Белковый обмен участвуют витамины

III. Витамины, влияющие на белковый и нуклеиновый обмен.

Витамин В₆– пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин, адермин.

Источники: дрожжи, злаковые, бобовые, бананы, мясо, рыба.

Гиповитаминоз– бывает редко, обычно у больных туберкулезом при длительном лечении изониазидом, который уменьшает образование пиридоксальфосфата: периферические невриты, дерматиты, анемии, расстройства пищеварения, глоссит.

У новорожденных возможно развитие В₆-зависимых судорог (пиридоксинзависимый судорожный синдром): развивается через 2-4 ч после рождения в виде тонико-клонических судорог, которые купируются только введением витамина В₆.

Образовавшийся в организме пиридоксальфосфат

участвует в процессах азотистого обмена: трансаминирования, дезаминирования и декарбоксилирования аминокислот.

Необходим для активного всасывания аминокислот их кишечника, их транспорта в ткани, для синтеза белков.

Увеличивает образование ГАМК из глутамина, серотонина из триптофана.

Активирует синтез нуклеиновых оснований, гемма, Нв и миоНв, простагландинов.

Активирует СДГ, стимулирует образование ацетил-коэнзима А, необходимого для цикла Кребса.

Новорожденным с гипотрофией, подросткам в период полового созревания, при тяжелых физических нагрузках, охлаждениях.

В комплексной терапии рахита, анемий.

При дистрофиях миокарда и патологии печени, гипоксии.

Комплексная терапия эпилепсии, лучевой болезни, туберкулеза.

При кожных заболеваниях.

В высоких дозах (600 мг 1 раз в сутки в течение 5-7 дней) для подавления лактации.

Витамин В₁₂ – цианокобаламин, антианемический.

Основной источник – микрофлора кишечника, поэтому содержится только в продуктах животного происхождения (мясо, печень, молоко).

Мегалобластная анемия – гиперхромная (пернициозная, злокачественная, Аддисона-Бирмера).

Поражения ЖКТ (гладкий, ярко-красный язык, атрофия слизистой, ахилия).

Поражения ЦНС (парестезии, боли, нарушение походки).

Причина гиповитаминоза – нарушение всасывания и усвоения витамина.

Фармакокинетика: в желудке образует комплекс с гастромукопротеином (внутренним фактором Касла), всасывается в тонком кишечнике.

Внутри клеток превращается в коферменты метилкобаламин и кобамамид, которые:

переносят подвижные СН₃— и Н-группы.

входят в состав редуктаз, активирующих переход фолиевой кислоты в тетрагидрофолиевую и способствующие синтезу нуклеиновых оснований, ДНК, РНК и белков.

активируют процессы нормобластного кроветворения, предупреждают образование метгемоглобина и гемолиз эритроцитов.

препятствуют жировому перерождению клеток и тканей паренхиматозных органов.

превращают метилмалоновую кислоту в янтарную, которая входит в состав миелина.

активируют трансформацию гомоцистеина в метионин, необходимый для синтеза АХ, адреналина, гистамина и др. БАВ.

Нейродегенеративные заболевания (радикулопатии).

Гипохромная и гипопластическая анемии.

Гипотрофии, задержка физического развития ребенка.

Гипоацидные состояния (увеличивает секрецию желудочного сока).

В комплексной терапии лучевой болезни.

Для стимуляции процессов регенерации.

Тут вы можете оставить комментарий к выбранному абзацу или сообщить об ошибке.

Источник

3. Участие витаминов в обмене веществ:

Витамины биологически активны, они входят в состав пищи и участвуют в химических процессах, протекающих в организме, то есть в метаболизме. Роль витаминов в обмене веществ очень велика, при их отсутствии реакции замедляются или вообще останавливаются [2].

Питание человека должно быть сбалансированным, здоровым, витамины для обмена веществ должны постоянно поступать с пищей, так как именно такие витамины являются «живыми». Организм человека не в состоянии их синтезировать самостоятельно, за редким исключением, поэтому они должны поступать извне [1].

