Белки растворяют некоторые витамины или нет

Общие сведения о белках

Белки — высокомолекулярные органические полимеры, построенные из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Их называют протеины.

Белки — основа жизни. С ними связаны следующие свойства живого:

1. Разнообразие белков и их высокая упорядоченность.
2. Способность к воспроизведению себе подобных.
3. Сократимость и движение.
4. Обмен веществ (распад и обновление составных частей живого организма) с участием белков-ферментов.

Функции белков

1. Каталитическая (ферментативная). Все ферменты — белки. Ни одна реакция в организме не проходит самопроизвольно, каждая при участии своего фермента.
2. Транспортная. Пример: гемоглобин переносит кислород от легких к тканям и СО₂ от тканей к легким. В клеточных мембранах есть белки, переносящие глюкозу, аминокислоты внутрь клетки.
3. Пищевая и запасная (резервная). Пример: яичный альбумин — источник питания. Казеин молока и глиадин пшеницы — источник аминокислот.
4. Рецепторная. Пример: белки биомембран.
5. Сократительная и двигательная. Пример: актин и миозин — белки мышечной ткани.
6. Структурная. Пример: кератин волос, ногтей, коллаген (соединительная ткань), эластин (сосуды), фосфолипопротеины (белки биологических мембран).
7. Защитная. Пример: антитела сыворотки крови — образуются в ответ на поступление в организм чужеродных веществ (антигенов).
8. Регуляторная. Пример: инсулин регулирует содержание глюкозы в крови.
9. Когенетическая. Совместно с нуклеиновыми кислотами участвуют в хранении и передаче наследственной информации.
10. Сохраняют онкотическое давление в клетках крови, поддерживают физиологическое значение PH внутренней среды организма.

Основным свойством белков является возможность их связывания с различными веществами. У каждого белка имеются центры, состоящие из аминокислот, которые участвуют в связывании с другими веществами — белками, углеводами, липидами, нуклеиновыми кислотами. Вещества, которые присоединяются к белкам, называются лигандами (О₂ к гемоглобину).

Строение белков

Белки — высокомолекулярные азотосодержащие органические полимеры, мономерными единицами которых являются аминокислоты (их 20, все они -аминокислоты).

Классификация аминокислот:

1. по способности радикалов к взаимодействию к Н₂О.
   1. Она включает 4 класса аминокислот:
   • неполярные (гидрофобные) — плохо растворимые;
   • полярные (гидрофильные) незаряженные — хорошо растворимые;
   • отрицательно заряженные;
   • положительно заряженные;
2. по биологическому и физиологическому значению аминокислоты разделяют на 3 группы:

1. незаменимые — не могут синтезироваться организмом из других соединений, поэтому должны поступать с пищей. Это: вал, лей, илей, тре, мет, лизин, фен, три;
2. полузаменимые — образуются в недостаточном количестве в организме, поэтому частично должны поступать с пищей. Это: арг, тир, гис;
3. заменимые — синтезируются в организме из незаменимых или других соединений. Это остальные.

Функциональная классификация:

• 1 группа — алифатические монокарбоновые кислоты: гли, ала, вал, лей, илей.
• 2 группа — алифатические оксиаминокислоты: сер, тре.
• 3 группа — серосодержащие: цис, мет.
• 4 группа — диаминомонокарбоновые: лиз, арг.
• 5 группа — моноаминодикарбоновые: аспарагиновая, глутаминовая, у них есть амиды (глу, глн).
• 6 группа — ароматические: фен, тир.
• 7 группа — гетероциклические: гис, три.
• 8 группа — аминокислота: про.

У белка первая аминокислота имеет свободную NH₂-группу — это начало, называется N-конец, а конечная кислота будет иметь С-конец.

Пептидная связь — это ковалентная, очень прочная связь, чтобы ее разорвать, нужно провести жесткий гидролиз (катализатор Н₂SO₄ или щелочь). Она обнаруживается биуретовой реакцией.

Пептиды. Их роль в организме. Пептиды отличаются от белков молекулярным весом. Если у белков вес до млн. пептидов 100-1600, они содержат от 4 до 100 аминокислот. Некоторые из них являются биологически активными веществами (гормоны — вазопрессин, окситоцин). Трипептид — глутатион — участвует в окислительно-восстановительных процессах. Эндорфины — пептиды, которые связываются с определенными рецепторами на нервных клетках и уменьшают боль.

Физико-химические свойства белков

1. Белки имеют высокий молекулярный вес 16 000-1 000 000.
2. Заряд белковой молекулы. Все белки имеют хоть одну свободную -NH и — СООН группы.

