Роль витаминов как кофакторов ферментов

Роль витаминов как кофакторов ферментов

Название работы: Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов В6, РР, В2)

Предметная область: Биология и генетика

Описание: Коферментные функции витаминов на примере витаминов В6 РР В2. Большинство ферментов для проявления ферментативной активности нуждается в низкомолекулярных органических соединениях небелковой природы коферментах и или в ионах металлов кофакторах. В ряде случаев ион металла может способствовать присоединению кофермента.

Дата добавления: 2015-02-20

Размер файла: 115.95 KB

Работу скачали: 17 чел.

Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов В6, РР, В2).

Большинство ферментов для проявления ферментативной активности нуждается в низкомолекулярных органических соединениях небелковой природы (коферментах) и/или в ионах металлов (кофакторах).

Кофакторы выполняют функцию стабилизаторов молекулы субстрата, активного центра фермента и конформации белковой молекулы фермента, а именно третичной и четвертичной структур. В некоторых случаях ионы металла служат «мостиком» между ферментом и субстратом. Они выполняют функцию стабилизаторов активного центра, облегчая присоединение к нему субстрата и протекание химической реакции. В ряде случаев ион металла может способствовать присоединению кофермента. Перечисленные выше функции выполняют такие металлы, как Mg2+, Mn2+, Zn2+, Co2+, Мо2+. В отсутствие металла эти ферменты активностью не обладают. Такие ферменты получили название «металлоэнзимы». Схематично данный процесс взаимодействия фермента, субстрата и металла можно представить следующим образом:

Кофермент , локализуясь в каталитическом участке активного центра, принимает непосредственное участие в химической реакции, выступая в качестве акцептора и донора химических группировок, атомов, электронов. Кофермент может быть связан с белковой частью молекулы ковалентными и нековалентными связями. В первом случае он называется простетической группой (например, FAD, FMN, биотин, липоевая кислота). Вместе с тем известны примеры, когда кофермент присоединяется к ферменту нековалентными связями настолько прочно, что не диссоциирует от белковой молекулы, например тиаминдифосфат. Во втором случае кофермент взаимодействует с ферментом только на время химической реакции и может рассматриваться в качестве второго субстрата. Примеры — NAD+, NADP+. Апофермент обеспечивает специфичность действия и отвечает за выбор типа химического превращения субстрата. Один и тот же кофермент, взаимодействуя с различными апоферментами, может участвовать в разных химических превращениях субстрата. Например, пиридоксальфосфат в зависимости от того, с каким апоферментом взаимодействует, участвует в реакциях трансаминирования или декарбоксилирования аминокислот.

Химическая природа коферментов, их функции в ферментативных реакциях чрезвычайно разнообразны. Традиционно к коферментам относят производные витаминов, хотя помимо них есть значительный класс небелковых соединений, принимающих участие в проявлении каталитической функции ферментов.

К коферментам относят следующие соединения:

1. производные витаминов;
2. гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы, пероксидазы, гуанилатциклазы, NO-синтазы и являющиеся простетической группой ферментов;
3. нуклеотиды — доноры и акцепторы остатка фосфорной кислоты;
4. убихинон, или кофермент Q, участвующий в переносе электронов и протонов в ЦПЭ;
5. фосфоаденозилфосфосульфат, участвующий в переносе сульфата;
6. S-аденозилметионин (SAM) — донор метильной группы;
7. глутатион, участвующий в окислительно-восстановительных реакциях.

Витамин РР входит в состав кофермента НАД+ и НАДФ+, который принимает участие в ферментативных реакциях по последовательному механизму. Две ферментативные реакции, катализируемые ферментами Е1 и Е2, сопряжены друг с другом посредством кофермента NAD+, служащего в каждом из этих случаев субстратом. Для первого фермента субстратом служит окисленная форма NAD, в качестве второго субстрата выступает донор водорода — пример последовательных реакций, продуктом — восстановленная форма NAD, для фермента Е2 — наоборот.