При дефиците витаминов нарушается обмен веществ, работа отдельных систем или органов. Прием химических препаратов к здоровому питанию не относится, следует придавать значение лишь тем веществам, которые содержатся в продуктах, поскольку химические аналоги мертвы. Для улучшения обмена веществ и поддержания здоровья недостатка в витаминах быть не должно [2].

Витамины являются веществами с высокой биологической активностью, они ускоряют обменные процессы, но при этом энергетической ценности у них нет и в составе тканей их не найти. При этом они выполняют очень важные функции, принимают участие в физиологических и химических процессах в организме. Роль витаминов в обмене веществ заключается в том, что с помощью ферментативных комплексов происходит расщепление одних веществ с образованием других. Ферменты — это вещества, выделяемые пищеварительной системой для переваривания пищи.

Витамины Р, Е и С — сильные антиоксиданты, они предотвращают процессы окисления полезных веществ и развитие на этом фоне многих заболеваний [2].

Витамины участвуют в синтезе сигнальных молекул, передающих сигналы в клетки, эти клетки помогают реагировать на любое изменение в окружающей среде. Транспортирование веществ через клеточный барьер также осуществляется с помощью некоторых витаминов. При этом одно вещество проникает в клетки, другое ее покидает, выходя в межклеточное пространство [3].

Витамин D работает как транспорт для кальция, помогая ему преодолевать кишечную оболочку, то есть кальций при этом всасывается в кишечнике. С помощью витамина В12 получается аминокислота метионин, помогающая улучшать работу печени и снижающая холестерин. При подборе рациона всегда следует думать о роли витаминов в обмене веществ, следить, чтобы они присутствовали в продуктах в достаточных количествах [2].

Большинство витаминов (особенно группы В) оказывает активное воздействие на обмен белка в организме. Витамин В₁ принимает участие в переаминировании аминокислот (А. Е. Браунштейн с сотрудниками), регулирует азотистый обмен в организме (Б. А. Лавров, Н. С. Ярусова) и обмен нуклеотидов (В. А. Энгельгардт с сотрудниками) [1].

Витамин В₂ способствует синтезу белков в организме. Он входит в состав ферментов, участвующих в окислительном дезаминировании аминокислот. При недостатке витамина В₂ в пище понижается усвоение белка. С другой стороны, повышение содержания белка в пищевом рационе способствует лучшему усвоению этого витамина (Sarett, Klein, Perlzweig).

При недостатке белка в рационе питания повышается выведение никотиновой кислоты и продуктов ее обмена с мочой. Вместе с тем обогащение пищи никотиновой кислотой повышает использование организмом белка кукурузы и ряда зерновых продуктов, содержащих недостаточное количество триптофана или никотиновой кислоты или обоих веществ. Витамин Be играет важную роль во всех реакциях синтеза и обмена аминокислот в организме. витамин белок водорастворимый [3].

Витамин В₁₂ принимает участие в обмене одноуглеродиых групп из эндогенных источников, способствует более быстрому использованию аминокислот для синтеза белка. Витамин В₁₂ стимулирует образование нуклеиновых кислот, в частности рибонуклеиновой кислоты [1].

Витамин С также оказывает влияние на некоторые процессы в межуточном обмене белков. Так, при введении морским свинкам тирозина (или фенилаланина) при диете, бедной витамином С, у животных возникала алкаптонурия. (Алкаптонурня — заболевание, при котором моча приобретает темный цвет от присутствия в ней гомогентизиновой кислоты.) Добавление к пище витамина С ликвидировало алкаптонурию: выделение гомогентизиновой кислоты прекращалось и моча приобретала нормальный цвет, несмотря на продолжавшуюся нагрузку тирозином. Следовательно, при недостатке витамина С в организме нарушается обмен тирозина и фенилаланина [2].

Витамин А, по-видимому, влияет на синтез гликокола и тем способствует выделению из организма солей бензойной кислоты и других токсичных соединений (Meunier et al.) [2].

Витамин Е стимулирует синтез нуклеопротеидов, способствует лучшему использованию организмом белков, оказывает защитное действие на белки, предохраняя их от расщепления. Это свойство витамина Е связано с его тормозящим действием на ферменты, расщепляющие белки (Zierler et al.).

