Биологические катализаторы белковой природы это витамины

Установите соответствие между характеристикой химического вещества и веществом в организме человека.

А) специфичные катализаторы химических

Б) представлены только белками

В) бывают белковой и липидной природы

Г) необходимы для нормального обмена

Д) выделяются непосредственно в кровь

Е) в основном поступают вместе с пищей

3) витамины

ФУНКЦИИ ВЕЩЕСТВ

ХИМИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА

Запишите в ответ цифры, расположив их в порядке, соответствующем буквам:

Ферменты — это белки, катализирующие химические реакции. Ферменты — глобулярные белки, синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни ферментов. Они помогают осуществлять биохимические реакции, действуя как катализаторы. Без них реакции в клетке протекали бы слишком медленно и не могли бы поддерживать жизнь.

Гормоны — это вещества белковой и жировой природы, выделяются только в кровь. Гормоны биологически активные вещества, вырабатываемые эндокринными железами и выделяемые ими непосредственно в кровь. Гормоны влияют на жизнедеятельность органов, для которых они предназначены, изменяя биохимические реакции путем активации или торможения ферментативных процессов.

Витамины — в основном поступают с пищей, входят в состав ферментов и необходимы для нормального обмена веществ. Витамины — сложные органические вещества, содержащиеся в продуктах питания в очень малых количествах. Они не служат источником энергии, но абсолютно необходимы для нормальной жизнедеятельности организма. Недостаточность того или иного витамина приводит к нарушению обмена веществ; данное состояние называется авитаминозом.

Примечание к пункту Г.

Понятно, что все эти биологически активные вещества необходимы для нормальной жизнедеятельности. Но витамины часто представляют собой активные небелковые части ферментов — коферменты, то есть без витаминов и ферменты не будут работать. Без витаминов жизнь невозможна, необходимо постоянное их поступление в организм, в котором они подвергаются быстрому распаду.

Источник

Лекция 2. Тема: Биокатализ

Ферменты как биологические катализаторы, их роль в процессах обмена веществ.

Свойства ферментов как биокатализаторов.

Общие представления о классификации ферментов.

Витамины и их классификация и участие в обменных процессах.

2.1.Ферменты как биологические катализаторы, их роль в процессах обмена веществ.

Биокатализ. Все химические реакции, происходящие в клетке, протекают под действием биологических катализаторов, ферментов (энзимов). Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы, преимущественно белковой природы. Подавляющее большинство ферментов имеют белковую природу. Термин фермент (от лат. fermentum – закваска) был предложен в начале 17 века голландским ученым Ван Гельмонтом для обозначения веществ, способствующих протеканию спиртового брожения. В 1878 году Кюне предложил термин энзим (от греч. en – внутри, zyme – закваска). Таким образом, оба эти названия обозначали вещества, вызывающие процессы брожения. Природа этих веществ в то время была фактически не известна.

Энзимология– раздел биохимии, изучающий ферменты.

И ферменты, и неорганические катализаторы, подчиняются одним и тем же законам катализа:

— катализируют только энергетически возможные реакции;

— не расходуются в процессе реакции;

— не участвуют в образовании продуктов реакции

— не изменяют направление протекания реакции.

Однако по ряду признаков ферменты отличаются от неорганических катализаторов.

Во-первых, как мы уже отмечали выше, подавляющее большинство ферментов имеют белковую природу и, следовательно, являются высокомолекулярными соединениями. Во-вторых, в отличие от неорганических катализаторов ферменты действуют в «мягких» условиях: при атмосферном давлении, нейтральных значениях рН, при температурах 30–40°С. Кроме того, скорость ферментативного катализа во много сотен раз выше, чем неорганического. Одна единственная молекула фермента может за 1 минуту катализировать до миллиона химических реакций. Ферменты обладают высочайшей специфичностью по отношению к субстрату, то есть они осуществляют катализ одной единственной строго определенной реакции или группы однотипных реакций. При этом ферментативный катализ в большинстве случаев стериоспецифичен, ферменты способны «различать» молекулы, различающиеся только положением химических групп в пространстве, что абсолютно не свойственно неорганическим катализаторам.