Витамин В5 – принимает участие в синтезе кофермента А (Ацетил-КоА). Кофермент А (КоА) — кофермент ацетилирования; один из важнейших коферментов; принимает участие в реакциях переноса ацильных групп . Молекула КоА состоит из остатка адениловой кислоты , связанной пирофосфатной группой с остатком пантотеновой кислоты , соединённой пептидной связью с остатком β-меркаптоэтаноламина .

С КоА связан ряд биохимических реакций, лежащих в основе окисления и синтеза жирных кислот , биосинтеза жиров, окислительных превращений продуктов распада углеводов. Во всех случаях КоА действует в качестве промежуточного звена, связывающего и переносящего кислотные остатки на другие вещества. При этом кислотные остатки в составе соединения с КоА подвергаются тем или иным превращениям, либо передаются без изменений на определённые метаболиты.

Витамин В2 – принимает участие в формировании кофактора ФАД и ФМН. Флавинадениндинуклеотид — кофактор , принимающий участие во многих окислительно-восстановительных биохимических процессах. FAD существует в двух формах — окисленной и восстановленной, его биохимическая функция, как правило, заключается в переходе между этими формами. FAD может быть восстановлен до FADH2, при этом он принимает два атома водорода. Молекула FADH2 является переносчиком энергии и восстановленный кофермент может быть использован как субстрат в реакции окислительного фосфорилирования в митохондрии . Молекула FADH2 окисляется в FAD, при этом выделяется энергия, эквивалентная (запасаемая в форме) двум молям ATФ.

Источник

19. Коферменты, простетические группы. Роль витаминов, металлов и других кофакторов в функционировании ферментов.

Ферменты – специфические высокоэффективные катализаторы белковой природы, способные увеличивать скорость химических реакций, протекающих в живой клетке, в миллионы и миллиарды раз. Ферменты – всегда глобулярные белки.

Холофермент (молекула ф-та): апофермент (белковая ч-ть) и кофактор (небелк. ч-ть), к-ый может прочно связываться с белк ч-тью (простетич. группа кальций, железо, купрум) и легко отсоединяться (кофермент) (геммы, нуклеотиды).

Многие ферментативные реакции включают перенос электронов или групп атомов с одного субстрата на другой. В таких реакциях всегда принимают участие вспомогательные соединения (коферменты), которые выполняют функцию промежуточных переносчиков атомов или функциональных групп. Ферменты обычно высокоспецифичны к своим субстратам, коферменты же взаимодействуют со многими ферментами, обладающими различной субстратной специфичностью. По способам взаимодействия с ферментом различают растворимые коферменты и простатические группы. Растворимый кофермент присоединяется во время реакции к молекуле фермента подобно субстрату, химически изменяется и затем снова освобождается. Первоначальная форма кофермента регенерируется во второй, независимой реакции. Простетической группой наз-ся кофермент, который прочно связан с ферментом и во время реакции его не покидает. Группа, связавшаяся с коферментом, далее переносится на следующий субстрат или другую молекулу кофермента. Простетические группы могут быть органическими (витамины, углеводы, липиды) или неорганическими (например, ионы металлов). Белок без простетической группы называется «апобелок», а белок с присоединенной группой — «холобелок» (или, соответственно, в случае ферментов — апофермент и холофермент).

Активирующее влияние на скорость ферментативной реакции оказывают разнообразные вещества органической и неорганической природы. Так, соляная кислота активирует действие пепсина желудочного сока; желчные кислоты повышают активность панкреатической липазы; некоторые тканевые ферменты (оксидоредуктазы, катепсины, аргиназа), растительная протеиназа и др. в значительной степени активируются соединениями, содержащими свободные SH-группы (глутатион, цистеин), а ряд ферментов – также витамином С. Особенно часто активаторами выступают ионы двухвалентных и, реже, одновалентных металлов. Получены доказательства, что около четверти всех известных ферментов для проявления полной каталитической активности нуждаются в присутствии металлов. Многие ферменты вообще не активны в отсутствие металлов. Так, при удалении цинка угольная ангидраза (карбоангидраза), катализирующая биосинтез и распад Н2СО3, практически теряет свою ферментативную активность; более того, цинк при этом не может быть заменен никаким другим металлом. Известны ферменты , действие которых активируется ионами нескольких металлов; в частности, енолаза активируется Mg2+, Mn2+, К+.

