При недостатке того или иного витамина активность соответствующего фермента
1. Почему витамины необходимы организму?
2. Какие витамины относят к водорастворимым, а какие — к жирорастворимым?
3. Как сохранить витамины при кулинарной обработке пищи?
Роль витаминов в обмене веществ.
Витаминами называют поступающие с пищей органические вещества, необходимые для регуляции обмена веществ и нормального течения процессов жизнедеятельности (рис. 82).
За редким исключением витамины не вырабатываются в организме человека, а синтезируются растениями и животными, которые служат ему пищей.
При недостатке того или иного витамина активность соответствующего фермента снижается. Соответственно реакции, которые он катализирует, замедляются или прекращаются полностью. Вследствие этого обмен веществ нарушается, развивается болезнь. Действие витаминов специфично, нельзя вместо недостающего витамина употреблять другой. Недостаток витаминов ведет к особому нарушению обмена веществ — гиповитаминозу. В некоторых случаях гиповитаминозы развиваются при достаточном содержании витаминов в пище, но при плохом их усвоении органами пищеварения.
В настоящее время известно более 25 витаминов. Их обозначают буквами латинского алфавита: А, В, С, О и т. д. Некоторые из них образуют целые группы, например витамины группы В. Для того чтобы было понятно, о каком конкретно витамине идет речь, внизу справа ставят цифру: например, витамин В12. Все витамины делятся на две большие группы: водорастворимые и жирорастворимые. Водорастворимые витамины. Наиболее известен из этой группы витамин С (аскорбиновая кислота). Многие дети его любят за приятный вкус, но не все знают, насколько он важен для здоровья.
Витамин С входит в состав многих ферментов, в частности тех, которые участвуют в синтезе белков соединительной ткани, а также антител. Он предохраняет от ненужного окисления клеточные мембраны и другие важные органоиды клетки.
При отсутствии витамина С в пище развивается тяжелый авитаминоз — цинга. При этом человек слабеет, его устойчивость к инфекциям и неблагоприятным факторам окружающей среды снижается, десны кровоточат, зубы начинают шататься и выпадают. При длительном лишении витамина С человек погибает. Многие морские экспедиции в свое время оказались неудачными именно потому, что моряки не могли во время плавания добыть свежие овощи и фрукты, в которых этот витамин содержится в большом количестве.
Витамина С особенно много в плодах шиповника и черной смородины, в лимонах, капусте (в том числе квашеной). Ежедневно человеку необходимо получать с пищей 50—100 мг витамина С. Во время инфекционных заболеваний эту дозу следует увеличивать в 3—5 раз, так как витамин С участвует в работе ферментов, способствующих образованию антител.
Водорастворимыми являются и витамины группы В, которая насчитывает свыше 15 витаминов (номера им давались в порядке открытия). Витамин В1 участвует в работе окислительных ферментов. Из-за недостатка витамина В1 в нервной и мышечной тканях происходит накопление ядовитых соединений. Это ведет к развитию болезни бери-бери, которая сопровождается параличами и судорогами. Возникает также сердечная недостаточность, мышечная слабость, отеки.
В1 — первый из витаминов группы В, ставший известным науке. Он содержится в различных продуктах, но особенно много его в оболочках зерен злаковых растений, в таких продуктах, как черный и белый хлеб из муки грубого помола, зеленый горошек, гречневая и овсяная крупы.
Ранними признаками В1-гиповитаминоза являются повышенная возбудимость, раздражительность, нарушение сна, снижение памяти, внимания, работоспособности.
Витамин В2 входит в состав ферментов, влияющих на состояние эпителия, особенно эпителия пищеварительного канала, в окислительно-восстановительных реакциях, которые влияют на функции слизистой оболочки ротовой полости, языка и других пищеварительных органов. При недостатке в пище витамина В2 воспаляется слизистая оболочка ротовой полости, появляются трещинки в углах рта, нарушается зрение, воспаляются белки глаз и внутренняя поверхность век. Кроме того, появляется малокровие, поскольку витамин В2 участвует в процессах кроветворения. Витамин В2 содержится в молоке, сыре и других молочных продуктах, яйцах, печени, почках, гречневой крупе. Эти продукты лучше держать в темноте, так как ультрафиолетовые лучи разрушают витамин В2.
