Меню

Коферментом аланинаминотрансферазы является витамин

Аминотрансферазы

1. Малая медицинская энциклопедия. — М.: Медицинская энциклопедия. 1991—96 гг. 2. Первая медицинская помощь. — М.: Большая Российская Энциклопедия. 1994 г. 3. Энциклопедический словарь медицинских терминов. — М.: Советская энциклопедия. — 1982—1984 гг .

Смотреть что такое «Аминотрансферазы» в других словарях:

АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ — (трансаминазы) ферменты класса трансфераз, обратимо катализирующие перенос аминогрупп от аминокислот на кетокислоты. Катализируемые аминотрансферазами реакции трансаминирования осуществляют связь между белковым и углеводным обменом в живых… … Большой Энциклопедический словарь

АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ — трансаминазы, ферменты класса трансфераз, катализирующие обратимые реакции трансаминирования, т. е. перенос аминогруппы ( NH2) и водорода от одной молекулы субстрата к другой без промежуточного образования аммиака. Кофер менты А.… … Биологический энциклопедический словарь

аминотрансферазы — — [http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech Eng Rus.pdf] Тематики биотехнологии EN aminotransferases … Справочник технического переводчика

Аминотрансферазы — Аспартатаминотрансфераза из клеток E. coli с кофактором пиридоксаль 5 фосфатом Аминотрансферазы (трансаминазы) ферменты из группы трансфераз, переносящие аминогруппы без образования свободного аммиака. Аминотрансферазы также называют… … Википедия

аминотрансферазы — (трансаминазы), ферменты класса трансфераз, обратимо катализирующие перенос аминогрупп от аминокислот на кетокислоты. Катализируемые аминотрансферазы реакции трансаминирования осуществляют связь между белковым и углеводным обменом в живых… … Энциклопедический словарь

аминотрансферазы — (син. трансаминазы) ферменты класса трансфераз (КФ 2.6.1), катализирующие обратимый перенос аминогруппы с аминокислот на кетокислоты; повышение активности А. в сыворотке крови наблюдается при патологических состояниях, сопровождающихся… … Большой медицинский словарь

Аминотрансферазы — аминоферазы, трансаминазы, ферменты из группы трансфераз (См. Трансферазы), катализируют перенос аминогрупп ( NH2) от α аминокислот на α кетокислоты. А. обнаружены в большинстве тканей животных и растений, играют важную роль в азотистом… … Большая советская энциклопедия

АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ — (трансаминазы), ферменты кл. трансфераз, обратимо катализирующие перенос аминогрупп от аминокислот на кетокислоты. Катализируемые А. реакции трансаминирования осуществляют связь между белковым и углеводным обменом в живых организмах … Естествознание. Энциклопедический словарь

АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ — ферменты из класса трансфераз, катализируют перенос аминогрупп (NH2) между аминокислотами и кетокислотами без промежуточного образования аммиака. Коферменты А. производные витамина B6 пиридоксальфосфат и пиридоксаминфосфат. Наибольшее клинич.… … Ветеринарный энциклопедический словарь

Аминотрансферазы трансаминазы — Аминотрансферазы, трансаминазы * амінатрансферазы, трансаміназы * aminotransferases or transaminases ферменты, катализирующие перенос αаминогрупп к. л. аминокислоты на αуглеродный атом какой либо αкетокислоты. Результатом реакции является… … Генетика. Энциклопедический словарь

Источник

Аланинаминотрансфераза

АЛТ (глютаматпируват трансаминаза; GPT, L-аланин:2 оксоглутарат аминотрансаминаза, К.Ф. 2.6.1.2.) относится к ферментам класса трансаминаз, играющих ключевую роль в синтезе и катаболизме аминокислот (реакция трансаминирования или переаминирования) и обеспечении клеток энергией. АЛТ катализирует реакцию трансаминирования между аланином и a-кетоглутаратом, что приводит к образованию пирувата и глутамата. Коферментом реакции является пиридоксин, витамин В6.