20. Основные представления о кинетике ферментативных процессов. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата. Уравнение Михаэлиса-Ментен. Константа Михаэлиса.

В простейшем случае ур-ние р-ции с участием фермента имеет вид: E+S—>ES—>E+P где E — фермент, S — субстрат, ES — фермент-субстратный комплекс (т. наз. комплекс Михаэлиса), P- продукт р-ции.

Одним из характерных проявлений жизни является удивительная способность живых организмов кинетически регулировать химические реакции, подавляя стремление к достижению термодинамического равновесия. Ферментативная кинетика занимается исследованием закономерностей влияния химической природы реагирующих веществ (ферментов, субстратов) и условий их взаимодействия (концентрация, рН среды, температуры, присутствие активаторов или ингибиторов) на скорость ферментативной реакции. Главной целью изучения кинетики ферментативных реакций является получение информации, которая может способствовать выяснению молекулярного механизма действия фермента. Общие принципы кинетики химических реакций применимы и к ферментативным реакциям. Известно, что любая химическая реакция характеризуется константой термодинамического равновесия (уравнение Михаэлиса-Ментен). Км – константа Михаэлиса. При изучении кинетики ферментативных реакций следует учитывать одну важную особенность этих реакций (не свойственную обычным химическим реакциям), связанную с явлением насыщения фермента субстратом. При низкой концентрации субстрата зависимость скорости реакции от концентрации субстрата является почти линейной и подчиняется кинетике первого порядка. При высокой концентрации субстрата скорость реакции максимальна, становится постоянной и не зависящей от концентрации субстрата [ S ] . В этом случае реакция подчиняется кинетике нулевого порядка v = k» (при полном насыщении фермента субстратом) и целиком определяется концентрацией фермента. Различают, кроме того, реакции второго порядка, скорость которых пропорциональна произведению концентраций двух реагирующих веществ. В определенных условиях при нарушении пропорциональности говорят иногда о реакциях смешанного порядка.

На скорость ферментативной р-ии влияют:

конц-ия субстрата температура: существуют оптимальные значения, при которых фермент наиболее активен рН среды: обусловливает степень ионизации аминокислотных групп и суммарный заряд белка, что, в свою очередь определяет конформацию молекулы.

21.Специфичность действия ферментов. Влияние различных факторов среды на ферментативные процессы (температура, концентрации водородных ионов и др.).

Ферменты обладают высокой специфичностью действия. Высокая специфичность ферментов обусловлена конформационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурной организацией активного центра, обеспечивающими «узнавание», высокое сродство и избирательность протекания одной какой-либо реакции из тысячи других химических реакций, осуществляющихся одновременно в живых клетках. В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) и абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольшее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения, несмотря на то что эти белки существенно отличаются друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет ни углеводы, ни жиры. Объясняется это тем, что точкой приложения, местом действия пепсина является пептидная —СО—NH-связь. Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примерами таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др. Стереоспецифичность – высокая избирательная способность фермента взаимодействовать с одним оптическим изомером (D- ,L -ряда).