Витамин В12. До его открытия не было эффективных способов лечения злокачественного малокровия — тяжелой болезни, быстро приводившей к смерти. Выяснилось, что при дефиците витамина В12 не образуются ферменты, ответственные за созревание клеток крови в костном мозге. Витамин В12 содержится исключительно в продуктах животного происхождения — печени, яичных желтках, в кисломолочных продуктах. В своем составе витамин В12 содержит микроэлемент кобальт. Потребность в этом витамине не превышает 0,2 мг в день.
Среди жирорастворимых витаминов большое значение имеет витамин А. Он необходим для нормального роста эпителиальных тканей. Кроме того, участвует в работе ферментов при образовании зрительного пигмента родопсина, благодаря которому возможно зрение в сумерках. При недостатке в пище витамина А снижается устойчивость эпителиальных тканей к раздражающим факторам, происходит изъязвление кожи и слизистых оболочек, возникает «куриная слепота» — неспособность видеть в слабоосвещенном помещении.
Содержится витамин А в продуктах животного происхождения: печени, сливочном масле, сырах. В растениях этого витамина нет, но есть вещество, из которого организм может его синтезировать. Это желтый пигмент каротин. Он содержится в моркови и красном перце, абрикосах, тыкве, в других овощах и фруктах красного цвета.
Каротин лучше усваивается после варки овощей. Он превращается в витамин А в тонких кишках и в печени. Суточная потребность в витамине А около 1 мг. Следует учитывать, что без жиров каротин плохо всасывается.
Поэтому овощи, содержащие каротин, лучше потреблять в виде салатов, сдобренных растительным маслом.
Витамин Б необходим для нормального развития костей. При его недостатке развивается рахит: кости теряют прочность и искривляются, снижается тонус мышц, организм становится менее устойчивым к инфекционным заболеваниям. Особенно страдают от рахита грудные дети, но рахит может встречаться и в другие возрастные периоды. Эти нарушения обмена веществ происходят потому, что без витамина О не функционируют ферменты, способствующие всасыванию кальция из кишечника в кровь и поступлению его из крови в кости. При этом нарушается и обмен фосфора. В результате этого кости более подвержены искривлению, например ноги под тяжестью тела становятся либо 0-образными, либо Х-образными.
Большое количество витамина В содержится в рыбьем жире, печени, яичном желтке. Витамин В — один из немногих витаминов, способных синтезироваться в организме. Он образуется в коже под влиянием ультрафиолетовой части солнечного спектра, и потому недостаток солнечного света также способствует развитию рахита. Для предупреждения и лечения рахита используется облучение детей кварцевой лампой, а также продукты, богатые витамином Б. Широко применяются и аптечные препараты этого витамина.
Витамин Е необходим для нормального функционирования органов размножения. Он также принимает участие в процессах роста и развития организма. Содержится он, как и витамины. А и В, в яичном желтке, печени, рыбьем жире.
Рациональное использование витаминов.
При тепловой обработке пищи часть содержащихся в ней витаминов разрушается, особенно витамины группы В и С. Их разрушает не только высокая температура, но и соприкосновение с металлом. Кроме того, витамин С легко окисляется кислородом воздуха. Потеря витаминов происходит и при длительном хранении заранее приготовленной пищи. В течение всего года следует по возможности разнообразить рацион за счет свежей зелени — салата, укропа, петрушки.
При использовании препаратов витаминов необходимо руководствоваться указанными суточными дозами, так как многие из витаминов при неумеренном потреблении вредны.
Авитаминоз, гиповитаминоз, водорастворимые витамины В и С, цинга, бери-бери, В1-гиповитаминоз, витамины В2, В12 жирорастворимые витамины А и D, витамин Е, родопсин, «куриная слепота», каротин, витамин D, рахит.
1. Какое значение в организме имеют витамины?
2. Могут ли витамины синтезироваться в организме?
3. Можно ли заменить недостаток одного витамина избытком другого?
4. На какие две группы делятся витамины в зависимости от их растворимости?
5. Поясните разницу в понятиях: гиповитаминоз и авитаминоз.
6. Как проявляется цинга? С чем она связана? Почему раньше ею часто болели мореплаватели?
