Параграф 20. 2. Виды оксидоредуктаз
Автор текста – Анисимова Елена Сергеевна.
Авторские права защищены. Продавать текст нельзя.
Курсив не зубрить.
Замечания можно присылать по почте: exam_bch@mail.ru
https://vk.com/bch_5
Параграф учебника по биохимии 20.2
«Виды оксидоредуктаз».
см. п.3.
См. таблицу в файле «20.2 Таблица оксидоредуктазы».
Определение.
Оксидоредуктазы – это класс ферментов, которые катализируют окислительно-восстановительные реакции.
Основные группы (не только подклассы) оксидоредуктаз:
дегидрогеназы, оксидазы, оксигеназы,
редуктазы, цитохромы и антиокислительные ферменты.
Что такое окисление и восстановление.
Окисление – это отщепление электрона,
а восстановление – это присоединение электрона.
Окисление и восстановления всегда сопряжены, то есть связаны,
потому что если одно вещество теряет электрон
и при этом окисляется,
то другое вещество этот электрон приобретает
и при этом восстанавливается.
При восстановлении органических субстратов
электроны часто присоединяются в составе атомов водорода
(каждый из которых состоит из одного электрона и одного протона),
источником которых является НАДФН,
который получает атомы водорода в ПФП (п.35).
При окислении органических субстратов
электроны отщепляются обычно в составе атомов водорода,
которые переносятся на кофермент (НАД и др.) или кислород.
Присоединение атомов кислорода
тоже является окислением органического субстрата,
поскольку присоединившиеся атомы кислорода притягивают к себе электронную плотность тех атомов, в которым они присоединились.
1. Д Е Г И Д Р О Г Е Н А З Ы
катализируют реакции дегидрирования,
то есть отщепления атомов водорода (Н).
При этом водород
(2 атома водорода, состоящие из 2 протонов и 2 электронов)
отщепляется от органического субстрата (R)
и переносится на кофермент (на КоФ – НАД+, ФАД или НАДФ+).
Формулируя короче – дегидрогеназы переносят 2 атома водорода
от субстрата на кофермент.
Субстрат до отщепления от него пары атомов водорода
называется восстановленным субстратом
и обозначается так – RН2;
где Н – это атомы водорода, которые будут отщепляться,
а R – это остальные атомы молекулы субстрата.
Субстрат после отщепления от него пары атомов водорода
обозначается так – R
и называется окисленным.
Кофермент, получающий атомы водорода,
до их присоединения обозначается как КоФ,
а после присоединения двух Н обозначается как КоФН2.
Поскольку при отщеплении атомов водорода
вещество теряет вместе с водородом
входящие в состав водорода электроны,
а потеря электронов называется окислением,
то RН2 – более восстановленное вещество, чем R,
а КоФН2 – более восстановленное вещество, чем КоФ.
Поэтому RН2 называют восстановленным субстратом,
а R – окисленным субстратом.
КоФ2 называют восстановленным коферментом
(восстановленной формой кофермента),
а КоФ – окисленным коферментом
(окисленной формой кофермента).
Схема реакции, которая катализируется дегидрогеназами,
может быть представлена в таком виде:
RH2 + КоФ ; R + КоФН2.
Где RH2 – это восстановленный субстрат
(органический субстрат до отщепления водорода),
КоФ – окисленный кофермент
(кофермент до присоединения к нему отщепленного от субстрата водорода),
R – окисленный субстрат
(органический субстрат после отщепления от него водорода),
КоФН2 – восстановленный кофермент
(кофермент после присоединения к нему отщепленного от субстрата водорода).
Коферменты, которые участвуют в работе дегидрогеназ:
НАД+, ФАД и НАДФ+.
НАД+, ФАД и НАДФ+ – это обозначения окисленных форм коферментов,
а НАДН,Н+, ФАДН2 и НАДФН,Н+ – это обозначения восстановленных форм коферментов.
НАДН, Н+ и ФАДН2 переносят водород
от субстратов в ДЦ (для выработки АТФ),
а НАДФН, Н+ переносит водород от метаболитов ПФП не в ДЦ,
а в реакции,
катализируемые редуктазами и гидроксилазами.
Дегидрогеназы катализируют реакции
процессов окислительного катаболизма.
См. п.32, 45, 65.
2. О К С И Д А З Ы
катализируют дегидрирование,
при котором водород, отщепленный от субстрата, присоединяется к кислороду (О2).