Жировой и холестериновый обмен

Витамин B₁ способствует образованию жиров из белков при одностороннем белковом питании, однако в этом процессе необходимо участие также витамина В₆. Витамин В₂ и пантотеновая кислота усиливают упомянутое действие витамина В₁. Витамин В₂ играет важную роль в усвоении и синтезе жиров в организме. Имеются данные о положительном влиянии больших доз никотиновой кислоты на обмен холестерина. Отмечено снижение гиперхолестеринемии улиц, получавших от 3 до 6 г никотиновой кислоты в сутки, однако механизм действия никотиновой кислоты на гиперхолестеринемию у этих лиц остается неясным. Витамин В₆ способствует лучшему использованию организмом ненасыщенных жирных кислот и, по-видимому, синтезу арахидоновой кислоты. Согласно экспериментальным данным, витамин В₆ снижает гиперхолестеринемию и ограничивает развитие липоидоза сосудов н аорты у животных, получавших холестерин. Витамин В₁₂ обладает липотропным действием и предупреждает жировую инфильтрацию печени. Витамин В₁₂ в эксперименте вызывал благоприятные сдвиги в обмене холестерина у кроликов с холестериновым атеросклерозом: снижалось содержание холестерина в крови, повышался фосфатидо-холестериновый коэффициент и уменьшался липоидоз аорты. Липотропное действие витамина В₁₂, видимо, объясняется его ролью в синтезе метионина. Холин также снижал гиперхолестерииемню при экспериментальном склерозе и способствовал устранению липоидных отложений в венечных артериях и аорте [1].

Витамин А при длительном и избыточном потреблении повышает содержание холестерина в крови. Вместе с тем у старых кур уменьшались содержание жира и количество и размеры атеросклеротических бляшек в аорте, а содержание холестерина в аорте мало изменялось (Weitzel и др.). При одновременном введении витамина Е указанное действие витамина А усиливалось. Витамин С при однократном и длительном введении значительно снижает гиперхолестеринемию (А. Л. Мясников) [2].

Декарбоксилирование пировиноградиой кислоты и карбоксилирование происходят под воздействием производного витамина В₁-дифосфотиамина, называемого также кокарбоксилазой, который является коэнзимом и действует в качестве катализатора на обмен пировиноградной кислоты.

При недостаточном поступлении с пищей витамина B₁ пировиноградная кислота не расщепляется, значительно повышается ее содержание в крови и тканях. Одновременно возникают резкие функциональные нарушения в нервной системе. После введения в организм витамина B₁ активируется деятельность карбоксилазы, восстанавливается способность ткани окислять пировиноградную кислоту; наблюдающиеся расстройства функций со стороны центральной и периферической нервной системы проходят, а использование организмом углеводов улучшается. Поэтому для лучшего использования организмом углеводов, особенно при высоком их содержании в пищевом рационе, необходимо вводить в повышенном количестве витамин В₁ [1].

Витамин В₂, как и витамин В₁, а также никотиновая кислота входят в состав ферментной системы, регулирующей окислительно-восстановительные процессы в организме. Окисление молочной кислоты в пировипоградную и расщепление последней до углекислоты и воды происходят при участии всех трех упомянутых витаминов.

Пища, содержащая большое количество углеводов, повышает потребность организма в витамине В₂ [3].

Витамин В₁₂ способствует образованию глютатиоиа и сульфгидрнльных ферментов, которые необходимы для процессов гликолиза. При недостатке витамина В₁₂ ухудшается усвоение углеводов, что зависит от пониженного содержания в крови и тканях глютанона. Витамин В₁₂ и глютатион стимулируют активность сульфгидрильных ферментов в углеводном обмене.

Пантотеновая кислота входит в состав ферментной системы, регулирующей обмен пировиноградной кислоты. Введение кролику пантотеновой кислоты после нагрузки сахаром понижает гипергликемическую кривую, что указывает на улучшение усвоения глюкозы.