7. В каких продуктах находятся витамины группы В? Каково их значение?
8. Недостаток какого витамина вызывает «куриную слепоту»?
9. Недостаток какого вещества приводит к рахиту и как уберечь детей от этой болезни?
Колосов Д. В. Маш Р. Д., Беляев И. Н. Биология 8 класс
Отправлено читателями с интернет-сайта
Онлайн библиотека с учениками и книгами, плани-конспекти уроков с Биологии 8 класса, книги и учебники согласно календарного плана планирование Биологии 8 класса
Если у вас есть исправления или предложения к данному уроку, напишите нам.
Если вы хотите увидеть другие корректировки и пожелания к урокам, смотрите здесь — Образовательный форум.
Источник
КОФЕРМЕНТЫ
КОФЕРМЕНТЫ (син. коэнзимы) — низкомолекулярные органические соединения биологического происхождения, необходимые в качестве дополнительных специфических компонентов (кофакторов) для осуществления каталитического действия ряда ферментов. Многие К. представляют собой производные витаминов. Биол, эффект значительной группы витаминов (группы В) определяется их превращением в К. и ферменты в клетках организма. Были сделаны попытки (и небезуспешные) прямого использования некоторых К. с леч. целями. Трудности, которые при этом возникают, состоят в том, что не всегда производятся количественные определения содержания К. в крови и органах и еще реже определяется активность ферментов, синтезирующих или разрушающих исследуемые К., в норме и патологии. Обнаруженный при каком-либо заболевании недостаток того или иного К. обычно пытаются устранить, вводя в организм соответствующий витамин. Но если нарушены системы синтеза недостающего К., что нередко имеет место, то введение такого витамина теряет смысл: терапевтический эффект можно получить только введением недостающего кофермента. С леч. целями применяют кокарбоксилазу (см. Тиамин), ФАД, коферментные формы витамина В12 (см. Цианокобаламин) и некоторые другие К. В леч. целях К. вводят парентерально, но и при этом условии не всегда имеется уверенность, что они могут без расщепления проникнуть к месту своего действия (во внутриклеточную среду).
Обладая небольшим мол. весом, К., в отличие от биокатализаторов белковой природы (ферментов), характеризуются термостабильностью и доступностью диализу. Дыхательные хромогены растений (полифенолы), глутаминовую к-ту, орнитин, бисфосфаты (дифосфаты) глюкозы и глицериновой к-ты и другие метаболиты, действующие при определенных обстоятельствах как кофакторы ферментативных процессов переноса, нередко обозначают как К. соответствующих процессов. Правильнее применять термин «кофермент» только к соединениям, биол, функция которых сводится целиком или преимущественно к их специфическому участию в действии ферментов (см.).
Термин «кофермент» был предложен Г. Бертраном в 1897 г. для обозначения функции солей марганца, которые он считал специфическим кофактором фенол азы (лакказы); однако теперь неорганические компоненты ферментных систем не принято относить к числу К. Существование истинного (органического) К. впервые установили англ. биохимики Харден (A. Harden) и Янг (W. Young) в 1904 г., показавшие, что из ферментных экстрактов дрожжевых клеток при диализе удаляется термостабильное органическое вещество, необходимое для действия ферментного комплекса, катализирующего спиртовое брожение (см.). Этот вспомогательный катализатор брожения Харден и Янг назвали козимазой; его строение было установлено в 1936 г. в лабораториях X. Эйлер- Xeльпина и О. Варбурга почти одновременно.
Механизм действия К. неодинаков. Во многих случаях они действуют в качестве промежуточных акцепторов (переносчиков) определенных хим. группировок (фосфатных, ацильных, аминных и др.), атомов водорода или электронов. В других случаях К. участвуют в активировании молекул субстратов ферментативных реакций, образуя с этими молекулами реакционно-способные промежуточные соединения. В виде таких соединений субстраты подвергаются определенным ферментативным превращениям; таковы функции глутатиона (см.) как кофермента глиоксалазы и дегидрогеназы формальдегида, КоА — при ряде превращении жирных кислот (см.) и других органических к-т и т. д.