В отличие от неорганических катализаторов ферменты являются катализаторами с регулируемой активностью. Они могут взаимодействовать с различными факторами внешней и внутриклеточной среды, и изменять под действием этих факторов свои ферментативные свойства. Таким образом, скорость протекания ферментативных процессов в клетке может ускоряться или замедляться под действием различных условий, что обеспечивает приспособление организма к условиям среды на молекулярном уровне.

Ферменты необходимы для осуществления биохимических реакций в организме. Они делятся на пищевые и метаболические. Каждый фермент активизирует только один биохимический процесс.

Роль ферментов в жизнедеятельности организма заключается в:

1. стимуляции процесс переваривания и всасывания пищи;

2. регуляции осмотическое давление, нормализации значений рН различных сред;

3. активизации метаболизма и выведения умерших клеток из организма;

4. обеспечении обмена веществ, формировании повышенной резистентности (способность организма противостоять воспалительным процессам;

5. детоксикации организма (очищают лимфу и кровь);

6. повышении иммунитета и способности организма к самовосстановлению и саморегуляции.

Ферменты или энзимы – это белки, выполняющие в организме каталитические функции. Катализ предусматривает, как ускорение, так и замедление химических реакций.

Ферменты практически всегда ускоряют химические реакции в организме, причем, ускоряют в десятки и сотни раз. У иных реакций, проходящих под контролем ферментов, скорость в их отсутствие падает практически до нуля.

Участок фермента, который непосредственно участвует в катализе, называется активным центом (АЦ). АЦ – это уникальная для каждого фермента совокупность функциональных групп аминокислотных остатков, строго ориентированных в пространстве за счет третичной или четвертичной структуры фермента. Он может быть по-разному организован у ферментов, имеющих только третичную и четвертичную структуру. У сложных белков в образовании активного цента участвуют, как правило, все субъединицы, а также их простетические группы.

В активном центре выделяют два участка – адсорбционный и каталитический.

Адсорбционный участок – это центр связывания. Он по своему строению соответствует структуре реагирующих веществ, называемых в биохимии субстратами. Раньше считали, что субстраты и адсорбционный центр фермента совпадает как ключ и замок. Сейчас считается, что точного соответствия между ферментом и субстратом нет, оно возникает в процессе взаимодействия фермента с субстратом (теория вынужденного соответствия).

Второй участок в АЦ – каталитический. Он обусловливает специфичность действия фермента, т.е. тип ускоряемой реакции.

У большинства ферментов один активный центр, но бывают ферменты, имеющие несколько активных центров.

Надо сказать, что в ферментативной реакции принимает участи не только активный центр фермента, но и другие его части. Общая конформация фермента играет важную роль в его активности. Поэтому, изменение даже одной аминокислоты в части молекулы, которая не имеет отношения непосредственно к активному центру, может сильно повлиять на активность фермента и даже свести её к нулю. Благодаря изменению конформации фермента происходит «приспособление» его активного центра к структуре субстратов, участвующих в ускоряемой ферментом реакции.

По строению все ферменты можно разделить на однокомпонентные (простые, или ферменты-протеины) и двухкомпонентные (сложные, или ферменты-протеиды). Ферменты-протеины построены по типу простых белков – состоят только из аминокислот. Ферменты – протеиды состоят из белковой части – апофермента и небелковой части – кофермента.Апофермент обуславливает субстратную специфичность, т.е. играет роль субстратного участка АЦ, а кофермент играет роль каталитического участка АЦ, т.е. обуславливает специфичность действия. Коферментами могут быть металлы, витамины и другие небелковые низкомолекулярные вещества.

Некоторые ферменты, имеющие четвертичную структуру помимо АЦ могут иметь аллостерический центр. Он служит для регуляции активности ферментов.

Механизм действия ферментов. Специфичность.

Надо помнить, что при осуществлении каталитической функции, сам катализатор не меняет своей химической природы. Это утверждение справедливо и для ферментов.

В любой каталитической реакции, осуществляемой ферментами, различают три стадии.

Образование фермент-субстратного комплекса. На этой стадии активный центр фермента, связывается с субстратами за счет слабых связей, обычно водородных. Особенностью этого этапа является полная обратимость, так как фермент-субстратный комплекс легко может распадаться на фермент и субстраты. На этой стадии возникает благоприятная ориентация молекул субстратов, что способствует ускорению их взаимодействия.