Многие микроэлементы активно участвуют в синтезе некоторых витаминов, способствуют использованию организмом витаминов. Установлена определенная взаимосвязь между витамином В₁ и марганцем. Марганец действует в качестве окислительного катализатора прй использовании витамина В₁ в тканях. Явления интоксикации, наблюдавшиеся при введении больших доз витамина В₁ ликвидировались после введения марганца в небольших количествах. При С-витаминной недостаточности в эксперименте наблюдается накопление меди в печени и особенно в костной ткани. Введение морским свинкам аскорбиновой кислоты снижает содержание меди в этих тканях. Медь играет важную роль в образовании гемоглобина и созревании эритроцитов. Недостаток меди ведет к развитию анемии. Витамин D регулирует обмен кальция и фосфора в организме. Недостаток витамина D ведет к резкому нарушению кальциево-фосфорного обмена и развитию у детей рахита. Влияние витамина D на обмен кальция используется для стимуляции образования костной мозоли при костных переломах. Имеются наблюдения, установившие, что дрожжевые белки способствуют развитию некроза печени у подопытных животных (крыс и цыплят), однако некроз можно предупредить, если ввести в пищу селен или повысить в пищевом рационе содержание витамина Е. Таким образом, витамин Е и селен обладают в некоторых случаях сходным действием. Недостаток витамина А в организме приводит к накоплению в тканях фосфора, кальция и калия. В эксперименте на крысах не было установлено каких-либо изменений в содержании в тканях натрия, калия и хлора при парентеральном введении малых доз витамина А. При введении больших доз наблюдалось падение содержания внутриклеточного калия и увеличение содержания в тканях хлора. Предполагают, что снижение содержания калия связано с жировым перерождением клеток в результате введения больших доз витамина А, а увеличение содержания хлора — дегеративными изменениями в почках [2].

Источник

Алгоритм метаболизма

автор: А. Ю. Барановский, д. м. н., профессор, заведующий кафедрой гастроэнтерологии и диетологии Северо-Западного государственного медицинского университета им. И. И. Мечникова, врач высшей категории

Решение организационных вопросов питания у лиц старших возрастов, разработка и назначение индивидуализированных рационов рационального, профилактического и лечебного питания в существенной степени зависит от правильной оценки врачом нутриционного статуса пожилого человека, особенностей состояния обменных процессов. Именно поэтому профессионально грамотный клиницист, участвующий в решении проблем лечебно-профилактического питания у лиц пожилого и старческого возраста, должен быть достаточно хорошо ориентирован в области основ клинической биохимии и физиологии питания стареющего организма.

Белковый обмен

Белки — сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат аминокислоты (органические соединения, содержащие карбоксильные и аминные группы). Их биологическая роль многообразна. Белки выполняют в организме пластические, каталитические, гормональные, транспортные и другие функции, а также обеспечивают специфичность. Значение белкового компонента питания заключается прежде всего в том, что он служит источником аминокислот.

Аминокислоты делятся на эссенциальные и неэссенциальные в зависимости от того, возможно ли их образование в организме из предшественников. К незаменимым аминокислотам относятся гистидин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан и валин, а также цистеин и тирозин, синтезируемые соответственно из метионина и фенилаланина. Девять заменимых аминокислот (аланин, аргинин, аспарагиновая и глутамовая кислоты, глутамин, глицин, пролин и серин) могут отсутствовать в рационе, так как способны образовываться из других веществ. В организме также существуют аминокислоты, которые продуцируются путем модификации боковых цепей вышеперечисленных (например, компонент коллагена — гидроксипролин — и сократительных белков мышц — 3-метилгистидин).

Большинство аминокислот имеют изомеры (D- и L-формы), из которых только L-формы входят в состав белков человеческого организма. D-формы могут участвовать в метаболизме, превращаясь в L-формы, однако утилизируются гораздо менее эффективно.

Взаимоотношение аминокислот

По химическому строению аминокислоты делятся на двухосновные, двухкислотные и нейтральные с алифатическими и ароматическими боковыми цепями, что имеет большое значение для их транспорта, поскольку каждый класс аминокислот обладает специфическими переносчиками. Аминокислоты с аналогичным строением обычно вступают в сложные, часто конкурентные взаимоотношения.

Так, ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) близкородственны между собой. Хотя фенилаланин является незаменимой, а тирозин — синтезируемой из него заменимой аминокислотой, наличие тирозина в рационе как будто бы «сберегает» фенилаланин. Если фенилаланина недостаточно или его метаболизм нарушен (например, при дефиците витамина С) — тирозин становится незаменимой аминокислотой. Подобные взаимоотношения характерны и для серосодержащих аминокислот: незаменимой — метионина — и образующегося из него цистеина.