Белковые растворы— коллоидные растворы с разными свойствами. Белки бывают кислыми и основными. Кислые белки содержат много глу и асп, у которых есть дополнительные карбоксильные и меньше аминогрупп. В щелочных белках много лиз и арг. Каждая молекула белка в водном растворе окружена гидратной оболочкой, так как у белков за счет аминокислот есть много гидрофильных группировок (-СООН, -ОН, -NH₂, -SH). В водных растворах белковая молекула имеет заряд. Заряд белка в воде может меняться в зависимости от РН.

Осаждение белков. У белков есть гидратная оболочка, заряд, препятствующий склеиванию. Для осаждения необходимо снять гидратную оболочку и заряд.

Реакции осаждения делят на два вида.

1. Высаливание белков: (NH₄)SO₄— снимается только гидратная оболочка, белок сохраняет все виды своей структуры, все связи, сохраняет нативные свойства. Такие белки можно затем вновь растворить и использовать.
2. Осаждения с потерей нативных свойств белка — процесс необратимый. С белка снимается гидратная оболочка и заряд, нарушаются различные свойства в белке. Например соли меди, ртути, мышьяка, железа, концентрированные неорганические кислоты — HNO₃, H₂SO₄, HCl, органические кислоты, алкалоиды — танины, йодистая ртуть.

При кипячении молекулы белков начинают хаотично двигаться, сталкиваются, снимается заряд, уменьшается гидратная оболочка.

Для обнаружения белков в растворе применяются:

1. цветные реакции;
2. реакции осаждения.

Методы выделения и очистки белков.

1. гомогенизация — клетки растираются до однородной массы;
2. экстракция белков водными или водно-солевыми растворами;
3. диализ;
4. высаливание;
5. электрофорез;
6. хроматография: адсорбция, расщепление;
7. ультрацентрифугирование.

Структурная организация белков.

1. Первичная структура— определяется последовательностью аминокислот в пептидной цепочке, стабилизируется ковалентными пептидными связями (инсулин, пепсин, химотрипсин).
2. Вторичная структура — пространственная структура белка. Это либо -спираль, либо -складчатость. Создаются водородные связи.
3. Третичная структура— глобулярные и фибриллярные белки. Стабилизируют водородные связи, электростатические силы (СОО-, NН3+), гидрофобные силы, сульфидные мостики, определяются первичной структурой. Глобулярные белки — все ферменты, гемоглобин, миоглобин. Фибриллярные белки — коллаген, миозин, актин.
4. Четвертичная структура— имеется только у некоторых белков. Такие белки построены из нескольких пептидов. Каждый пептид имеет свою первичную, вторичную, третичную структуру, называются протомерами. Несколько протомеров соединяются вместе в одну молекулу. Один протомер не функционирует как белок, а только в соединении с другими протомерами.

Пример: гемоглобин = -глобула + -глобула — переносит О₂ в совокупности, а не по раздельности.

Денатурация. При воздействии на белки определенными агентами может нарушаться пространственная структура белка. Первичная структура не изменяется, изменяются нативные свойства белка, он перестает функционировать. Факторы:

1. термические (кипячение);
2. химические (кислоты, щелочи);
3. радиоактивное излучение.

Белок может ренатурировать. Для этого необходимо очень короткое воздействие агентов.

Сложные белки

Простые белки построены только из аминокислот. Сложные белки построены из двух компонентов — простой белок и небелковое вещество, называемое простетической группой. Простетические группы прочно связаны с белковой частью молекулы.

Классификация сложных белков зависит от строения простетической группы.

1. Гликопротеины (содержат углеводы).
2. Липопротеины (содержат липиды).
3. Фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту).
4. Хромопротеины (содержат окрашенную простетическую группу).
5. Металлопротеины (содержат ионы различных металлов).
6. Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты).

Гликопротеины. Простетические группы этих белков представлены углеводами и их производными.

Углеводы подразделяются на три группы:

1. моносахариды (альдозы, кетозы);
2. олигосахариды (дисахариды, трисахариды и т.д.);
3. полисахариды (гомополисахариды, гетерополисахариды).

Гомополисахариды построены из моносахаридов только одного типа, а гетерополисахариды содержат разные мономерные звенья.

Гомополисахариды по функции бывают структурными и резервными.

Крахмал — резервный гомополисахарид растения. Построен из остатков -глюкозы соединенными между собой -гликозидными связями.

Гликоген— главный резервный гомополисахарид человека и высших животных. Построен из остатков -глюкозы. Содержится во всех органах и тканях. Наибольшее его количество обнаружено в печени и мышцах. Его молекула сильно разветвлена.

При гидролизе гликоген расщепляется через ряд промежуточных продуктов до глюкозы. В организме человека содержится 2 типа углеводосодержащих белков — гликопротеины. Они отличаются структурой и функциями.