Читайте также:  Гипоглицин лецитин с гинкго билоба витамины

АЛТ – внутриклеточный фермент, его содержание в сыворотке крови здоровых людей существенно ниже, чем во многих органах и тканях, наибольшая ее активность выявляется в печени, скелетной мускулатуре, миокарде. Увеличение активности АЛТ в крови свидетельствует о повреждении или разрушении клеток, обогащенных ферментом.

Наиболее значительное увеличение активности АЛТ (превышение верхней границы нормы более чем в 15 раз) отмечают при некрозе клеток печени (острый вирусный гепатит, токсический гепатит). При остром вирусном гепатите многократное увеличение активности АЛТ в крови происходит значительно раньше развития желтухи. Несколько меньшее увеличение активности АЛТ (превышение верхней границы нормы в 5–10 раз) обнаруживается при различных заболеваниях печени (хронический гепатит, холангит, опухоли печени), остром панкреатите, ожогах, приеме гепатотоксических препаратов, остром ИМ и др.

Важным показателем является соотношение активности ферментов АСТ/АЛТ (коэффициент де Ритиса), его значения целесообразно рассчитывать только при повышенной активности одного или обоих ферментов. Увеличение коэффициента более 1,4 отмечают при циррозах, тяжелых алкогольных и токсических поражениях печени, что является свидетельством глубокого некроза гепатоцитов с повреждением митохондриального аппарата клеток и освобождением митохондиальной фракции АСТ. При неосложненных вирусных гепатитах или неалкогольных поражениях печени значение коэффициента составляет менее 1,0.

Показания к исследованию

  • Болезни печени;
  • обследование доноров;
  • обследование лиц, контактировавших с больными вирусным гепатитом в очаге инфекции.

Методы исследования. Спектрофотометрические (кинетические) методы, основанные на рекомендациях Международных и национальных федераций клинической химии. Добавление к реакционной смеси пиридоксаль-5-фосфата обеспечивает максимальную каталитическую активность АЛТ. Активность фермента зависит от температуры и наличия или отсутствия пиридоксаль-5-фосфата в реакционной смеси.

  • Острые и хронические заболевания печени;
  • прием гепатотоксичных лекарственных препаратов;
  • острый и хронический панкреатит;
  • острый ИМ, острый миокардит;
  • травма, некроз скелетных мышц, миопатии, миозит;
  • тепловой удар;
  • гемолиз эритроцитов, гемолитические болезни;
  • почечная недостаточность.
  • Дефицит витамина В6;
  • механическая желтуха;
  • терминальная стадия печеночной недостаточности.

Источник

78. Трансаминирование: аминотрансферазы; коферментная функция вита­мина в6. Специфичность аминотрансфераз.

Из реакциипереноса NH2 наиболее важныреакциитрансаминирования. Они катализируются трансаминазами и участвуют в катаболических и анаболических процессах с участиемаминокислот. Притрансаминированииаминогруппааминокислоты(аминокислота1) переносится на 2-кетокислоту (кетокислота2). Изаминокислотыпри этом образуется 2-кетокислота (а), а из первоначальнойкетокислоты—аминокислота(b). Переносимая NH2-группа временно присоединяется к связанному сферментомпиридоксальфосфату, который вследствие этого переходит в пиридоксаминофосфат.

Механизм трансаминирования. В отсутствиесубстратовальдегидная группапиридоксальфосфатаковалентно связана с остаткомлизинатрансаминазы (1). Этот тип соединения, найденный также вродопсинах(см. с.346), относится кальдиминамилишиффовым основаниям, во времяреакцииаминокислота1 вытесняет остатоклизинаи образуется новыйальдимин(2). Затем за счетизомеризациипроисходит перемещениедвойной связи. Полученныйкетимин(3) гидролизуется до 2-кетокислоты и пиридоксаминфосфата (4). На второй частиреакциите же стадии протекают в противоположном направлении: пиридоксаминфосфат и вторая 2-кетокислота образуюткетимин, который иэомеризуется вальдимин. Наконец, отщепляется втораяаминокислотаи регенерируетсякофермент.

