Меню

Основная функция витамина в6 перенос ацильных групп

IX Международная студенческая научная конференция Студенческий научный форум — 2017

БИОХИМИЯ ВИТАМИНА В6

Вещества группы витамина В6 по своей химической природе являются производными пиридина. Одно из них – пиридоксол (2-метил-3окси-4,5-диоксиметилпиридил) — белое кристаллическое вещество, хорошо растворимое в воде и спирте. Пиридоксол устойчив по отношению к кислотам и щелочам(например,5 н.коцетрации),но легко разрушается под влиянием света при pH=6,8.

Активностью витамина В6 обладает группа соединений, производных пиридина (пиридоксин (пиридоксол), пиридоксаль и пиридоксамин), объединяемых общим названием «пиридоксин». В тканях все три формы витамина активно превращаются в кофермент – пиридоксальфосфат (ПФ), необходимый для продукции энергии из аминокислот и поэтому рассматривается как энергореализующий витамин.

Источники витамина В6.

Большое количество пиридоксина, содержащееся в продуктах питания, теряется вследствие консервирования (57-77%) и заморозки (20%). Тепловая обработка также пагубно влияет на витамин B6, при термическом воздействии теряется около 90% от общего содержания пиридоксина в пище. Выделяют растительные и животные источники витамина В6.

К растительным источникам относятся:

Овощи – картофель, зелёные листовые овощи (брюссельская капуста, спаржа, сельдерей), кукуруза, перец, цветная капуста, шпинат болгарский, помидоры;

Фрукты – бананы, авокадо, дыня, цитрусовые;

Орехи – фундук, грецкие орехи, арахис;

Злаки – гречка, мука (неочищенное зерно), отруби, рис;

Бобовые, чеснок и соя;

К животным источникам относят:

Мясо – курица, говядина;

Рыба – треска, тунец;

Субпродукты – печень рогатого скота и трески, сердце, почки;

Яичный желток и молочные продукты.

Суточная потребность витамина B6.

Лекарственные препараты, содержащие пиридоксин принимаются внутрь после приёма пищи, также возможны внутримышечные, внутривенные и подкожные инъекции, которые назначаются при невозможности приёма внутрь (например, при рвоте) и при нарушении всасывания данного элемента в кишечнике.

Суточная норма для детей

0-6 месяцев – 0,5 мг;

От шести месяцев до 1 года – 0,6 мг;

Суточная норма для мужчин

Лица, имеющие пристрастие к алкогольным напиткам и курению нуждаются в повышенной дозировке пиридоксина ежедневно. Стрессовые ситуации и повышенные нагрузки также требуют большой расход данного вещества в организме.

11-14 лет – 1,8 мг;

60-74 года – 2,2 мг;

75 лет и более – 2,2 мг.

Суточная норма для женщин

Пиридоксин представляет собой незаменимый элемент для женского здоровья. Благодаря его балансу в организме существенно облегчается предменструальный синдром, менопаузы и беременность. Его потребность возрастает в период употребления противозачаточных таблеток. Благодаря витамину B6 нормализуется баланс женских половых гормонов, и предотвращаются некоторые формы рака.

11-14 лет – 1,6 мг;

15-18 лет – 1,6 мг;

19-59 лет – 1,8 мг;

60 лет и более – 2 мг;

Беременность — +0,3 мг;

Лактация — + 0,5 мг.

Физиологическая роль витамина В6.

Витамин В6 оказывает следующие физиологические эффекты в организме человека:

Регуляция белкового обмена;

Регуляция обмена железа, его доставки в костный мозг и другие органы и ткани;

Регулирует возбудимость центральной нервной системы.

Три перечисленных физиологических эффекта витамин В6 оказывает на уровне каждой клетки. Затем эффект суммируется и возникает общее действие на уровне всего организма. Рассмотрим подробно, какова сущность каждого физиологического эффекта витамина В6, и какую роль они играют в поддержании и регуляции процессов жизнедеятельности.

Пиридоксальфосфат является коферментом так называемых пиридоксалевых ферментов, которые катализируют многочисленные биохимические реакции превращения аминокислот. Среди этих реакций наиболее изученными и имеющими важное биологическое значение являются: переаминирование, декарбоксилирование и изомеризация аминокислот

Взаимное превращение аминокислот происходит в организме постоянно, когда необходимо из одного соединения, которого в настоящий момент достаточно много, получить другое – имеющееся в недостаточном количестве. Процесс превращения аминокислот друг в друга позволяет поддерживать динамическое равновесие и не допускать возникновения дефицита за счет конвертации другого вещества, имеющегося в избытке.