Гликопротеины содержат от 1 до 30 % углеводов, которые прочно связаны с белковой частью молекулы. Они представлены различными моносахаридами, их ацетил-амино-производными, дезоксисахаридами, нейраминовыми и сиаловыми кислотами. Они могут быть также представлены линейными или разветвленными олигосахаридами.

Функции гликопротеинов:

1. большинство белков на внешней поверхности животных клеток (рецепторы);
2. большая часть синтезируемых клеточных белков (интерфероны);
3. большая часть белков плазмы крови (кроме альбуминов):
   1. иммуноглобулины;
   2. групповые вещества крови;
   3. фибриноген, протромбин;
   4. гаптоглобин, трансферин;
   5. церулоплазмин;
   6. мембранные ферменты;
   7. гормоны (гонадотропин, кортикотропин).

Связь между углеводными компонентами и белковой частью в гликопротеинах ковалентно-гликозидная, через ОН группы серина, треонина, или NH группу лизина, аспарагина, глутамина.

Протеогликаны. Углевод в этих белках составляет основную часть молекулы (до 95 %).Углеводы представлены высокомолекулярными гетерополисахаридами. Их называют гликозаминогликанами — это линейные неразвлетвленные полимеры. Они построены из повторяющихся дисахаридных единиц. Углеводы и белки в молекулах протеогликанов связаны гликозидными связями через гидрокси-группы серина, треонина и NH2-лизина, аспарагина и глутамина.

Молекулы протеогликанов прекрасно гидратируются благодаря большому количеству функциональных ионизированных групп. Этим объясняется их эластичность, растяжимость, слизистый характер. Они способны также связовать ионы Nа+, поэтому они учавствуют в регуляции водно-солевого обмена.

Структурные и функциональные отличия гликопротеинов и протеогликанов.

Гликопротеины

Протеогликаны

Структурные компоненты простетических групп

1. Моносахариды (глюкоза, галактоза, манноза). 1. Гиалуроновая кислота. 2. Олигосахариды (мальтоза, лактоза, сахароза). 2. Хондроитиновая кислота. 3. Ацетилированные аминопроизводные моносахаридов. 3. Гепарин. 4. Дезоксисахариды. 5. Нейраминовые и сиаловые кислоты.

Биологические функции

1. Рецепторы мембран. 1. Гиалуроновая и хондроитиновая кислоты: механическая, структурная, опорная (основа всех видов соединительной ткани). 2. Защитные белки. 2. Гепарин — антикоагулянт, ингибитор тромбо-образования. 3. Иммуноглобулины. 8. Гормоны (тропные гормоны гипофиза).

Липопротеины — сложные белки. Их простетическая группа представлена разнообразными липидами. Существует несколько классов липидов. Каждый из них выполняет специфическую биологическую функцию.

Структурная классификация липидов.

1. Простые. Неполярные:
   1. омыляемые;
   2. жиры (триаглицерины);
   3. воска (эфиры);
   4. неомыляемые;
   5. стероиды (холестерин).
2. Сложные. Полярные. Омыляемые:
   1. глицерофосфолипиды;
   2. сфингофосфолипиды;
   3. гликолипиды.

Обязательным структурным компонентом всех классов липидов (кроме холестерина) являются жирные кислоты. Все жирные кислоты — это длинноцепочечные органические кислоты. Содержат одну карбоксильную группу СООН и длинный неполярный гидрофобный хвост. Поэтому липиды нерастворимы в воде. Они бывают насыщенными и ненасыщенными.

Насыщенные: пальмитиновая, стеариновая, цереброновая.

Ненасыщенные: олеиновая, линолевая, линоленовая, арахидоновая.

Триаглицерины — сложные эфиры трехатомного спирта глицерина с высшими жирными кислотами. В организме находятся в форме протоплазматического жира и в форме запасного, резервного жира. ТАГ относятся к омыляемым липидам, т. е. подвергаются гидролитическому расщеплению. Ферменты, расщепляющие жиры, называются липазами.

Воска— сложные эфиры высших жирных кислот и высших одно- и двухатомных спиртов с числом атомов углерода от 16 до 22. Они образуют водоотталкивающие покрытия кожи, волос у человека, шерсти у животных, перьев у птиц, листьев и плодов растений.

Стероиды— в основе их структуры — углеводный скелет стерина. Главный их представитель — холестерин. В тканях он находится в свободном виде или в форме эфира с высшими жирными кислотами (стериды). Холестерин является обязательным компонентом биологических мембран.

К этой же группе стероидов относятся важнейшие биологически активные производные холестерина.

1. Желчные кислоты.
2. Стероидные гормоны.
3. Витамины группы В.

Фосфолипиды — большая группа различных по строению омыляемых липидов, являющихся обязательными компонентами биомембран. Их молекулы содержат наряду с углеводородными цепями полярную ионизированную часть. Фосфолипиды не запасаются клеткой. Они постоянно обновляются.