Читайте также:  Эссеншиал витамины для кошек

Аминотрансфера́зы (трансаминазы) —ферментыиз группытрансфераз, переносящиеаминогруппыбез образования свободногоаммиака. Аминотрансферазы также называют трансаминазами, а реакцию —трансаминированием. Для аминотрансфераз донором аминогрупп являютсяаминокислоты, а акцептором —кетокислоты:

AK1 + KK2 ↔ KK1 + AK2

В составе простетической группыаминотрансферазы содержат производныевитамина B6. Во время переноса аминогруппы простетическая группа переходит из пиридоксаль-5-фосфатной формы в пиридосамино-5-фосфатную форму. Механизм реакции трансаминирования открыт в1937году советскими учеными А.Е. Браунштейном и М.Г.Крицман. Процесс протекает в две стадии.Альдегидная группапиридоксальфостфата (-СНО) взаимодействует с аминогруппой аминокислоты с образованием иминной связи восновании Шиффа: сначала α-аминогруппа аминокислоты-донора замещает ε-аминогруппуапофермента, а затем происходит перегруппировка черезкетимини в результатегидролизаобразуется пиридосамино-5-фосфат и α-кетокислота. Реакции повторяются в обратном порядке

Аминотрансферазы являются каталитически совершенными ферментами. Аминотрансферазы содержаться практически во всех органах, но наиболее активно реакции трансаминирования идут в печени. К этой группе ферментов относятся такие важные для клинической лабораторной диагностики ферменты, какАСТиАЛТ.

Пиридоксальфосфатявляется простетической группой аминотранс-фераз, катализирующих обратимый переносаминогруппы(NH2-группы) отаминокислотна α-кетокислоту, и декарбоксилазаминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО2откарбоксильной группыаминокислотс образованием биогенныхаминов. Установлена кофер-ментная рольпиридоксальфосфатав ферментативныхреакцияхнеокислительногодезаминированиясеринаитреонина,окислениятриптофана, кинуренина, превращениясеросодержащих аминокислот, взаимопревращениясеринаиглицина, а также в синтезе δ-аминолевулиновойкислоты, являющейсяпредшественникоммолекулыгемагемоглобина. В последние годы число вновь открытых пиридокса-левыхферментовбыстро увеличивалось. Так, для действия гликогенфос-форилазы существенной оказалась фосфорильная, а не альдегидная группапиридоксальфосфата. Вследствие широкого участияпиридоксальфосфатав процессах обмена при недостаточностивитаминаВ6отмечаются разнообразные нарушенияметаболизма аминокислот.

79. Аминокислоты, участвующие в трансаминировании; особая роль глутаминовой кислоты. Биологическое значение реакций трансаминирования. Определение трансаминаз в сыворотке крови при инфаркте мио­карда и болезнях печени.

Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, умикроорганизмови растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическаяспецифичностьпо отношению к L-аминокислотам, а также высокая каталитическаяактивностьв процессахтрансаминированияпослужили предметом детального исследования роли этихферментовв обменеаминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях рН средыактивностьоксидазы L-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протеканияреакциитрансами-нирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животныхтканяхнепрямого путидезаминирования аминокислотчерезреакциитрансаминирования, названного имтрансдезаминированием. Основой для выдвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животныхтканяхиз всех природныхаминокислотс высокой скоростью дезаминируется толькоL-глутаминовая кислотавреакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой.