Кроме того, витамин В6 улучшает всасывание аминокислот из кишечника в кровоток и их последующую транспортировку в различные органы и ткани. Кроме того, витамин В6 поддерживает, активизирует и ускоряет превращение дофамина в норадреналин и глутаминовой и аспарагиновой кислоты в янтарную кислоту, которые существенно повышают скорость энергетических процессов в клетках. Это означает, что под влиянием витамина В6 метаболизм ускоряется, обмен веществ происходит быстрее, а, следовательно, все клетки обновляются за более короткий промежуток времени, поддерживая молодость и активность всего организма.

Читайте также:  Какие витамины поколоть от выпадения волос

Коферментные формы витамина В6 входят в состав фермента синтетазы 3-кетодигидросфингозида, участвующей в реакциях биосинтеза сфинголипидов (из серина и пальмитил-КоА).

В ходе реакций дезаминирования происходит образование ацетилкоэнзима А, который является ключевым веществом для протекания цикла Кребса. А цикл Кребса необходим для синтеза универсальной энергетической молекулы АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) из углеводов. Важность молекулы АТФ нельзя переоценить – ведь каждая клетка использует энергию именно в этой форме, а не в виде поступивших с пищей белков, жиров и углеводов. Таким образом, для получения универсального энергетического субстрата клетке необходимо переработать углеводы, белки и жиры в молекулы АТФ. И витамин В6 обеспечивает протекание каскада реакций (цикла Кребса), в ходе которых углеводы перерабатываются в АТФ. В ходе реакций декарбоксилирования происходит образование гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК) из глутаминовой кислоты и серотонина из триптофана. А гамма-аминомасляная кислота и серотонин, в свою очередь, являются основными тормозными медиаторами в центральной нервной системе. Таким образом пиридоксин регулирует возбудимость центральной нервной системы, не позволяя ей чрезмерно усиливаться. Именно поэтому при дефиците витамина В6 появляются признаки чрезмерного возбуждения ЦНС, такие, как склонность к судорогам, экзальтации и т.д.

Признаки гипо-, авитаминоза.

Основными проявлениями недостаточности витамина В6 являются гипохромная анемия и судороги. Отмечается развитие сухого себорейного дерматита, стоматита и глоссита. Чаще всего пиридоксиновая недостаточность наблюдается у маленьких детей при искусственном вскармливании стерилизованным молоком (разрушается витамин В6), у беременных при токсикозах, а также у взрослых при длительном лечении противотуберкулезным препаратом изониа-зидом (антагонист пиридоксаля). Повышенная возбудимость и склонность к судорогам объясняются недостаточным образованием ГАМК (гамма-аминомасляной кислоты) — медиатора торможения нейронов. Поражения кожи частично обусловлены недостаточностью витамина РР, в синтезе которого принимает участие витамин В6. По данным клинических наблюдений, дефицит пиридоксаля предрасполагает к инфаркту миокарда.

Проявления гипервитаминоза.

При употреблении сверхвысоких доз синтетического пиридоксина от 2 г/сут – развивается острый гипервитаминоз: сенсорная нейропатия с онемением кожи, особенно вокруг рта, конечностей, нарушением координации и вибрационной чувствительности.

Многочисленные сообщения утверждают, что дозы и 200, и 2000, и 5000 мг могут вызвать онемение и ощущение покалывания нервов рук и ног, а также потерю чувствительности в этих же областях. Те же симптомы наблюдались и при гораздо меньших дозах (в интервале 200-300 мг в день). Следует предостеречь от приема витамина В6 в дозах, превышающих 50 мг в день, без тщательного медицинского наблюдения.

Заключение

Витамин В6 – это водорастворимый витамин. При приготовлении еды теряется большая часть витамина. Когда готовим мясо, теряется 50%-70%. Замораживаем овощи и фрукты – теряем 15%-70%. А при помоле зерна теряется 50%-90% витамина.

Нужно отметить, что витамин оказался полезным в борьбе с утренними недомоганиями беременных; это наводит на мысль, что потребность в витамине возрастает в состоянии беременности.

Уровень витамина В6 в организме снижает курение. Употребление спиртных напитков ускоряет разрушения ПФ, то есть прием алкоголя повышает надобность в добавочном приёме витамина В6.