Повышение температуры до определённых пределов оказывает влияние на скорость ферментативной реакции, подобно влиянию температуры на любую хим р-ю. С повышением температуры ускоряется движение мл-л, что приводит к повышению вероятности взаимодействия реагирующих вещ-в. Кроме того, температура может повышать энергию реагирующих мол-л, что также приводит к ускорению р-ии. Однако скорость хим р-ии, катализируемая ферментами, имеет свой температурный оптимум, превышение которого сопровождается понижением ферментативной активности, возникающим из-за термической денатурации белковой мол-лы. Для большинства ферментов чел-ка оптимальна температура 37-38 °С. Влияние рН на активность ферментов связано с ионизацией функциональных групп аминокислотных остатков данного белка, обеспечивающих оптимальную конформацию активного центра фермента. При изменении рН от оптимальных значений происходит изменение ионизации функциональных групп молекулы белка. Например, при закислении среды происходит протонирование свободных аминогрупп (NH3+), а при защелачивании происходит отщепление протона от карбоксильных групп (СОО-). Это приводит к изменению конформации молекулы фермента и конформации активного центра; следовательно, нарушается присоединение субстрата, кофакторов и коферментов к активному центру. Оптимум: пепсин (1,5-2), каталаза (6,8-7) и тд. При увеличении количества субстрата начальная скорость возрастает. Когда фермент становится полностью насыщенным субстратом, т.е. происходит максимально возможное при данной концентрации фермента формирование фермент-субстратного комплекса, наблюдают наибольшую скорость образования продукта. Дальнейшее повышение концентрации субстрата не приводит к увеличению образования продукта, т.е. скорость реакции не возрастает. Таким образом, концентрация фермента — лимитирующий фактор в образовании продукта.

Источник

Роль витаминов в построении коферментов

Изучение роли витаминов в нормальной жизнедеятельности организма. Их классификация по растворимости. Описание участия витаминов в биохимических процессах образования коферментов. Характеристика функций витаминов А, D, Е, С, витаминов группы B и других.

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru/

по дисциплине: «Биохимия»

на тему: Роль витаминов в построении коферментов

Витамины (от латинского Vita — жизнь) — необходимые для нормальной жизнедеятельности низкомолекулярные органические соединения с высокой биологической активностью, которые не синтезируются (или синтезируются в недостаточном количестве) в организме и поступают в организм с пищей. Содержание витаминов в продуктах, однако, значительно ниже, чем основных нутриентов — белков, жиров и углеводов, и не превышает, как правило, 10-100 мг/100 г продукта.

Витамины, участвующие в биохимических процессах, являются предшественниками коферментов (например витамин В1) или собственно коферментами (например липоамид).

Коферменты — органические природные соединения небелковой природы, необходимые для осуществления каталитического действия ферментов. Коферменты вместе с функциональными группами аминокислотных остатков фермента формируют активный центр фермента, на котором происходит связывание с субстратом и образование активированного фермент-субстратного комплекса.

Некоторые витамины обеспечивают осуществление физиологических процессов, например: витамин А2 участвует в процессе зрительного восприятия; витамин А3 — в процессе дифференцировки клеток; витамин D — в процессе формирования костной ткани; витамин Е — антиоксидант. Известно более 20 соединений, которые могут быть отнесены к витаминам.

Наряду с витаминами, необходимость которых для человека и животных бесспорно установлена, в пище содержатся биологически активные вещества, которые по своим функциям ближе не к витаминам, а к другим незаменимым пищевым веществам. Эти вещества называют витаминоподобными. К ним обычно относят биофлавоноиды, холин, инозит, оротовую, пангамовую и пара-аминобензойную кислоты, полиненасыщенные жирные кислоты и др.

Соединения, которые не являются витаминами, но могут служить предшественниками их образования в организме, называются провитаминами. К ним относятся, например, каротины, расщепляющиеся в организме с образованием витамина А, и некоторые стерины (эргостерин, 7-дегидрохолестерин и др.), превращающиеся в витамин D.

Витамины классифицируют по их растворимости, а именно различают водорастворимые (гидрофильные) и жирорастворимые (липофильные) витамины. Биологическая роль водорастворимых витаминов определяется их участием в построении различных коферментов. Биологическая ценность жирорастворимых витаминов в значительной мере связана с их участием в контроле функционального состояния мембран клетки и субклеточных структур. Необходимость водо- и жирорастворимых витаминов для нормального течения различных биологических процессов предопределяет развитие выраженных нарушений деятельности органов и систем при дефиците любого из витаминов.