Эта стадия проходит с участием каталитического участка активного центра. Сущность этого этапа состоит в снижении энергии активации и ускорении реакции между субстратами. Результатом этого этапа является образование нового продукта.

На этой стадии происходит отделение готового продукта от активного центра с освобождением фермента, который вновь готов для осуществления своей функции.

В клетке ферменты, катализирующие многостадийные процессы часто объединяются в комплексы, называемые мультиферментными системами. Чаще всего эти комплексы встроены в биомембраны или связаны с органоидами клеток. Такое объединение ферментов делает их работу более эффективной.

В некоторых случаях белки-ферменты содержат небелковый компоненты, участвующие в катализе. Такие небелковые элементы называются коферментами. Большинство коферментов в своем составе содержат витамины.

Важнейшим свойством ферментов является их высокая специфичность. В биохимии существует правило: одна реакция – один фермент. Различают два вида специфичности: специфичность действия и специфичность субстратная.

Специфичность действия — это способность фермента катализировать только один определенный тип химической реакции. Если субстрат может вступать в различные реакции, то для каждой реакции нужен свой фермент.

Субстратная специфичность – это способность фермента действовать только на определенные субстраты.

Субстратная специфичность бывает абсолютная и относительная.

При абсолютной специфичности фермент катализирует превращения только одного субстрата.

При относительной — может быть группа похожих субстратов.

Источник

«Молекулярные основы биоэнергетических процессов и общие пути катаболизма в организме человека . Ферменты»

Понятие «фермент». Свойства ферментов. Отличие ферментов от неорганических катализаторов.

Ферменты (энзимы) – это биологические катализаторы белковой природы, которые катализируют все биохимические реакции в организме.

Основные свойства ферментов

Ферменты имеют общие свойства с неорганическими катализаторами:

1. они не изменяются в процессе реакции

2. действуют в малых концентрациях

3. не влияют на величину константы равновесия реакции

Ферменты, являясь белками, проявляют специфические свойства, которые отличают их от неорганических катализаторов:

1.Термолабильность (чувствительность к повышению температуры). Температура, при которой фермент наиболее активен, называется температурным оптимум. Для ферментов нашего организма это 37 о С.

2. Зависимость активности фермента от рН среды. Оптимум рН для ферментов животных тканей 6,0-8,0.

3.Специфичность действия. Она обусловлена структурой активного центра. В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) специфичностью и абсолютной специфичностью.

Какие вещества называются ферментами? Их химическая природа и строение?

Ферменты — органические катализаторы белковой природы, которые ускоряют реакции, необходимые для функционирования живых организмов.

Все ферменты это белки. По химическому строению различают простые ферменты (состоят только из белковой части) и сложные ферменты (имеют небелковую часть и белковую). Белковая часть носит название – апофермент, а небелковая, если она связана ковалентно с апоферментом, то называется кофермент, а если связь нековалентная (ионная, водородная) – кофактор. Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

В роли кофактора обычно выступают неорганические вещества — ионы цинка, меди, калия, магния, кальция, железа, молибдена.

Коферменты можно рассматривать как составную часть молекулы фермента. Это органические вещества, среди которых различают: нуклеотиды (АТФ, УМФ, и пр), витамины или их производные (ТДФ – из тиамина (В₁), ФМН – из рибофлавина (В₂), коэнзим А – из пантотеновой кислоты (В₃), НАД и пр) и тетрапиррольные коферменты – гемы.

В процессе катализа реакции в контакт с субстратом вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который называется активным центром. Эта зона молекулы не состоит из последовательности аминокислот, а формируется при скручивании белковой молекулы в третичную структуру. Отдельные участки аминокислот сближаются между собой, образуя определенную конфигурацию активного центра. Важная особенность строения активного центра — его поверхность комплементарна поверхности субстрата, т.е. остатки АК этой зоны фермента способны вступать в химическое взаимодействие с определенными группами субстрата. Можно представить, что активный центр фермента совпадает со структурой субстрата как ключ и замок.

В активном центре различают две зоны: центр связывания, ответственный за присоединение субстрата, и каталитический центр, отвечающий за химическое превращение субстрата. В состав каталитического центра большинства ферментов входят такие АК, как Сер, Цис, Гис, Тир, Лиз. Сложные ферменты в каталитическом центре имеют кофактор или кофермент.