Исследования показали, что женщины, которые используют оральные контрацептивы, имеют более низкий уровень этого витамина и что добавочный прием витамина В6 в дозах от 25 до 50 мг в день облегчает у использующих «пилюли» такие недомогания, как увеличение уровня триглицеридов в крови, предменструальное набухание молочных желез, непереносимость глюкозы и депрессию.

Читайте также:  Можно ли тайм фактор пить с витаминами

Для поддержания доброго здоровья, в основном, для взрослых рекомендуется получать от 10 до 25 мг в день витамина.

При лактации и при беременности, рекомендуют повысить употребление витамина хотя бы до 2,5 мг в день. В это время рекомендуется принимать не менее 5 мг в день.

Если вы принимаете меньше, чем 2 мг в день, у вашего малыша может наступить нехватка этого витамина, поскольку при этом уровне грудное молоко будет содержать меньше, чем 0,1 мг, витамина В6 в расчете на день, что недостаточно для вашего ребенка.

Советуется не превысить дозу 50 мг в день, за исключением случаев предписания врача, который может систематически вас проверять и который хорошо знает вашу историю болезни.

Источник

Сборник тестов и упражнений по биохимии (стр. 5 )

Из за большого объема этот материал размещен на нескольких страницах:
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23

3.60 При действии низкой температуры с ферментом происходит:

2. необратимая инактивация;

3. обратимая инактивация.

3.61 Механизм активации проферментов:

1. изменение первичной структуры;

2. изменение третичной структуры;

3. формирование активного центра;

4. присоединение металла.

3.62 Увеличение активности ферментов при повышении температуры до 45 С связано с:

1. денатурацией белковой части фермента;

2. изменением первичной структуры;

3. обратимым изменением третичной структуры;

4. снижением энергии активации.

3.63 Укажите свойства ферментов, обусловленные их белковой природой:

1. ускорение как прямой, так и обратной реакции;

3. рН зависимость;

4. не изменяемость в ходе реакции;

5. изменяют активность под действием активаторов и ингибиторов;

3.64 Укажите класс ферментов, представители которого требуют затрат энергии для осуществления катализа:

3.65 Ферменты, расщепляющие молекулу субстрата на два фрагмента с присоединением молекулы воды по месту разрыва, относятся к классу:

3.66 Ферменты, перемещающие группу атомов внутри молекулы субстрата, относятся к классу:

3.67 Ферменты, отщепляющие молекулу воды от субстрата с образованием двойной связи, относятся к классу:

3.68 Ферменты, транспортирующие электроны, относятся к классу:

3.69 При конкурентном ингибировании происходит:

1. необратимое ингибирование;

2. изменение третичной структуры фермента;

3. ингибирование продуктами реакции;

4. обратимое ингибирование;

5. угнетение активности, зависящее от концентрации ингибитора.

3.70 Изоферменты отличаются между собой по:

1. первичной структуре;

2. электрофоретической подвижности;

5. отношению к ингибиторам;

6. механизму действия.

3.71 Биологическое значение витаминов заключается в том, что они:

1. являются источником энергии;

2. входят в состав гормонов;

3. являются структурными компонентами клеток;

4. входят в состав белков соединительной ткани;

5. входят в состав ферментов в виде коферментов.

1. связываются с ферментом только слабыми связями;

2. связываются с ферментом только ковалентно;

3. связываются с активным центром фермента всеми типами связей;

4. связываются с апоферментом;

5. встраиваются в активный центр фермента.

3.73 Функции витаминов:

1. ингибиторная, транспортная;

2. кофакторная, косубстратная;

3. рецепторная, антиоксидантная;

4. регуляторная, ингибиторная;

5. регуляторная, структурная.

3.74 Основная функция витамина В3(РР или никотинамида):

4. окислительное декарбоксилирование.

3.75 Основная функция витамина В6:

1. перенос ацильных групп;

2. перенос аминогрупп, декарбоксилирование аминокислот;

3. перенос карбоксильных групп;

4. перенос метильных групп.

3.76 Основная функция витамина В2:

1. карбоксилирование субстрата;

2. декарбоксилирование субстрата;

3. перенос ацильных групп;

4. перенос метильных групп;

5. дегидрирование субстрата.

3.77 Основная функция витамина Н (биотина) :

1. включение карбоксила в молекулу субстрата;

2. перенос аминогрупп;

3. перенос метильных групп;

4. перенос ацильных групп.

3.78 Основная функция витамина В1:

1. участие в процессах дезаминирования;

2. участие в процессах окисления;

3. перенос ацильных групп;

Читайте также:  Как правильно принимать витамины при похудении

4. участие в процессе окислительного декарбоксилирования кетокислот.