Типичные К. образуют непрочные сильно диссоциированные соединения со специфическими белками (апоферментами) растворимых ферментов, от которых они легко могут быть отделены путем диализа (см.) или гель-фильтрация (см.). При многих реакциях переноса групп, протекающих при сопряженном действии двух ферментных белков, происходит поочередное обратимое присоединение к молекулам этих белков частиц К. в двух формах — акцепторной и донорной (напр., окисленной и восстановленной, фосфорилированной и нефосфорилированной). В приведенной ниже схеме показан (в несколько упрощенной форме) механизм обратимого переноса водорода между молекулой донора водорода (АН2) и молекулой акцептора (Б) при действии двух дегидрогеназ (Фа и Фб) и кофермента (Ко):
В полном цикле окислительно-восстановительного процесса (реакции 1—6) кофермент кодегидрогеназа не изменяется и не входит в баланс продуктов реакции, т. е. служит катализатором. Если же рассматриваются последовательные фазы цикла, протекающие каждая с участием одного фермента (реакции 1—3 и 4—6), то Ко и КоН2 выступают наравне с молекулами АН2, А, Б, БН2 в качестве второго субстрата. В этом же смысле относительным является различие между субстратами и диссоциирующими К., участвующими в сопряженных реакциях переноса фосфатных, ацильных, гликозильных и других групп.
У многих двухкомпонентных ферментов, построенных по типу протеидов, апофермент образует с небелковым термостабильным компонентом прочное, труднодиссоциирующее соединение. Небелковые компоненты ферментов-протеидов, обычно называемые простетическими группами (напр., флавиновые нуклеотиды, пиридоксальфосфат, металлопорфирины), взаимодействуют с субстратом, оставаясь на всем протяжении ферментативной реакции в составе нерасщепленной молекулы одного протеида. Термин «кофермент» обычно распространяют и на химически взаимодействующие с молекулами субстратов, прочно связанные органические простетические группы ферментов, которые трудно отграничить от легко диссоциирующих К., т. к. между обоими типами кофакторов существуют постепенные переходы.
Точно также нельзя провести резкой грани между К. и нек-рыми промежуточными продуктами обмена веществ (метаболитами), которые в ферментативных процессах выступают то как обычные субстраты, подвергающиеся в данном процессе в основном необратимому изменению, то как необходимые вспомогательные катализаторы при сопряженных ферментативных превращениях, из которых эти метаболиты выходят неизмененными. Метаболиты такого рода могут служить промежуточными акцепторами тех или иных групп в процессах ферментативного переноса, протекающих аналогично процессу, схематично изображенному выше (напр., роль полифенолов как переносчиков водорода в дыхании растительных клеток, роль глутаминовой к-ты в переносе аминных групп путем реакций трансаминирования и т. п.), или в более сложных циклических превращениях с участием нескольких ферментов (примером может служить функция орнитина в цикле образования мочевины). Несколько иной характер носит коферментоподобное действие 1,6-бисфосфоглюкозы, к-рая служит необходимым кофактором и в то же время промежуточной ступенью в процессе межмолекулярного переноса фосфатных остатков при взаимопревращении 1-фосфоглюкозы и 6-фосфоглюкозы под действием фосфоглюкомутазы, когда молекула кофактора переходит в молекулу конечного продукта, отдавая один фосфатный остаток исходному продукту, из к-рого при этом образуется новая молекула кофактора. Точно такую же функцию выполняет 2,3-бисфосфоглицериновая к-та при катализируемом другой фосфомутазой взаимопревращении 2-фосфоглицериновой и 3-фосфоглицериновой к-т.
К. весьма разнообразны по хим. строению. Однако чаще всего среди них встречаются соединения двух типов: а) нуклеотиды и некоторые другие органические производные фосфорной к-ты; б) пептиды и их производные (напр., фолиевая к-та, КоА, глутатион). У животных и у многих микроорганизмов для построения молекул ряда К. необходимы соединения, которые этими организмами не синтезируются и должны доставляться с пищей, т. е. витамины (см.). Водорастворимые витамины группы В в большинстве своем входят в состав К., строение и функции которых известны (это относится к тиамину, рибофлавину, пиридоксалю, никотинамиду, пантотеновой к-те), или же могут сами действовать как активные молекулы К. (витамин В12, фолиевая к-та). То же, вероятно, относится и к другим водо- и жирорастворимым витаминам, роль которых в процессах биол, катализа еще полностью не выяснена.