Помимо активного центра ряд ферментов снабжен регуляторным (аллостерическим) центром. С этой зоной фермента взаимодействуют вещества, влияющие на его каталитическую активность.

Чем обусловлено их разнообразие? Охарактеризуйте специфичность действия ферментов. Примеры.

Разнообразие . В современной энзимологии известно свыше 3000 ферментов. Ферменты, как правило, классифицируют по химическому составу и по типу реакций, на которые они влияют. Классификация ферментов по химическому составу включает простые и сложные ферменты. Простые ферменты ( однокомпонентные ) — содержат только белковую часть. Большинство ферментов этой группы могут кристаллизоваться. Примером простых ферментов является рибонуклеаза, гидролазы (амилазы, липазы, протеазы), уреаза и др. Сложные ферменты ( двухкомпонентные ) — состоят из апофермента и кофактора. Белковый компонент, который определяет специфичность сложных ферментов и синтезируется, как правило, организмом и является чувствительным к температуры — это апофермент. Небелковый компонент, определяющий активность сложных ферментов и, как правило, поступает в организм в виде предшественников или в готовом виде, и сохраняет стабильность при неблагоприятных условиях, является кофактором. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (например, ионы металлов), так и органическими (например, флавин). Органические кофакторы, постоянно связаны с ферментом, называют простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами. сложных ферментов является оксидоредуктаз (например, каталаза), лигазы (например, ДНК-полимераза, тРНК-синтетазы), лиазы и др.

Специфичность ферментов. Специфичность (избира-тельность) действия ферментов выражается в их способности катализировать строго определенную реакцию, действовать на определенный субстрат или даже на определенную связь в этом субстрате без образования в итоге побочных продуктов.

Существование определенных ферментов для каждого типа химических реакций, происходящих в клетке, – основной закон биологии. Специфичность ферментов обусловлена наличием в них молекулы белка.

Различают несколько видов специфичности – абсолютную, относительную и стереохимическую.

— Абсолютная специфичность проявляется в том, что фермент действует только на один субстрат, даже на определенную связь в этом субстрате.

Уреаза обладает абсолютной специфичностью к мочевине. Этот фермент катализирует гидролиз мочевины на аммиак и диоксид углерода:

Абсолютной специфичностью обладает каталаза, расщепляющая пероксид водорода на воду и кислород.

Относительная групповая специфичность фермента проявляется в том, что он может действовать не на один, а на несколько субстратов, относящихся к одному или нескольким классам органических соединений. Так, фермент пируватдекарбоксилаза катализирует декарбоксилирование пировиноградной кислоты с образованием уксусного альдегида и диоксида углерода. Но этот же фермент декарбоксилирует и другие a-кетокислоты с более длинной углеродной цепочкой, однако скорость реакции с удлинением цепи заметно падает.

— Стереохимической специфичностью. Ферменты действуя только на определенные стереоизомерные формы субстрата.

Специфичность действия ферментов приводит к тому, что превращение веществ в организме происходит строго упорядоченно, определяя путь, по которому идет превращение веществ. Благодаря специфичности фермент направляет реакцию по одному и тому же пути.

Химическая природа ферментов. Строение ферментов. Активные центры ферментов. Множественные формы ферментов.

Все ферменты это белки с молекулярной массой от 15 000 до нескольких млн Да. По химическому строению различают простые ферменты (состоят только из АК) и сложные ферменты (имеют небелковую часть или простетическую группу). Белковая часть носит название – апофермент, а небелковая, если она связана ковалентно с апоферментом, то называется кофермент, а если связь нековалентная (ионная, водородная) – кофактор. Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

Участок молекулы фермента, который предназначен для специфического связывания субстрата, называется активным центром. Активный центр – это уникальная комбинация аминокислотных остатков в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное его взаимодействие с молекулой субстрата и принимающая прямое участие в акте катализа. У сложных ферментов в состав активного центра входит также кофактор.

В активном центре условно различают каталитический участок, непосредственно вступающий в химическое взаимодействие с субстратом и участок связывания, который обеспечивает специфическое сродство к субстрату и формирование его комплекса с ферментом. Несмотря на огромное разнообразие структуры ферментов, их специфичности и механизма действия, существует ряд общих закономерностей формирования активных центров:

Множественные формы ферментов можно разделить на две категории:

§ Собственно множественные формы (истинные)

Изоферменты — это ферменты, синтез которых кодируется разными генами, у них разная первичная структура и разные свойства, но они катализируют одну и ту же реакцию. Виды изоферментов:

§ Органные — ферменты гликолиза в печени и мышцах.