Формулируя короче – дегидрогеназы переносят 2 атома водорода
от субстрата на кислород.
Схема реакции, которая катализируется оксидазами,
может быть представлена в таком виде:
RH2 + О2 ; R + Н2О2.
Где RH2 – это восстановленный субстрат,
R – окисленный субстрат
(органический субстрат после отщепления от него водорода).
Кислород в результате этой реакции восстанавливается.
Для работы оксидоредуктаз нужен кофермент ФАД
и витамин В2 в составе ФАД.
Основные примеры оксидаз –
это ксантин/оксидаза (КсО) в п.71
и моноамин/оксидаза (МАО) в п.105.
КсО участвует в катаболизме пуринов
(аденина и гуанина,
но субстраты КсО – гипоксантин и ксантин;
под действием КсО гипоксантин превращается в ксантин,
а ксантин – в мочевую кислоту).
МАО участвует в окислении аминов (адреналина, например).
Ингибиторы КсО применяются для снижения выработки уратов (см. гипер/урикемии),
а ингибиторы МАО применяются в качестве антидепрессантов.
Оксидазы участвуют в реакциях свободного окисления – п.26.
Сходство и отличия дегидрогеназ и оксидаз:
сходство в том, что катализируют отщепление водорода (дегидрирование),
отличия в том, что
дегидрогеназы переносят отщеплённый от субстратов водород на коферменты,
а оксидазы – на кислород (окси).
3. О К С И Г Е Н А З Ы
катализируют включение в молекулу органического субстрата
атомов кислорода, источником которых является О2.
Атомы кислорода включаются
между атомом водорода органического субстрата
и атомом углерода субстрата,
поэтому молекула органического субстрата
до включения в нее атомов кислорода оксигеназами обозначается так – RН,
а после включения атомов кислорода –
либо R-О-О-Н (если включены оба атома О2),
либо R-О-Н (если включен один атом О2).
3.1). Оксигеназы, которые включают в молекулу субстрата
оба атома кислорода,
называются ДИоксигеназами;
схему реакции можно записать так:
Продукт реакции (R-О-О-Н)
называется органической перекисью.
RООН – более окисленное вещество, чем RН,
то есть окисляется органический субстрат,
а восстанавливается кислород.
3.2). Оксигеназы, которые включают в молекулу органического субстрата
только один атом кислорода,
называются МОНОоксигеназами или гидроксилазами.
Второй атом кислорода молекулы кислорода
соединяется с двумя атомами водорода, образуя молекулу воды;
источником атомов водорода в этом случае является кофермент –
либо НАДФН, либо аскорбат.
Схему реакции можно записать так:
RH + О2 + КоФН2 ; R-О-Н + КоФ + Н2О.
RН – это субстрат, в который должен включиться атом кислорода,
R-О-Н – это субстрат со включенным в него атомом кислорода,
О2 – это источник атомов кислорода,
КоФН2 – это источник атомов водорода.
Субстрат RН – более восстановленный по сравнению с RОН.
В реакции окисляются RН и КоФН2,
а восстанавливается кислород.
-ОН – это спиртовая (гидроксильная) группа,
а RОН – это спирт.
Из-за того, что при действии монооксигеназ
образуется гидроксильная группа,
у них есть синоним – гидроксилазы. (Не путать с гидролазами.)
Нужно уметь написать реакции,
которые катализируют фенилаланин/гидроксилаза
и тирозин/гидроксилаза (п.105 и 68).
И знать значение этих реакций.
Оксигеназы (как и оксигеназы),
участвуют в процессах свободного окисления.
Участвуют в метаболизме ксенобиотиков,
в обмене многих гормонов,
в образовании коллагена.
4. Р Е Д У К Т А З Ы
катализируют присоединение водорода
к органическому субстрату,
при этом источником атомов водорода является НАДФН.
Другой вариант определения –
редуктазы катализируют перенос водорода
от кофермента на органический субстрат.
Действие редуктаз противоположно действию дегидрогеназ.
При получении водорода субстрат восстанавливается,
поэтому редуктазы можно считать восстановителями субстратов.
Схема реакций, которые катализируются редуктазами:
R + КоФН2 ; R + КоФН2.
Здесь R – органический субстрат до присоединения водорода,
RН2 – органический субстрат после присоединения к нему атомов водорода,
КоФ2 – восстановленная форма кофермента (источник водорода),
КоФ – окисленная форма кофермента.
