоливую кислоту (фолиум — лист) 6) не содержащие витаминов геминовые кофакторы. Основой этих кофакторов является гемовое железо 4 Кофакторы-нуклеотиды а) содержащие витамины содержащие витамин В2 (флавинмононуклеотид) (фляос — желтый) (флавинадениндинуклеотид) НАД, НАДФ (РР или В5) HSKoA (пантотеновая кислота ВЗ) Кобамидные коферменты (В 12) содержат кобальт б) нуклеотиды не витамины АТФ,

уридиндифосфорноглюкуроновая кислота (УДФК), фосфоаденозинфосфосульфат (ФАФС) — активная фосфорная кислота, (ЦТФ) цитидинтрифосфорная кислота. Ф-ции: АТФ участвует в переносе адениловой и фосфорной кислоты, участвует в реакциях аденилирования и фосфолирирования ФАФС участвует в переносе сульфогрупп УДФК участвует в переносе глюкуроновой кислоты ЦТФ участвует в активации холина и фосфотидной кислоты. Процессы идущие при биосинтезе фосфолипидов. 5 Кофакторы ионов металлов Fe, Mn, Zn, К, Na, Mg, Ca, Сu.

35 Процесс обмена — основное свойство живого. В цитоплазме клеток органов и тканей постоянно идет процесс синтеза сложных высокомолекулярных соединений и одновременно с этим — их распад с выделением энергии и образованием простых низкомолекулярных веществ — углекислого газа, воды, аммиака и др.

Процесс синтеза органических веществ называется ассимиляцией, илианаболизмом. В ходе ассимиляции обновляются органоиды клетки, и накапливается запас энергии. Распад структурных элементов клетки сопровождается выделением заключенной в химических связях энергии, а конечные продукты распада, вредные для организма, выводятся за пределы клетки, а затем из организма.

Процесс распада органических веществ противоположен процессу ассимиляции и называется диссимиляцией, или катаболизмом. Подобного типа реакции идут с поглощением кислорода, поэтому расщепление органических веществ связано с окислением, а освободившаяся при этом энергия идет на синтез ЛТФ(аденозинтрифосфорная кислота), необходимой для ассимиляции.

Таким образом, ассимиляция и диссимиляция — это две противоположные, но взаимосвязанные стороны единого процесса — обмена веществ. При нарушении ассимиляции и диссимиляции расстраивается весь обмен веществ.

В организме человека непрерывно протекают водный, солевой, белковый, жировой и углеводный обмен. Непрерывный распад и окисление органических соединений возможны лишь тогда, когда количество этих веществ в клетках постоянно пополняется. Однако потребность в питательных веществах неодинакова. Большая их часть используется организмом для образования энергии. В процессе жизнедеятельности организма энергетические запасы непрерывно уменьшаются, и их пополнение идет за счет пищи.

Соотношение количества энергии, поступающей с пищей, и энергии, расходуемой организмом, называется энергетическим балансом. Количество потребляемой пищи должно соответствовать энергетическим затратам человека

36 Макроэргические молекулы (макроэрги) — биологические молекулы, которые способны накапливать и передавать энергию в ходе реакции. При гидролизе одной из связейвысвобождается более 20 кДж/моль. По химическому строению макроэрги — чаще всего ангидриды фосфорной и карбоновых кислот, а также слабых кислот, какими являются тиолы иенолы.

Классификация макроэргов по связям[править | править исходный текст]

1. Фосфоангидридная связь. ΔG — 32 кДж/моль. Представители: все нуклеозидтрифосфаты и нуклеозиддифосфаты (АТФ, ГДФ и их аналоги)

2. Тиоэфирная связь. ΔG — 34 кДж/моль. Представители: ацетил-КоА, сукцинил-КоА.

3. Гуанидинфосфатная связь. ΔG — 42 кДж/моль. Представители: креатинфосфат.

4. Ацилфосфатная связь(ацил — остаток жирной кислоты). ΔG — 46 кДж/моль. Представители: 1,3-дифосфоглицерат.

5. Енолфосфатная связь. ΔG — 54 кДж/моль. Представители: фосфоенолпируват.

1. каталитическая (выполняют ферменты);

2. структурная, т.е. белки являются основным компонентом клеточных структур;

3. регуляторная (выполняют белки-гормоны);

4. рецепторная, т.е. рецепторы клеточных мембран имеют белковую природу;

5. транспортная – белки участвуют в транспорте липидов, токсических веществ, кислорода и т.д.;

6. опорная – выполняет белок коллаген;

7. энергетическая. Заключается в том, что при окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж (4,1ккал) энергии;

8. сократительная – её выполняют белки актин и миозин;

9. генно-регуляторная – её выполняют белки гистоны, участвуя в регуляции репликации;

10. имуннологическая – её выполняют белки антитела;

11. гемостатическая – участвуют в свёртывании крови, препятствуют кровотечению;

12. антитоксическая, т.е. белки связывают многие токсические вещества (особенно соли тяжёлых металлов) и препятствуют развитию интоксикации в организме.