§ Клеточные — малатдегидрогеназа цитоплазматическая и митохондриальная (ферменты разные, но катализируют одну и ту же реакцию).

§ Гибридные — ферменты с четвертичной структурой, образуются в результате нековалентного связывания отдельных субъединиц (лактатдегидрогеназа — 4 субъединицы 2 типов).

§ Мутантные — образуются в результате единичной мутации гена.

§ Аллоферменты — кодируются разными аллелями одного и того же гена.

Собственно множественные формы (истинные) — это ферменты, синтез которых кодируется одним и тем же аллелем одного и того же гена, у них одинаковая первичная структура и свойства, но после синтеза на рибосомах они подвергаются модификации, становятся разными, хотя и катализируют одну и ту же реакцию.

Изоферменты разные на генетическом уровне и отличаются от первичной последовательности, а истинные множественные формы становятся разными на посттрансляционном уровне.

Строение ферментов. Общая характеристика кофакторов, их связь с витаминами; примеры.

По строению ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двукомпонентные). Простой состоит только из белковой части, сложный (холофермент) – из белковой и небелковой частей. Белковая часть – апофермент, небелковая – кофермент (витамины В₁, В₂, В₅, В₆, Н, Q и др.). Отдельно апофермент и кофермент не обладают каталитической активностью. Участок на поверхности молекулы фермента, который взаимодействует с молекулой субстрата – активный центр.

Активный центр образован из остатков аминокислот, находящихся в составе различных участков полипептидной цепи или различных сближенных полипептидных цепей. Образуется на уровне третичной структуры белка-фермента. В его пределах различают субстратный (адсорбционный) центр и каталитический центр. Кроме активного центра встречаются особые функциональные участки – аллостерические (регуляторные) центры.

Каталитический центр — это область активного центра фермента, которая непосредственно участвует в химических преобразованиях субстрата. КЦ простых ферментов – это сочетание нескольких аминокислотных остатков, расположенных в разных местах полипептидной цепи фермента, но пространственно сближенных между собой за счет изгибов этой цепи (серин, цистеин, тирозин, гистидин, аргинин, асп. и глут. кислоты). КЦ сложного белка устроен сложнее, т.к. участвует простетическая группа фермента – кофермент (водорастворимые витамины и жирорастворимый витамин K).

Все ферменты относятся к глобулярным белкам, причем каждый фермент выполняет специфическую функцию, связанную с присущей ему глобулярной структурой. Однако активность многих ферментов зависит от небелковых соединений, называемых кофакторами. Молекулярный комплекс белковой части (апофермента) и кофактора называется холоферментом. Роль кофактора могут выполнять ионы металлов (Zn 2+ , Mg 2+ , Mn 2+ , Fe 2+ , Cu 2+ , K + , Na + ) или сложные органические соединения. Органические кофакторы обычно называют коферментами, некоторые из них являются производными витаминов. Тип связи между ферментом и коферментом может быть различным. Иногда они существуют отдельно и связываются друг с другом во время протекания реакции. В других случаях кофактор и фермент связаны постоянно и иногда прочными ковалентными связями. В последнем случае небелковая часть фермента называется простетической группой.

Роль кофакторов, как выяснилось, играют большинство витаминов или соединений построенных с их участием, но не только витамины выступают в роли кофакторов.

Витамины и коферменты, скорее всего, не только можно, но и необходимо рассматривать вместе, в одном разделе химии природных соединений, поскольку нельзя провести четкого разграничения определенной группы природных биологически активных веществ на два таких класса. С другой стороны, при освещении химии этих соединений мы неизбежно коснемся вопросов строения и свойств их, а отсюда неизбежен и выход на реакции, катализируемые ферментами (кофер-ментами). Таким образом, эти три феномена химии живой природы — витамины, коферменты и ферментативный катализ не то чтобы тесно связаны, они завязаны в один узел, и комплексное их описание вполне уместно.

Структура ферментов. Понятие простых и сложных ферментов. Приведите примеры. Апофермент, его структура и роль. Кофермент, его структура и роль.