3.79 Витамин С принимает участие:

1. в структуре редокс-цепи митохондрий.

2. в регуляции водно-солевого обмена.

3. в реакциях дегидрирования и декарбоксилирования.

4. в окислительно-восстановительных процессах, гидроксилировании аминокислот и стероидных гормонов.

3.80 Витамин В2 является составной частью кофермента:

3.81 Витамин В3 является кофактором:

1. ФАД-зависимых дегидрогеназ.

2. НАД-зависимых дегидрогеназ.

3.82 К водорастворимым витаминам относятся:

3.83 К жирорастворимым витаминам относятся:

3.84 Антивитамины – это:

1. вещества, вызывающие конкурентное торможение химических реакций

2. это модификаторы витаминов химической природы

3. вещества, введение которых вызывает гипо– и авитаминоз

4. это соединения повышающие активность витаминов.

3.85 Ферменты – это:

1. вещества, которые используются в ходе реакции;

2. вещества, которые в ходе реакции претерпевают изменения, но по ее завершении возвращаются в исходное состояние;

3. белковые катализаторы;

4. вещества, которые образуют комплекс с субстратом и разрушаются в ходе реакции;

5. вещества, ускоряющие химическую реакцию.

3.86 Центр регуляции- это:

1. место связывания фермента с субстратом;

2. место присоединения эффектора;

3. место присоединения кофактора;

4. часть фермента, обеспечивающая химические превращения субстрата.

3.87 Химическое превращение субстрата обеспечивается:

1. аллостерическим центром;

2. регуляторным центром;

3. адсорбционным центром;

4. каталитическим центром.

3.88 Функция активного центра:

1. ориентация субстрата относительно активного центра;

2. строгая пространственная ориентация фермента и субстрата;

3. присоединение субстрата;

4. взаимосвязь с регулятором фермента;

3.89 Какая функциональная группа лизина может входить в активный центр фермента?

1. Карбоксильная группа.

4. Углеводородная цепь.

3.90 Какая функциональная группа аспарагиновой кислоты может входить в активный центр фермента?

3.91 В активном центре различают:

1. контактный участок;

2. каталитический участок;

3. регуляторный участок;

4. апофермент, определяющий специфичность фермента.

3.92 Аллостерический центр – это:

1. место присоединения субстрата;

2. место присоединения кофактора;

3. центр регуляции;

4. участок фермента, обеспечивающий присоединение эффекторов.

3.93 Простетическая группа ферментов – это:

1. прочно связанные с активным центром небелковые компоненты;

2. кофакторы, легко вступающие в реакцию и не связанные с активным центром фермента;

3. белковая часть фермента.

3.94 Апофермент – это:

1. белковая часть фермента, не влияющая на ход химических реакций;

2. небелковая часть фермента;

3. часть фермента, обеспечивающая связывание “своего” субстрата;

4. белковая часть фермента.

3.95 Коферменты – это:

1. нуклеотиды, непосредственно участвующие в химической реакции;

2. прочно связанные с активным центром соединения;

3. производные витаминов, участвующие в химческой реакции.

3.96 Для образования фермент-субстратного комплекса необходимо:

1. соответствие конфигураций субстрата и активного центра фермента;

2. комплементарность контактного участка активного центра с кофактором;

3. соответствие апофермента и кофермента;

4. изменение конфигурации субстрата относительно активного центра.

3.97 Могут ли ферменты катализировать реакции, которые термодинамически невозможны в отсутствие фермента?

3. могут, если эти реакции экзотермические;

4. могут, если эти реакции эндотермические.

3.98 Скорость ферментативной реакции измеряют:

1. по количеству исчезающего субстрата в единицу времени;

2. по изменению количества кофактора фермента;

3. по количеству фермента в пробе;

4. по количеству продукта, образовавшемуся под действием фермента в единицу времени.

3.99 Выберите особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:

1. являются лимитирующими ферментами метаболических путей;

2. являются мономерными белками;

3. имеют пространственно разделенный активный и регуляторный центры;

4. при взаимодействии с лигандами не проявляют кооперативный эффект;

5. не проявляют регуляторные свойства при диссоциации молекулы на протомеры.

3.100 Для снятия действия неконкурентного ингибитора используют:

1. увеличесние концентрации субстрата ;

3. SH-содержащие комплексоны;

4. аналоги субстрата.

3.101 Липаза в жировой ткани может находиться в двух формах – в виде простого белка и фосфопротеина. Объясните механизм изменения активности фермента:

Источник

Adblock
detector