Физико-химические свойства белков:

Структура белка определяет его свойства. Существует несколько групп свойств.

I. Электрохимические свойства белков:

1. белки — амфотерные полиэлектролиты (амфолиты). Это достигается за счет наличия концевых СОО — и NH₃ + групп, а также ионогенных групп боковых радикалов (ГЛУ, АСП, ЛИЗ, АРГ, ГИС)

2. буферность белков (поддержка рН среды). При физиологических значениях рН буферные свойства ограничены и обусловлены наличием кислотных и основных групп. Наибольшим буферным действием обладает гистидин, которого много в гемоглобине, за счет чего последний является мощным буфером крови;

3. наличие заряда в белковой молекуле. Обусловлено соотношением кислых и основных АК, а также ионизацией бокового радикала. Степень ионизации зависит от рН среды. Так, если среда кислая, то ионизация СООН групп заторможена и белок приобретает «+» заряд. В щелочной среде заторможена ионизация NH₂ групп и белок заряжается «—».

Изоэлектрическое состояние белка наступает, когда заряд белковой молекулы равен 0, а рН среды, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой (рI). Она определяется соотношением кислых и основных радикалов. У большей части белков цитоплазмы рI меньше 7, т.е. эти белки кислые; у ядерных белков больше 7, т.е. они основные.

Наличие заряда используется для разделения белков с помощью электрофореза – движения белков в электрическом поле. Наличие заряда обусловливает устойчивость в растворе. В изоэлектрическом состоянии белки наименее устойчивы и выпадают в осадок.

II. Коллоидные свойства.

Растворы белков чаще всего достаточно устойчивы. Хорошая растворимость приближает растворы белков к истинным растворам, но высокая молекулярная масса придает им свойства коллоидных систем:

1. способность рассеивать свет (опалисценция). Наблюдается помутнение при боковом освещении — эффект Тиндаля [рис. рассеивающегося луча]. Используется в световой микроскопии (нефелометрии);

2. малая скорость диффузии;

3. высокая вязкость растворов белков;

4. неспособность белков проникать через полупроницаемые мембраны (явление осмоса). На этом основан диализ – очищение белков;

5. способность белковых растворов образовывать гель. Наиболее выражено у фибриллярных белков.

III. Гидрофильные свойства.

Белки хорошо связываются водой, обусловлено наличием полярных гидрофильных групп. Вода может проникать в белок и связываться с его гидрофильными группами, вызывая его набухание. Также возможно образование гидратной оболочки. 100г белка связывают 30-35г воды.

IV. Растворимость белков.

Чем больше полярных групп содержит белок, тем больше он растворим. Глобулярные белки растворяются лучше. Растворимость белков зависит от 2-х факторов:

— образования гидратной оболочки.

Чтобы осадить белок, необходимо ликвидировать эти 2 фактора. Осаждение белков с помощью нейтральных солей называется высаливание – обратимое осаждение. После удаления высаливающегося фактора белок сохраняет все свои свойства.

Под действием внешних факторов нарушается высшие уровни (вторичный, третичный, четвертичный) структурной организации белков с сохранением первичной структуры. При этом белок теряет свои нативные свойства. При денатурации разрываются связи, удерживающие высшие структурные организации. Денатурацию вызывают физические и химические факторы: давление, температура, механическое воздействие, ультразвук, ионизирующее излучение, кислоты, щёлочи, органические растворители, соли тяжёлых металлов. При кратковременном воздействии денатурирующих факторов возможна ренатурация.

37Субстратноефосфорилирование (биохимическое), синтез богатых энергией фосфорных соединений за счёт энергии окислительно-восстановительных реакций гликолиза (катализируемых фосфоглицеральдегиддегидрогеназой и енолазой) и при окислении a-кетоглутаровой кислоты втрикарбоновых кислот цикле (под действием a-кетоглутаратдегидрогеназы и сукцинаттиокиназы). Для бактерий описаны случаи С. ф. при окислении пировиноградной кислоты. С. ф., в отличие от фосфорилирования в цепи переноса электронов (см. Окислительное фосфорилирование), не ингибируется «разобщающими» ядами (например, динитрофенолом) и не связано с фиксацией ферментов в мембранах митохондрий. Вклад С. ф. в клеточный фонд АТФ в аэробных условиях значительно меньше, чем вклад фосфорилирования в цепи переноса электронов

Источник