Ниже перечислены важнейшие К. с указанием типа их строения и основных видов ферментативных превращений, в которых они участвуют. В статьях об отдельных К. приведены более детальные сведения об их структуре и механизме действия.
Коферменты нуклеотидной природы. Адениловые рибонуклеотиды (аденозин-5′-моно-, ди- и трифосфорные к-ты) участвуют в многочисленных реакциях активирования и переноса орто- и пирофосфатных остатков, остатков аминокислот (аминоацилов), угольной и серной к-т, а также в ряде других ферментативных превращений. Аналогичные функции в определенных случаях выполняют производные инозин-5′-фосфорной и гуанозин-5′-фосфорной к-т.
Гуаниловые рибоиуклеотиды (гуанозин-5′-моно-, ди- и трифосфорные к-ты) играют роль К. при реакциях переноса остатка янтарной к-ты (сукцинила), биосинтезе рибонуклеопротеидов в микросомах, биосинтезе адениловой к-ты из инозиновой и, возможно, при переносе остатков маннозы.
Цитидиловые рибонуклеотиды (цитидин-5′-фосфорные к-ты) при биосинтезе фосфатидов играют роль К. переноса остатков О-фосфоэтанол холина, О-фосфоэтаноламина и т. д.
Уридиловые рибонуклеотиды (уридин-5′-фосфорные к-ты) выполняют функции К. в процессах трансгликозилирования, т. е. переноса остатков моноз (глюкозы, галактозы и др.) и их производных (остатков гексозаминов, глюкуроновой к-ты и т. п.) при биосинтезе ди- и полисахаридов, глюкуронозидов, гексозаминидов (мукополисахаридов), а также при активировании остатков сахаров и их производных в некоторых других ферментативных процессах (напр., взаимопревращении глюкозы и галактозы и др.).
Никотинамидадениндинуклеотид (НАД) участвует в важнейших для клеточного обмена реакциях переноса водорода в качестве специфического К. многочисленных дегидрогеназ (см.).
Никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ) участвует в важнейших для клеточного обмена реакциях переноса водорода в качестве специфического К. некоторых дегидрогеназ.
Флавинмононуклеотид (ФМН) участвует в биол, переносе водорода как К. (простетическая группа) некоторых флавиновых («желтых») окислительных ферментов.
Флавинадениндинуклеотид (ФАД) участвует в биол, переносе водорода как К. (простетическая группа) большинства флавиновых («желтых») окислительных ферментов.
Кофермент А (КоА, восстановленная форма — KoA-SH, кофермент ацилирования; соединение аденозин-З’ ,5′-бисфосфорной к-ты с пантотенил-аминоэтантиолом или пантетеином) образует с остатками уксусной и других органических к-т тиоэфиры типа R-СО—S-КоА, где R — остаток органической к-ты, и играет роль К. в переносе и активировании кислотных остатков как при реакциях ацилирования (синтез ацетилхолина, гиппуровой к-ты, парных желчных к-т и т. п.), так и при многих других ферментативных превращениях кислотных остатков (реакции конденсации, оксидоредукции или обратимой гидратации ненасыщенных к-т). При участии КоА протекает ряд промежуточных реакций клеточного дыхания, биосинтеза и окисления жирных к-т, синтеза стероидов, терпенов, каучука и т. п.
Кофермент B12 [KoB12; син. кобаламин, ДБК-кофермент, альфа-(5,6-диметилбензимидазолил)-кобамидцианид]. Возможно, что разнообразные биол, функции витамина В12, хим. механизм которых еще не ясен, напр, в процессе кроветворения, при биосинтезе метильных групп, превращениях сульфгидрильных групп (SH-групп) и т. д., обусловлены его ролью как К. в процессе биосинтеза белков-ферментов.
Другие коферменты, содержащие фосфатные остатки. Дифосфотиамин служит К. при декарбоксилировании (простом и окислительном) пировиноградной, альфа-кетоглутаровой и других альфа-кетокислот, а также при реакциях расщепления углеродной цепи фосфорилированных кетосахаров под действием особой группы ферментов (кетолазы, транскетолазы, фосфокетолазы).