В этой реакции органический субстрат восстанавливается (приобретает водород),
а кофермент окисляется (теряет водород).
Редуктазы – основные ферменты восстановительных синтезов –
например, синтеза жирных кислот,
синтеза холестерина (ГМГ-КоА/редуктаза),
синтеза дезокси/рибонуклеотидов (рибонуклеотид/редуктаза).
А глутатион/редуктаза относится к антиокислительным ферментам – п.27.
5. Ц И Т О Х Р О М Ы
участвуют в реакциях изменения валентности металлов –
например, в присоединении электрона к иону железа Fe3+.
В результате ион железа Fe3+превращается в ион железа Fe2+
(восстановление иона железа).
Схема реакции: Fe3+ + е ; Fe2+.
Почему (3+) превращается в (2+) при присоединении электрона – потому что у электрона отрицательный заряд.
Получается (3+) + (1-) = (2+).)
В каких процессах встречаются цитохромы –
цитохромы катализируют ряд реакций дыхательной цепи – п.22;
нужно также помнить цитохром Р 450 – п.118.
6. А Н Т И О К И С Л И Т Е Л Ь Н Ы Е Ф Е Р М Е Н Т Ы .
См. п.27.
Это ферменты, которые участвуют в разрушении активных форм кислорода
и восстановлении окисленных ими веществ клетки
(органических перекисей).
Относятся к антиокислительной системе организма,
к которой также относятся низкомолекулярные антиоксиданты
(витамины А, Е, С и другие).
Благодаря этой системе организм дольше сохраняет молодость
и дольше не появляются такие болезни, как атеросклероз, катаракта и т.д..
Подробнее об антиокислительных ферментах сказано в ответе на вопрос № 27.
Примеры антиокислительных ферментов –
супероксид/дисмутаза,
глутатион/пероксидаза, глутатион/трансфераза,
глутатион/редуктаза, каталаза.
Реакции, катализируемые оксидоредуктазами,
можно разделить на группы –
к одной группе относятся оксидоредуктазы,
которые катализируют восстановление органических субстратов
(редуктазы = восстановители),
а к другой – оксидоредуктазы, которые катализируют
окисление органических субстратов (все, кроме редуктаз).
Оксидоредуктазы, которые катализируют реакции окисления органических субстратов,
можно разделить на три группы:
1) катализирующие отщепление водорода
(дегидрирование) дегидрогеназы и оксидазы,
2) катализирующие присоединение кислорода
(оксигенацию) оксигеназы,
3) катализирующие изменение валентности металлов цитохромы.
Как определить, какая форма субстрата более восстановленная,
а какая – более окисленная:
чем больше водорода в веществе,
тем более восстановлено вещество;
чем больше кислорода в веществе,
тем более окисленное вещество.
Источник
«витамины и коферменты»
3. Кофермент НАД образует витамин:
4. Реакции переаминирования протекают при участии
5. В состав витамина В 12 входит:
6. Витаминоподобными соединениями являются:
в) фолиевая кислота
г) пантотеновая кислота
7. Недостаток витаминов может возникнуть:
а) при скармливании некачественных кормов
б) при заболевании пищевого канала
в) при обеспеченности водой
г) при беременности
8. Для обозначения витаминов используют:
а) тривиальные названия, отражающие неспецифическое действие на организм с приставкой анти
б) заглавные буквы греческого алфавита
в) химические названия
г) физиологическое действие
9. Общие признаки недостаточности витаминов:
а) задержка роста и развития животных
б) увеличение привесов
в) усиление обменных процессов
г) сонливость, апатия
10. Коферментные формы образуют витамины:
1. Антиксерофтальмическим называется витамин:
2. Кофермент пиродоксаминфосфат образован витамином:
3. Витамин В 5 синтезируется из аминокислоты:
4. Авитаминоз витамина В 12 приводит к заболеванию:
5. Рибофлавин входит в состав ферментов, участвующих в
6. Основные источники кобаламина:
г) зеленые корма
7. Витамин Е – это:
8. Причины развития гипервитаминоза:
а) повышенная потребность в витамине
б) чрезмерное всасывание витамина в кишечнике
в) наличие антивитаминов
г) недостаток витамина в кормах
9. Витамины классифицируются на:
10. Витамины относятся к соединениям:
г) регулирующим физиологические процессы
1. Различают следующие виды специфичности:
2. К классу оксидоредуктаз относят:
3. Олигомерными (двухкомпонентными) ферментами являются:
4. Аллостерический центр фермента представляет собой:
а) участок молекулы, ионизирующий субстрат
б) участок молекулы, обеспечивающий присоединение субстрата