Триптофан в ходе превращений, для которых необходим витамин В 6 (пиридоксин), включается в структуру НАД и НАДФ, то есть дублирует роль ниацина. Приблизительно половина обычной потребности в ниацине удовлетворяется за счет триптофана: 1 мг ниацина пищи эквивалентен 60 мг триптофана. Поэтому состояние пеллагры может развиваться не только при недостатке витамина РР в рационе, но и при нехватке триптофана или нарушении его обмена, в том числе вследствие дефицита пиридоксина.

Аминокислоты также делятся на глюкогенные и кетогенные, в зависимости от того, могут ли они при определенных условиях становиться предшественниками глюкозы или кетоновых тел (см. табл. 1).

Таблица 1. Классификация аминокислот

Обозначения: Г — глюкогенные, К — кетогенные аминокислоты; * — гистидин незаменим у детей до года; ** — условно-незаменимые аминокислоты (могут синтезироваться из фенилаланина и метионина).

Необходимые азотсодержащие соединения

Поступление азотсодержащих веществ с пищей происходит в основном за счет белка и в менее значимых количествах — свободных аминокислот и других соединений. В животной пище основное количество азота содержится в виде белка. В продуктах растительного происхождения большая часть азота представлена небелковыми соединениями, также в них содержится множество аминокислот, которые не встречаются в организме человека и зачастую не могут метаболизироваться им.

Синтез пуриновых оснований

Человек не нуждается в поступлении с пищей нуклеиновых кислот. Пуриновые и пиримидиновые основания синтезируются в печени из аминокислот, а избыток этих оснований, поступивших с пищей, выводится в виде мочевой кислоты.

В синтезе пиримидиновых колец принимает участие витамин B 12 , для образования пуриновых структур необходима фолиевая кислота. Именно поэтому дефицит этих нутриентов отражается прежде всего на органе с высоким уровнем пролиферации, где идет наиболее интенсивный синтез нуклеиновых кислот, — на кроветворной ткани.

Прием белка

Обычный (но не оптимальный) ежедневный прием белка у среднестатистического человека составляет приблизительно 100 г. К ним присоединяется примерно 70 г белка, секретируемого в полость желудочно-кишечного тракта. Из этого количества абсорбируется около 160 г. Самим организмом в сутки синтезируется в среднем 240–250 г белка. Такая разница между поступлением и эндогенным преобразованием свидетельствует об активности процессов обратного восстановления исходного сложного химического соединения из «осколков», образовавшихся при его метаболизме (ресинтеза белков из аминокислот, а аминокислот из аммиака и «углеродных скелетов» аминокислот).

Азотное равновесие

Для здорового человека характерно состояние азотного равновесия, когда потери белка (с мочой, калом, эпидермисом и т. п.) соответствуют его количеству, поступившему с пищей. При преобладании катаболических процессов возникает отрицательный азотный баланс, который характерен для низкого потребления азотсодержащих веществ (низкобелковых рационов, голодания, нарушения абсорбции белка) и многих патологических процессов, вызывающих интенсификацию распада (опухолей, ожоговой болезни и т. п.). При доминировании синтетических процессов количество вводимого азота преобладает над его выведением, и возникает положительный азотный баланс, характерный для детей, беременных женщин и реконвалесцентов после тяжелых заболеваний.

После прохождения энтерального барьера белки поступают в кровь в виде свободных аминокислот. Следует отметить, что клетки слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта могут метаболизировать некоторые аминокислоты (в том числе глутамовую кислоту и аспарагиновую кислоту в аланин). Способность энтероцитов видоизменять эти аминокислоты, возможно, позволяет избежать токсического эффекта при их избыточном введении.

Аминокислоты, как поступившие в кровь при переваривании белка, так и синтезированные в клетках, в крови образуют постоянно обновляющийся свободный пул аминокислот, который составляет около 100 г.