С момента открытия первых витаминов и до настоящего времени используется буквенная классификация.

витамин растворимость кофермент биохимический

Физиологические эффекты витамина А весьма разнообразны: стимуляция процессов роста, участие в окислительных процессах (активация молекулярного кислорода), обмене нуклеиновых кислот, белков, углеводов, холестерина, влияние на функции желез внутренней секреции (щитовидная, надпочечники), стимуляция иммунитета, процессов темновой адаптации (необходим для ресинтеза зрительного пурпура — родопсина).Витамин А обеспечивает процессы регенерации покровного, железистого эпителия кожи, эпителия слизистой оболочки верхних дыхательных путей, мочевыводящих путей, желудочно-кишечного тракта.

Витамин D (кальциферолы)

Витамин D оказывает влияние на внутриклеточные окислительные процессы, минеральный обмен, в первую очередь кальциево-фосфорный (поддерживает постоянный уровень кальция и фосфора в крови, улучшает его всасывание в кишечнике, реабсорбцию фосфора в канальцах почек).Кроме того, витамин D оказывает влияние на эндокринные железы (гипофиз, надпочечники, щитовидная железа, паращитовидная железа), обмен холестерина. Витамин D влияет на содержание фосфатазы (превращает органические фосфаты в ионы неорганического фосфора) в крови, которая играет важную роль в кальцификации костей, обогащении костей фосфорными радикалами и в образовании нерастворимого фосфата кальция. При недостаточности витамина D в тяжелых случаях развивается рахит, при котором нарушается образование костей (страдает превращение хрящевой ткани в костную, снижается количество кальция и фосфора в костях, недостаточно кальцифицируется остеоидный матрикс), рост зубов, поражаются мышцы, нарушается общее состояние организма, страдают нервная и сердечно-сосудистая системы, желудочно-кишечный тракт.

Витамин Е (токоферолы)

Защищает в организме ненасыщенные жирные кислоты и витамин А от окисления (природный антиоксидант).

Синтезируется микрофлорой кишечника. Применение витамина К рекомендуется при различных формах геморрагического синдрома, легочных, маточных, паренхиматозных кровотечениях, пневмониях, заболеваниях печени, хронических поражениях желудка, в хирургической практике (в частности при подготовке к операции).

Тиамин (витамин B1)

Оказывает благотворное действие на клеточное дыхание, процессы ассимиляции, обмен веществ, углеводный, жировой, белковый, минеральный обмен, сердечно-сосудистую систему и органы пищеварения, функцию нервной системы, в том числе на нервную трофику (питание).

Рибофлавин (витамин B2)

Активно участвует в обмене веществ: окислительно-восстановительных процессах, клеточном дыхании, окислении углеводов, молочной кислоты, альдегидов, обмене жиров, порфиринов, синтезе белков, окислительном дезаминировании аминокислот. Необходим для обеспечения роста. Рибофлавин оказывает регулярующее действие на функцию ЦНС, особенно ее вегетативного отдела, стимулирует эритропоэз (генерацию новых клеток крови — эритроцитов), регулирует функции печени, благоприятно влияет на сетчатку глаза и пр.

Пиридоксин (витамин B6)

Участвует в белковом и жировом обмене, реакциях переаминирования и декарбоксилирования аминокислот, переносе сульфгидрильных групп, обмене триптофана, гистидина, метионина, цистина, окислении и синтезе жира, стимулирует использование организмом ненасыщенных жирных кислот. Может синтезироваться бактериальной флорой кишечника.

Цианокобаламин (витамин B12)

Играет важную роль в процессах гемопоэза (кроветворения), регуляции эритропоэза (созревании эритроцитов), вместе с фолиевой кислотой участвует в белковом обмене — синтезе метильных групп, образовании метионина, холина. Кроме того, вместе с фолиевой кислотой витамин B12 участвует в синтезе нуклеиновых кислот, способствует ассимиляции аминокислот и их лучшему использованию клетками. Витамин B12способствует превращению в организме каротина в витамин А и его отложению в тканях. Синтезируется в толстой кишке.