Пиридоксальфосфат конденсируется с аминокислотами (и аминами) в активные промежуточные соединения типа оснований Шиффа (см. Шиффа основания); является К. (простетической группой) ферментов, катализирующих реакции трансаминирования и декарбоксилирования, а также многих других ферментов, которые осуществляют разнообразные превращения аминокислот (реакции расщепления, замещения, конденсации), играющие важную роль в клеточном обмене.
Коферменты пептидной природы. Кофермент формилирования. Восстановленная фолиевая к-та и ее производные, содержащие три или семь остатков глутаминовой к-ты, соединенных гамма-пептидными связями, играют роль К. в промежуточном обмене так наз. одноуглеродных, или «C1», остатков (формила, оксиметила и метила), участвуя как в реакциях переноса этих остатков, так и в их окислительно-восстановительных взаимопревращениях. Формильные и оксиметильные производные Н4-фолиевой к-ты являются «активными формами» муравьиной к-ты и формальдегида в процессах биосинтеза и окисления метильных групп, в обмене серина, глицина, гистидина, метионина, пуриновых оснований и т. д.
Глутатион. Восстановленный глутатион (Г-SH) действует по типу К. при превращении метилглиоксаля в молочную к-ту под влиянием глиоксалазы, при ферментативной дегидрогенизации формальдегида, в определенных стадиях биол, окисления тирозина и т. д. Кроме того, глутатион (см.) играет большую роль в защите различных тиоловых (сульфгидрильных) ферментов от инактивирования в результате окисления SH-групп или связывания их тяжелыми металлами и другими SH-ядами.
Прочие коферменты. Липоевая кислота является вторым К. дегидрогеназ пировиноградной и альфа-кетоглутаровой к-т (наряду с дифосфотиамином); при действии этих ферментов остаток липоевой к-ты, связанный амидной связью (СО — NH) со специфическими ферментными белками, выполняет функции промежуточного акцептора (переносчика) водорода и ацильных остатков (ацетила, сукцинила). Другие предполагаемые функции этого К. недостаточно изучены.
Витамин E (токоферол), витамин К (филлохинон) и продукты их окислительно-восстановительиых превращений или близкородственные производные n-бензохинона (убихинон, кофермент Q) рассматриваются как К. (переносчики водорода), участвующие в определенных промежуточных реакциях дыхательной окислительной цепи и в сопряженном с ними дыхательном фосфорилировании (см.). Установлено, что филлохинон (витамин К) играет роль К. в биосинтезе остатков альфа-карбоксиглутаминовой к-ты, входящих в состав молекул белковых компонентов системы свертывания крови.
Биотин — водорастворимый витамин, выполняющий роль К. или простетической группы в составе ряда ферментов, катализирующих реакции карбоксилирования — декарбоксилирования некоторых органических к-т (пировиноградной, пропионовой и др.). Эти ферменты имеют строение биотинил-протеидов, в которых соответствующий биотину ацильный остаток (биотинил) присоединен амидной связью к N6-аминогруппе одного из остатков лизина молекулы белка.
Аскорбиновая кислота служит активатором ферментной системы окисления тирозина в животных тканях и некоторых других ферментных систем (гидроксилаз), при действии которых в ядро ароматических и гетероциклических соединений, в т. ч. пептидно-связанных остатков пролина при биосинтезе коллагена (см.) и родственных белков, вводятся гидроксильные группы. В этих системах аскорбиновая к-та играет роль второго субстрата — донора водорода, окисляемого молекулярным кислородом параллельно с циклическим субстратом, а не роль истинного К. (специфического биокатализатора).
Библиография: Болдуин Э. Основы динамической биохимии, пер. с англ., с. 55 и др., М., 1949; Витамины, под ред. М. И. Смирнова, М., 1974; Диксон М. и Уэбб Э. Ферменты, пер. с англ., М., 1966; Коферменты, под ред. В. А. Яковлева, М., 1973; Кочетов Г. А. Тиаминовые ферменты, М., 1978, библиогр.; Ферменты, под ред. А. Е. Браунштейна, с. 147, М., 1964, библиогр.
Источник