Путь белка

75 % аминокислот, находящихся в системной циркуляции, представлены аминокислотами с ветвящимися цепями (лейцином, изолейцином и валином). Из мышечной ткани в кровоток выделяются аланин, который является основным предшественником синтеза глюкозы, и глутамин. Многие свободные аминокислоты подвергаются трансформации в печени. Часть свободного пула инкорпорируется в белки организма и при их катаболизме вновь поступает в кровоток. Другие непосредственно подвергаются катаболическим реакциям. Некоторые свободные аминокислоты используются для синтеза новых азотсодержащих соединений (пурина, креатинина, адреналина) и в дальнейшем деградируют, не возвращаясь в свободный пул, в специфичные продукты распада.

Роль печени

Постоянство содержания различных аминокислот в крови обеспечивает печень. Она утилизирует примерно ⅓ всех аминокислот, поступающих в организм, что позволяет предотвратить скачки в их концентрации в зависимости от питания.

Первостепенная роль печени в азотном и других видах обмена обеспечивается ее анатомическим расположением — продукты переваривания попадают по воротной вене непосредственно в этот орган. Кроме того, печень непосредственно связана с экскреторной системой — билиарным трактом, что позволяет выводить некоторые соединения в составе желчи. Гепатоциты — единственные клетки, обладающие полным набором ферментов, участвующих в аминокислотном обмене. Здесь выполняются все основные процессы азотного метаболизма: распад аминокислот для выработки энергии и обеспечения глюконеогенеза, образование заменимых аминокислот и нуклеиновых кислот, обезвреживание аммиака и других конечных продуктов. Печень является основным местом деградации большинства незаменимых аминокислот (за исключением аминокислот с ветвящимися цепями).

Инсулиновый ответ

Синтез азотсодержащих соединений (белка и нуклеиновых кислот) в печени весьма чувствителен к поступлению их предшественников из пищи. После каждого приема пищи наступает период повышенного внутрипеченочного синтеза белков, в том числе альбумина. Аналогичное усиление синтетических процессов происходит и в мышцах. Эти реакции связаны прежде всего с действием инсулина, который секретируется в ответ на введение аминокислот и/или глюкозы.

Некоторые аминокислоты (аргинин и аминокислоты с ветвящимися цепями) усиливают продукцию инсулина в большей степени, чем остальные. Другие (аспарагин, глицин, серин, цистеин) стимулируют секрецию глюкагона, который усиливает утилизацию аминокислот печенью и воздействует на ферменты глюконеогенеза и аминокислотного катаболизма. Благодаря этим механизмам происходит снижение уровня аминокислот в крови после поступления их с пищей. Действие инсулина наиболее выражено для аминокислот, содержащихся в кровотоке в свободном виде (аминокислот с ветвящимися цепями), и малозначимо для тех, которые транспортируются в связанном виде (триптофана). Обратное инсулину влияние на белковый метаболизм оказывают глюкокортикостероиды.

Аминокислоты на «экспорт»

Печень обладает повышенной скоростью синтеза и распада белков по сравнению с другими тканями организма (кроме поджелудочной железы). Это позволяет ей синтезировать «на экспорт», а также быстро обеспечивать лабильный резерв аминокислот в период недостаточного питания за счет распада собственных белков.

Особенность внутрипеченочного белкового синтеза заключается в том, что он усиливается под действием гормонов, которые в других тканях производят катаболический эффект. Так, при голодании белки мышц, для обеспечения организма энергией, подвергаются распаду, а в печени одновременно усиливается синтез белков, являющихся ферментами глюконеогенеза и мочевинообразования.

Избыток белка и голодание

Прием пищи, содержащей избыток белка, приводит к интенсификации синтеза в печени и в мышцах, образованию избыточных количеств альбумина и деградации излишка аминокислот до предшественников глюкозы и липидов. Глюкоза и триглицериды утилизируются как горючее или депонируются, а альбумин становится временным хранилищем аминокислот и средством их транспортировки в периферические ткани.

При голодании уровень альбумина прогрессивно снижается, а при последующей нормализации поступления белка медленно восстанавливается. Поэтому хотя альбумин и является показателем белковой недостаточности, он низкочувствителен и не реагирует оперативно на изменения в питании.