Аскорбиновая кислота (витамин С)

Принимает участие в окислительно-восстановительных реакциях, в обеспечении нормального течения белкового, углеводного и жирового обмена. Под действием витамина С органы обогащаются гликогеном, в крови повышается количество пирвиноградной кислоты, мелкодисперстных белков, окисление тирозина, регулируется содержание полипептидов и холестерина. Он благотворно влияет на ассимиляторно-диссимиляторные процессы в клетке, регенерацию аморфного склеивающего вещества эндотелия капилляров, на регулярование проницаемости капилляров и образование коллагена. Оказывает влияние на иммуно-биологические реакции организма.

Витамин С стимулирует образование антител, повышает фагоцитарную активность крови, пролиферацию ретикулоэндотелиальных элементов, предотвращает возникновение или смягчает течение анафилактического шока. Витамин С оказывает благоприятное влияние на антитоксическую функцию печени, стимулирует внешнесекреторную функцию поджелудочной железы, образование протромбина, эритропоэз, фильтрационную способность почек и др.

Витамин Р (биофлавоноиды, полифенолы)

Вещества с Р-витаминным действием — природные соединения, так называемые полифенолы, наряду с аскорбиновой кислотой обеспечивают нормальную проницаемость капилляров, регенерацию их аморфного склеивающего вещества. Под влиянием соединений, обладающих Р-витаминным действием, понижается артериальное давление крови, замедляется ритм сердца, увеличивается его минутный объем, повышается диурез, желчевыведение, увеличивается содержание кальция в сыворотке крови, усиливается тканевое дыхание, уменьшается гипоксия, снижается повышенная функция щитовидной железы и др. Биологический эффект витамина Р тесно связан с аскорбиновой кислотой. Витамин Р способствует усвоению витамина С.

Витамин РР (ниацин, никотиновая кислота)

Широко участвует в разнообразных процессах обмена веществ (окислительно-восстановительные процессы, регуляция углеводного обмена, соотношение между содержанием в организме никотиновой кислоты и использованием организмом пищевого белка, обмен холестерина, обмен железа и т.п.).

Никотиновая кислота влияет на функциональное состояние ЦНС, сердечно-сосудистой системы (играют роль сосудорасширяющие ее свойства — понижение артериального и понижение венозного давления), органов пищеварения (повышение секреторной и моторной функций желудка, стимуляция внешнесекреторной функции поджелудочной железы, благоприятное влияние на функции печени), систему кроветворения [стимуляция костного мозга, эритропоэза (синтеза эритроцитов крови)], усиливает действие инсулина, меркузала, дигиталиса и пр.

Фолацин (фолиевая кислота)

Содержится в листьях растений, дрожжах, печени, почках. Участвует в процессах гемопоэза (кроветворения). Она необходима для регуляции эритропоэза (синтеза эритроцитов крови), тромбоцитопоэза (генерации тромбоцитов) и особенно лейкопоэза (образование лейкоцитов крови), оказывает стимулирующее влияние на синтез белков (катализатор синтеза аминокислот). Синтезируется в организме.

Пантотеновая кислота (витамин B3)

Важна при расщеплении жиров, углеводов и аминокислот, а также для синтеза жизненно важных жирных кислот и некоторых гормонов. Синтезируется микрофлорой кишечника.

Биотин (витамин Н)

Важен при синтезе углеводов и жирных кислот. Синтезируется микрофлорой кишечника.

Коферменты (коэнзимы) — органические природные соединения, необходимые для осуществления каталитического действия ферментов. Коферменты выполняют функцию переносчиков электронов, атомов или функциональных групп с одного субстрата на другой. Ферментами называют белки, выполняющие в организмах

функции катализаторов химических реакций в клетках. Большинство ферментов состоят из белкового компонента (апофермента) и кофермента, имеющего сравнительно небольшую молекулярную массу. Коферменты вместе с функциональными группами аминокислотных остатков апофермента формируют активный центр фермента, на котором происходит связывание с субстратом и образование активированного фермент-субстратного комплекса. Сами по себе коферменты каталитически неактивны, так же, как и апоферменты без коферментов. Таким образом, образование комплекса апофермента с оферментом — один из способов регуляции активности фермента в организме.