Фосфолипиды делятся на:

1. глицерофосфолипиды — состоит из фосфатидной кислоты и спирта;
2. сфингофосфолипиды — второй важный класс мембранных липидов;
3. гликолипиды — разновидность сфинголипидов.

В них отсутствует фосфорная кислота, но есть углеводный компонент.

Функциональная классификация липидов:

Транспортные и плазменные липопротеины. В плазме крови присутствуют свободные липопротеины. Они в отличие от остальных липидов растворимы в воде. Это объясняется строением их комплексов.

Различают 4 класса плазменных липопротеинов:

1. хиломикроны;
2. липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП);
3. липопротеины низкой плотности (ЛПНП);
4. липопротеины высокой плотности (ЛПВП).

Классификация липопротеинов зависит от их плотности. Плотность — от содержания в них липидов. Чем больше липидов, тем ниже плотность.

Строение плазменных липопротеинов напоминает мицеллу. Ядро их состоит из неполярных гидрофобных липидов. Наружный слой — из полярных частей молекул фосфолипидов и белков. Такое строение обеспечивает растворимость липопротеинов в плазме.

Функции транспортных липопротеинов.

Все липопротеины выполняют транспортную роль. Они переносят экзогенные, всосавшиеся из кишечника триаглицериды и холестерин к жировым депо и печени. От печени, где синтезируются эндогенные фосфолипиды и холестерин, они транспортируются ко всем внутренним органам, где используются. Поэтому липопротеины плазмы называют транспортными формами липидов. Каждый класс липопротеинов транспортирует ту фракцию липидов, которая в нем преобладает.

В стабилизации молекул структурных и свободных липопротеинов участвуют нековалентные силы.

1. Гидрофобные — между гидрофильными радикалами жирных кислот и гидрофобными радикалами аминокислот.
2. Ионные — электростатические связи между ионизированными группами молекул аминокислот и фосфолипидов.

Фосфопротеины— сложные белки. Их простетическая группа представлена фосфорной кислотой. Остатки фосфата соединяются с белковой частью молекулы сложноэфирными связями через гидрокси-группы аминокислот серина и треонина.

К фосфопротеинам относятся казеины— белки молока, вителлины — яичного желтка, овальбумин — белок куриного яйца. Большое количество их содержится в ЦНС. Многие важные ферменты клетки активны только в фосфорилированной форме. Фосфопротеины являются источником энергетического и пластического материала.

Металлопротеины кроме белка содержат ионы одного или нескольких металлов. Ионы металлов соединены координационными связями с функциональными группами белка.

Пример металлопротеинов:

1. ферритин, трансферрин — Fe;
2. алкогольдегидрогеназа — Zn;
3. цитохромоксидаза — Cu;
4. протеиназы — Mg, К;
5. АТФ-аза — Na, К, Са, Мg.

Как правило, металлопротеины — ферменты. Ионы металлов выполняют следующие функции:

1. являются активным центром фермента;
2. служат мостиком между активным центром фермента и субстратом, сближают их;
3. служат акцепторами электронов на определенной стадии ферментативной реакции.

Обмен нуклеопротеинов.

Нуклеопротеины— это сложные белки, небелковым компонентом которых являются нуклеиновые кислоты — ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) или РНК (рибонуклеиновая кислота). В живом организме нуклеиновые кислоты находятся в диссоциированном состоянии. В составе белковых компонентов очень много положительно заряженных аминокислот — аргинина и лизина, поэтому их можно отнести к поликатионам (гистоны). Белковые компоненты подвергаются обмену, как простые белки.

Обмен нуклеиновых кислот.

Молекулы нуклеиновых кислот заряжены отрицательно, поэтому они образуют с положительно заряженными белковыми компонентами ионные связи.

Нуклеиновые кислоты — линейные (реже — циклические) гетерополимеры, их мономерами являются мононуклеотиды. Мононуклеотид состоит из трех частей:

1. азотистого основания (у всех нуклеиновых кислот);
2. пентозы (рибозы у РНК или дезоксирибозы у ДНК) — вместе они составляют нуклеозид;
3. остатка фосфорной кислоты. Номенклатура различных мононуклеотидов представлена в таблице.

Номенклатура нуклеотидов.

Азотистое основание

Нуклеозид

Нуклеотид

Аденин Аденозин Аденозинмонофосфат (АМФ) Гуанин Гуанизин Гуанизинмонофосфат (ГМФ) Урацил Уридин Уридинмонофосфат (УМФ) Тиамин Тиамидин Тиамидинмонофосфат (ТМФ) Цитозин Цитидин Цитидинмонофосфат (ЦМФ)