Структура ферментов: В живой природе в процессах жизнедеятельности организма протекает огромное количество процессов связанных с синтезом и распадом различных веществ. Все процессы протекают с участием ферментов (энзимов).

Ферменты составляют самый крупный и наиболее высоко специализированный класс белковых молекул.

Ферменты синтезируются самой клеткой и выполняют в ней роль катализаторов биохимических реакций. Любые процессы связаны с биологической очисткой сточных вод, включая в себя ферментативные реакции.

Ферменты делятся на одно и двухкомпонентные. Первые представляют из себяпростые белки, вторые – сложные белки.

Простые ферменты состоят только из аминокислот-например, пепсин, трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот –апофермент, и небелковую часть – кофактор. Кофактор, в свою очередь, может называться коферментомили простетическойгруппой. Примером могут быть сукцинатдегидрогеназа(содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кислот), аминотрансферазы(содержат пиридоксальфосфат) (функция), пероксидаза(содержит гем). Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут.

Белковая часть сложного фермента получила название апофермент, небелковая часть — кофактор.

Апофермент и его значение

Это белки, имеющие третичную и даже четвертичную структуры. Первый вариант представлен глобулой. Если же апофермент обладает четвертичной структурой, то следовательно, состоит из нескольких одинаковых или разных субъединиц. Аналоги объединяются в мультимер, обладающий максимальной активностью. Энзимы, образованные разными субъединицами, делят на два типа:

1. Мультиэнзимный комплекс – это группа ферментов, катализирующих последовательные реакции одного и того же процесса. Например, упомянутый выше ПВКДГ — комплекс включает три энзима.

2. Изоферменты (изоэнзимы) – типичные белки, имеющие четвертичную структуру, отличающиеся строением протомеров, катализирующие одну и ту же реакцию, но с разной скоростью и локализующиеся в различных органах.

Коферменты и витамины. Коферменты – это органические вещества, предшественниками которых являются витамины. Некоторые из них непрочно связаны с белком (НАД, НSКоА, и др). есть ферменты, которые прочно связаны с апоферментом, т.е. представляют собой простетическую группу (гем и флавиновые коферменты). Большинство коферментов не синтезируются в организме млекопитающих. Они должны поступать в организм с пищей (как правило, растительной). Однако в организм попадают не сами коферменты, а их предшественники — витамины. В клетке витамины модифицируются до коферментной формы. В настоящее время известно 13 витаминов (табл. 7), которые подразделяют на два типа: водорастворимые витамины и жирорастворимые витамины.

—- Коферменты относятся к сложным органическим веществам, их молекулы значительно меньше по размеру, чем молекулы ферментов. Коферменты могут проникать через биологические мембраны, нагревание обычно не вызывает изменения их структуры.

Кофермент, локализуясь в каталитическом участке активного центра фермента, принимает непосредственное участие в химической реакции, выступая в качестве акцептора и донора химических группировок, атомов, электронов. В ходе реакции кофермент претерпевает химические превращения, в точности противоположные тем, которые происходят в субстрате. Например, в окислительно-восстановительных реакциях молекула субстрата окисляется, а молекула кофермента восстанавливается. При последующих сопряжённых реакциях изменения в коферменте протекают в обратном направлении и он воспроизводится в первоначальной форме.

—— Таким образом, кофермент является одним из субстратов ферментативной реакции, т.е. выступает как косубстрат. По происхождению и химическому строению коферменты можно подразделить на следующие группы: — Производные витаминов (Е, К, Q, С, Н, В₁, В₂, В₆, В₁₂ и др); — Соединения нуклеотидной природы (NAD, NADP, АТP, CоА, FAD,FMN); — Гемы (простетические группы цитохромов, пероксидаз);- Убихинон, иликоэнзим Q(перенос электронов и протонов в дыхательной цепи электронов);

— Липоевая кислота; — Фосфоаденозилфосфосульфат (участвует в переносе сульфата); — S-аденозилметионин (SАМ) – донор метильной группы); — Глутатион (трипептид γ–глутамил-цистеинил-глицин участвует в окислительно-восстановительных реакциях).

Что такое олиго ферменты?

Простые и сложные ферменты. Что такое мультиферментные комплексы? Виды мультиферментных комплексов. Примеры.

Простые ферменты состоят только из аминокислот-например, пепсин, трипсин, лизоцим.

Источник