7 из 10 эссенциальных аминокислот деградируют в печени — либо образуя мочевину, либо впоследствии используясь в глюконеогенезе. Мочевина преимущественно выделяется с мочой, но часть ее поступает в просвет кишечника, где подвергается уреазному воздействию микрофлоры. Аминокислоты с ветвящимися цепями катаболизируются в основном в почках, мышцах и головном мозге.

Роль мышц

Мышцы синтезируют ежедневно 75 г белка. У среднего человека они содержат 40 % от всего белка организма. Хотя белковый метаболизм происходит здесь несколько медленнее, чем в других тканях, мышечный белок представляет собой самый большой эндогенный аминокислотный резерв, который при голодании может использоваться для глюконеогенеза.

Мышцы являются основной мишенью воздействия инсулина: здесь под его влиянием усиливается поступление аминокислот, увеличивается синтез мышечного белка и снижается распад.

В процессе превращений в мышцах образуются аланин и глутамин, их условно можно считать транспортными формами азота. Аланин непосредственно из мышц попадает в печень, а глутамин вначале поступает в кишечник, где частично превращается в аланин. Поскольку в печени из аланина происходит синтез глюкозы, частично обеспечивающий мышцу энергией, получающийся круго- оборот получил название глюкозо- аланинового цикла.

К азотсодержащим веществам мышц также относятся высокоэнергетичный креатин-фосфат и продукт его деградации креатинин. Экскреция креатинина обычно рассматривается как мера мышечной массы. Однако это соединение может поступать в организм с высокобелковой пищей и влиять на результаты исследования содержания его в моче. Продукт распада миофибриллярных белков — 3-метилгистидин — экскретируется с мочой в течение короткого времени и является достаточно точным показателем скорости распада в мышцах — при мышечном истощении скорость его выхода пропорционально снижается.

Механизм голодания

В отсутствие пищи синтез альбумина и мышечного белка замедляется, но продолжается деградация аминокислот. Поэтому на начальном этапе голодания мышцы теряют аминокислоты, которые идут на энергетические нужды. В дальнейшем организм адаптируется к отсутствию новых поступлений аминокислот (снижается потребность в зависящем от белка глюконеогенезе за счет использования энергетического потенциала кетоновых тел) и потеря белка мускулатуры уменьшается.

Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!

Роль почек

Почки не только выводят конечные продукты азотного распада (мочевину, креатинин и др.), но и являются дополнительным местом ресинтеза глюкозы из аминокислот, а также регулируют образование аммиака, компенсируя избыток ионов водорода в крови.

Глюконеогенез и функционирование кислотно-щелочной регуляции тесно скоординированы, поскольку субстраты этих процессов появляются при дезаминировании аминокислот: углерод для синтеза глюкозы и азот — для аммиака. Существует даже мнение, что именно производство глюкозы является основной реакцией почек на ацидоз, а образование аммиака происходит вторично.

Белок в нервной ткани

Для нервной ткани характерны более высокие концентрации аминокислот, чем в плазме. Это позволяет обеспечить мозг достаточным количеством ароматических аминокислот, являющихся предшественниками нейромедиаторов.

Некоторые заменимые аминокислоты, такие как глутамат (из которого при участии пиридоксина образуется гамма-аминомасляная кислота) и аспартат, также обладают влиянием на возбудимость нервной ткани. Их концентрация здесь высока, при этом заменимые аминокислоты способны синтезироваться и на месте.

Сон после еды

Специфическую роль играет триптофан, являющийся предшественником серотонина. Именно с повышением концентрации триптофана (а следовательно, и серотонина) связана сонливость после еды. Такой эффект особенно выражен при приеме больших количеств триптофана совместно с углеводистой пищей. Повышенная секреция инсулина снижает уровень в крови аминокислот с ветвящимися цепями, которые при преодолении барьера «кровь — мозг» обладают конкурентными взаимоотношениями с ароматическими аминокислотами, но в то же время не оказывает влияния на концентрацию связанного с альбумином триптофана. Благодаря подобным эффектам препараты триптофана могут использоваться в психиатрической практике.