Следует также иметь в виду, что в проявлении каталитического действия ферментов большую роль играют различные неорганические ионы, например К+, Zn2+, Mg2+ и др. В большинстве случаев катионы металлов взаимодействуют с апоферментной частью молекулы фермента, при этом структура фермента меняется таким образом, что собственно и формируется его активный центр. Такие ионы хотя и активируют фермент, но не входят в состав его активного центра. Известны ферменты, например карбоангидраза, в которых катионы металлов (в данном случае Zn2+) входят в состав активного центра. В любом случае такие неорганические ионы, необходимые для проявления каталитической активности ферментов, называют кофакторами.

Коферменты обладают как минимум двумя функциональными группами или реакционноспособными участками, обуславливающими специфическое связывание с апоферментом с одной стороны и с субстратом — с другой. Известны десятки органических соединений, выполняющих функции коферментов. Эти вещества, как правило, содержат системы сопряженных р-связей и (или) гетероатомы. Многие

коферменты включают в качестве структурного компонента остаток

молекулы витамина (коферментные формы витаминов).

По способам взаимодействия с апоферментом различают растворимые коферменты и простетические группы.

Растворимый кофермент присоединяется к молекуле фермента во

время реакции, химически изменяется и затем снова освобождается. Первоначальная форма растворимого кофермента регенерируется во второй,

независимой реакции. Поскольку такие же стадии взаимодействия проходит и субстрат, некоторые авторы называют растворимые коферменты косубстратами. Однако этот термин неоправдан, поскольку субстрат взаимодействует в реакции данного типа лишь с определенным ферментом (субстратная специфичность ферментов), в то время как растворимый кофермент взаимодействует с широким кругом ферментов данного класса. Простетической группой называют кофермент, который прочно связан с апоферментом (обычно ковалентными связями) и во время реакции постоянно находится в активном центре фермента. После освобождения субстрата регенерация простетической группы происходит при взаимодействии с другим коферментом или субстратом.

Все ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, т.е. перенос восстановительных эквивалентов — протонов и (или) электронов (оксидоредуктазы), и все ферменты, катализирующие реакции переноса различных групп (трансферазы), нуждаются в коферментах. По этому признаку коферменты делятся на две группы — окислительно-восстановительные коферменты и коферменты переноса групп.

Знание функций витаминов позволяет понять причину возникновения различных патологических состояний, связанных с нарушением метаболизма веществ. Общим положением является то, что дефицит того или иного витамина приводит к снижению активности соответствующего фермента и, следовательно, к торможению соответствующей ферментативной реакции. Поскольку организм является сбалансированной саморегулирующейся системой, изменение метаболизма какого-либо вещества влечет за собой изменение обмена и других метаболитов. Наблюдаемые изменения организма в целом проявляются не сразу, поскольку организм в начальном этапе дефицита какого-либо витамина компенсирует возникшее отклонение, изменяя метаболизм других веществ так, чтобы снизить отрицательное влияние дефицита витамина (состояние гиповитаминоза). Если дефицит витамина устранен, организм возвращается в нормальное состояние. В том случае, если дефицит витамина большой и длится длительное время, возникает авитаминоз, и когда компенсаторные ресурсы организма исчерпаны наступает летальный исход.

В.А. СМИРНОВ, Ю.Н. КЛИМОЧКИН. ВИТАМИНЫ И КОФЕРМЕНТЫ

учебное пособие. Часть 2.- Самара Самарский государственный технический университет 2008

Полищук Д.А.. Значение витаминов в питании человека: Физкультура и спорт, 1984. — 240 с.

Источник