в) участок молекулы, с которым связываются низкомолекулярные вещества, отличающиеся по строению от субстратов
г) небелковая часть фермента
5. Аэробные дегидрогеназы относятся к классу:
6. В состав ФАД-зависимых оксиредуктаз входит витамин:
7. Скорость каталитической реакции зависит от:
а) рН в) концентрации фермента
б) состояния активного центра г) наличия изоферментов
8. Активаторами ферментов являются вещества:
а) снижающие скорость каталитических реакций
б) повышающие скорость каталитических реакций
в) вызывающие денатурацию ферментов
г) повышающие обратимость каталитических реакций
9. Ферменты, катализирующие реакции внутримолекулярного
переноса групп или атомов:
10. Субстратом липазы является:
1. Скорость каталитической реакции зависит от:
а) наличия ингибитора
б) концентрации кофактора
2. Характерные особенности, отличающие ферменты от
а) низкомолекулярные соединения
б) физиологический диапазон рН
в) высокая субстратная специфичность
3. Активный центр фермента обеспечивает:
г)присоединение субстрата и ферментативный катализ
4. Большинство ферментов проявляют максимальную активность
5. Ферменты ускоряют химические реакции за счет:
а) повышения энергии активации
б) снижения энергии активации
в) перехода молекул в активное состояние
г) возникновения дополнительных связей
6. В состав НАД-зависимых оксидоредуктаз входит витамин:
7. При постоянной концентрации фермента скорость реакции с увеличением количества субстрата:
в) не изменяется
г) увеличивается, затем остается постоянной
8. Олигомерными (двухкомпонентными) ферментами является:
9. Ферменты, катализирующие расщепление внутримолекулярных связей при участии воды, называются:
10. Субстратом амилазы является:
1. Мультиферментные комплексы состоят из:
а) нескольких ферментов, катализирующих превращение двух субстратов
б) нескольких ферментов, катализирующих превращения одного субстрата в нескольких реакциях
в) нескольких ферментов, катализирующих превращения одного субстрата в одной реакции
г) нескольких ферментов, катализирующих превращение трех субстратов в одной реакции
2. Ингибиторами ферментов являются вещества:
а) повышающие скорость ферментативных реакций
б) вызывающие денатурацию ферментов
в) снижающие скорость ферментативных реакций
г) снижающие растворимость ферментов
3. Мономерные (однокомпонентные) ферменты являются
4. Аэробные дегидрогеназы относятся к классу:
5. Дополнительная группа фермента, прочно связанная с белковой
б) простетическая группа
6. Относительной (групповой) специфичностью обладают:
7. Ферменты энергию активации:
в)сначала увеличивают, а затем снижают
8. Основные свойства ферментов:
в) изменяются после завершения реакции
9. Ферменты, катализирующие реакции образования сложных
веществ из более простых:
10. Субстратом трипсина являются:
1. Доказательством белковой природы ферментов является:
б) аминокислотный состав
в) низкая специфичность
г)о тсутствие электрофоретической подвижности
2. Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые:
а) катализируют разные реакции
б) не различаются по строению и физико-химическим
в) катализируют одну и ту же реакцию
г) различаются по строению и физико-химическим свойствам
3. Кофактор ферментов может быть представлен:
б) ионами металлов
4. Ингибирование бывает:
5. Согласно классификации ферменты делят на :
в) шесть классов
6. Ферменты отличаются от неорганических катализаторов тем, что:
а) активны при температуре 20-100 0 С
б) проявляют более низкую каталитическую активность
в) расходуются в реакции
7. Конкурентным ингибитором фермента, превращающего
янтарную кислоту в фумаровую является:
а) пировиноградная кислота
б) малонованя кислота
в) молочная кислота
г) яблочная кислота
8. При увеличении концентрации фермента скорость ферментативной реакции:
в) не изменяется
г) увеличивается, затем остается постоянной
9. Ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса атомов или групп атомов:
10. Субстратом фосфолипаз являются:
1. Абсолютная специфичность – это способность фермента
а) превращение веществ с одним типом химической связи
б) превращение стереомеров
в) превращение только одного субстрата
г) превращение только двух субстратов
2. Участок молекул фермента, обеспечивающий непосредственное взаимодействие с субстратом и прямое участие в акте катализа, называется:
а) каталитичеким центром
б) активным центорм
в) субстратным центром
г) аллостерическим центром
3. Мономерными (однокомпонентными) ферментами являются:
4. Международная ферментативная единица 1 катал – количество
фермента, которое обеспечивает превращение:
а) 1г субстрата в 1 сек
б) 1 моль субстрата в 1 сек
в) 1 г субстрата в 1 час
г) 1 моль продукта в 1 час
5. Монооксигеназы относятся к классу:
6. В состав аминотрансфераз входит кофермент:
7. В основу принятой классификации ферментов положен:
а) характер связей
б) тип катализируемой реакции
в) тип субстрата
г) механизм действия фермента
8. Температурный коэффициент для ферментативных реакций в
пределах 0-25 0 С:
9. Ферменты, катализирующие реакции разрыва связей или реакции отщепления различных групп от субстратов без участия воды с образованием двойной связи или присоединения по двойной связи:
10. Фермент амилаза гидролизует связи:
1. Дополнительная группа фермента, лабильно связанная с белковой частью называется:
2. Превращение ферментом субстрата в продукт реакции
а) контактным центром
б) каталитическим центром
в) аллостерическим центром
г) активным центром
3. Активаторы бывают:
4. Почти все реакции превращения аминокислот связаны с участием витамина:
5. Абсолютную специфичность к субстрату проявляет фермент:
6. Фермент каталаза относится к:
7. Ферментами являются соединения:
а) имеющие сходное химическое строение
б) проявляющие одинаковые физические свойства
в) белковой природы, обеспечивающие протекание химических реакций
г) небелковой природы, ускоряющие реакции
8. Олигомерные ферменты состоят из:
а) небелковой части
б) белковой и небелковой части
в) белковой части
г) апофермента и кофактора
9. Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные
10. Фермент липаза расщепляет связи:
1. Скорость ферментативных реакций зависит от:
а) концентрации кофактора
в) молекулярной массы фермента
2.Относительнаая специфичность – это способность фермента
а)превращение веществ с одним типом химической связи
в) превращение только одного субстрата
г) превращение субстратов с одинаковыми физическими
3. Фермент пепсин проявляет оптимальную активность при рН:
4. Обратимое ингибирование подразделяют на:
5. Диоксигеназы относятся к классу:
6. Апофермент – это:
а) небелковая часть
б) белковая часть
в) простетическая группа
г) прочно связанная группа
7. Скорость ферментативной реакции зависит от:
а) концентрации субстрата
8. Ферменты чаще всего состоят из:
9. Ферменты из класса трансфераз катализируют:
а) реакции гидролиза
б) реакции внутримолекулярного атомов или групп атомов
в) реакции изомеризации
г) реакции межмолекулярного переноса атомов или
10. Субстратом мальтазы являются:
а) молочный сахар
б) свекловичный сахар
в) солодовый сахар
1. Ингибирование называется необратимым, если изменения:
в) повышают активность фермента
г) вызывают сходные по строению вещества
2. В настоящее время для названия ферментов пользуются
3. Ферменты цитохромы участвуют в:
а) переносе атомов водорода
б) переносе электронов
в) переносе атомов кислорода
г) переносе протеинов
4. Действие высокой температуры на каталитическую активность
а) замедлении реакции вследствие уменьшения гидрофильности белка-фермента
б) инактивации фермента
в) активирований субстрата
г) снижении эффективной концентрации фермента
5. Двухкомпонентными ферментами являются:
6. Кофакторы могут:
а) иметь различную химическую природу
б) иметь одинаковую химическую природу
в) отличаться по прочности связи с белком
г) не отличаться по прочности связи с апоферментом
7. Ферменты реже всего состоят из:
8. Амфотерность фермента подтверждает:
а) белковую природу
б) углеводную природу
в) липидную природу
г) нуклеотидную природу
9. Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют:
а) реакции гидролиза
б) реакции изомеризации
в) окислительно-восстановительные реакции
г) реакции присоединения по двойным связям
10. Субстратом протеолитических ферментов являются:
1. Простетические группы ферментов могут быть представлены:
а) ионами двухвалентных металлов
б) ионами щелочных металлов
в) коферментными формами водорастворимых витаминов
г) жирорастворимыми витаминами
2. Шифр каждого фермента по систематической номенклатуре
Источник