При заболеваниях печени

Ограничение ароматических аминокислот в рационе, в связи с их влиянием на центральную нервную систему, имеет профилактическое значение при ведении пациентов с печеночной энцефалопатией. Элементные аминокислотные диеты с преимущественным содержанием лейцина, изолейцина, валина и аргинина помогают избежать развития белковой недостаточности у гепатологических больных и в то же время не приводят к возникновению печеночной комы.

Основные пластические функции протеиногенных аминокислот перечислены в таблице 2.

Таблица 2. Основные функции аминокислот

Нормы потребления белка

Метаболизм белка в организме тесно связан с витамином В 6 , который является кофактором ферментов трансаминирования, обеспечивающих синтез заменимых и первый этап катаболизма всех аминокислот. Поэтому повышенный уровень потребления белка требует адекватного повышения количества пиридоксина.

Современные рекомендации по обеспечению пожилых людей и стариков основными питательными веществами, в первую очередь белками, свидетельствуют о целесообразном некотором снижении суточного количества белковых продуктов в пищевом рационе до 0,75–0,8 г/кг веса. Это связано с тем, что интенсивность основных физиологических функций с каждым десятилетием жизни человека после 50 лет снижается почти на 10 % (Rogers J., Jensen G., 2004), потребность белка уменьшается за счет инволюции синтетических и пластических процессов и ферментообразования, продукции гормонов, ряда биологически активных веществ, обеспечения мышечной деятельности и т. д.

Рекомендуемые нормы потребления для белка с учетом приведенных выше показателей составляют 55–62 г/сут (для мужчины весом 77 кг в возрасте 60–70 лет) и 45–52 г/сут (для женщины весом 65 кг в возрасте 60–70 лет) по выводам IV Американского национального исследования по оценке здоровья и питания (2006).

Вместе с тем установлено, что при сохранении физической активности пожилых людей (профессиональной физической нагрузки, занятий физкультурой, работы на дачном участке и т. п.) для поддержания азотного равновесия организма требуется повышение белкового обеспечения пожилого человека в количестве 1–1,25 г/кг в день. Эта же квота пищевого белка полностью обеспечит потребности пожилого человека, находящегося в состоянии стресса, болезни или ранения (Lowenthal D. T., 1990).

Рис. 1. Влияние пищевых веществ на развитие болезней избыточного питания (по А. А. Покровскому)

Дефицит белка = старение

Важно отметить, что организм пожилого человека очень чувствителен как к дефициту экзогенно поступающих белков, так и к их избытку. В условиях белкового дефицита прогрессирующе развиваются процессы дистрофии и атрофии клеточных структур, в первую очередь мышечной ткани, слизистых оболочек (желудочно-кишечного тракта, дыхательной системы и др.), паренхиматозных органов (поджелудочной железы, печени, эндокринных желез и др.), структур иммунной системы. Белковый дефицит питания активизирует процессы старения организма.

Механизмы патологического действия на организм пожилого и старого человека пищевой белковой перегрузки связаны в первую очередь с белковой «агрессией» печени и связанной с этим несостоятельностью ферментных систем, неполной деполимеризацией всех фракций белка, накоплением в крови токсических продуктов незавершенных окислительно-восстановительных реакций и т. д.

Белковая перегрузка

Интоксикационный процесс метаболического генеза при избыточном белковом питании пожилых и старых людей многократно усиливается по причине развития процессов гнилостной кишечной диспепсии в условиях относительной ферментной недостаточности желудка, поджелудочной железы, тонкой кишки и развития синдромов мальдигестии и мальабсорбции, а также кишечного дисбиоза (Барановский А. Ю., Кондрашина Э. А., 2008).

Белковая пищевая перегрузка в рамках интоксикационного синдрома способствует перевозбуждению центральной нервной системы, иногда — состояниям, близким к неврозам. При этом наблюдается повышенный расход витаминов в организме с формированием витаминной недостаточности.

При длительном высокобелковом питании вначале наблюдается компенсаторное усиление, а затем угнетение секреторной функции желудка и поджелудочной железы, повышается риск развития таких заболеваний, как подагра, мочекаменная болезнь.

В следующем выпуске журнала «Практическая диетология» мы продолжим рассказ о геронтологических особенностях основных видов обмена веществ пациентов пожилого и старческого возраста — углеводном и жировом обмене.

// ПД

Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!

Источник