Согласно гипотезе, получившей экспериментальное подтверждение, все или почти все природные аминокислоты(исключение составляетметионин) сначала реагируют с α-кетоглутаровойкислотойвреакциитрансами-нирования с образованиемглутаминовой кислотыи соответствующейкетокислоты. Образовавшаясяглутаминовая кислотазатем подвергается непосредственному окислительномудезаминированиюпод действием глу-таматдегидрогеназы. Суммарнаяреакцияпри этом следующая:

Читайте также:  Пищевые дрожжи состав витаминов

Поскольку обе реакции(трансаминированиеидезаминированиеглу-таминовойкислоты) являются обратимыми, создаются условия для синтеза по существу любойаминокислоты, если ворганизмеимеются соответствующие α-кетокислоты. Известно, чтоорганизмживотных и человека не наделен способностью синтеза углеродных скелетов (α-кетокислот), так называемых незаменимыхаминокислот; этой способностью обладают только растения и многиемикроорганизмы. Механизм, при помощи которого в живыхорганизмахосуществляется синтез природныхаминокислотиз α-кетокислот иаммиака, был назван А.Е. Браунштейномтрансреаминированием.Сущность его сводится квосстановительному аминированиюα-кетоглутаровойкислотыс образованиемглутаминовой кислоты(реакциюкатализирует НАДФ-зависимая глута-матдегидрогеназа, работающая в режиме синтеза) и к последующемутрансаминированиюглутамата с любой α-кетокислотой. В результате образуется L-аминокислота, соответствующая исходнойкетокислоте, и вновь освобождается α-кетоглутароваякислота, которая может акцептировать новуюмолекулуаммиака. Таким образом, трансаминазы катализируют опосредованное черезглутаматдегидрогеназудезаминированиеприродныхаминокислотибиосинтез аминокислот.

Получены доказательства существования в организметеплокровных животных еще одного механизма непрямого (опосредованного) дезаминирования L-аминокислот, при котором Глу, Асп иАМФвыполняют роль системы переноса NН2-группы; гидролитическоедезаминированиеАМФприводит к образованию инозинмонофосфата (ИМФ) иаммиака:

Возможно, что в аналогичной системе в качестве промежуточного переносчика NH2-группы вместоАМФучаствует НАД.

Клиническое значение определения активности трансаминаз. Широкое распространение и высокаяактивностьтрансаминаз в органах итканяхчеловека, а также сравнительно низкие величиныактивностиэтихферментоввкровипослужилиоснованиемдля определения уровня ряда трансаминаз всыворотке кровичеловека при органических и функциональных поражениях разных органов. Для клинических целей наибольшее значение имеют две трансаминазы –аспартат-аминотрансфераза (AcAT)и аланин-аминотрансфераза (АлАТ), катализирующие соответственно следующие обратимыереакции:

В сыворотке кровиздоровых людейактивностьэтих трансаминаз в тысячи раз ниже, чем в паренхиматозных органах. Поэтому органические поражения при острых и хронических заболеваниях, сопровождающиеся деструкциейклеток, приводят к выходу трансаминаз из очага поражения вкровь. Так, уже через 3–5 ч после развития инфаркта миокарда уровень АсАТ всыворотке кровирезко повышается (в 20–30 раз). Максимумактивностиобеих трансаминазкровиприходится на конец первых суток, а уже через 2–3 дня при благоприятном исходе болезни уровень сывороточных трансаминаз возвращается к норме. Напротив, при затяжном процессе или наступлении повторного инфаркта миокарда наблюдается новый пик повышенияактивностиэтихферментоввкрови. Этим объясняется тот факт, что в клинике трансаминазныйтестиспользуется не только для постановки диагноза, но и для прогноза и проверки эффективности лечения . При пораженияхклетокпечени, например при гепатитах, также наблюдается гипертрансаминаземия (за счет преимущественного повышения уровня АлАТ), но она имеет более умеренный и затяжной характер, а повышениеактивноститрансаминазы всыворотке кровипроисходит медленно. При различного рода коронарной недостаточности (стенокардия, пороки сердца и др., кроме инфаркта миокарда) гипертрансаминаземия или не наблюдается, или незначительна. Определениеактивноститрансаминаз всыворотке кровипри заболеваниях сердца следует отнести к дифференциально-диагностическим лабораторнымтестам. Повышение уровня трансаминаз всыворотке кровиотмечено, кроме того, при некоторых заболеваниях мышц, в частности при обширных травмах, гангрене конечностей и прогрессивной мышечной дистрофии.

Источник

➤ Adblock
detector